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- PDB-2ylc: Structure of Salmonella typhimurium Hfq in complex with U6 RNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ylc
タイトルStructure of Salmonella typhimurium Hfq in complex with U6 RNA
要素PROTEIN HFQ
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / LSM PROTEIN / RNA CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of translation, ncRNA-mediated / regulation of RNA stability / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / SH3 type barrels. - #100 / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / RNA-binding protein Hfq
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Sauer, E. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for RNA 3' End Recognition by Hfq
著者: Sauer, E. / Weichenrieder, O.
履歴
登録2011年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Database references
改定 1.22019年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN HFQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6984
ポリマ－8,2581
非ポリマー4403
水90150
1
A: PROTEIN HFQ
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,18824
ポリマ－49,5456
非ポリマー2,64218
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
Buried area11160 Å2
ΔGint-118.1 kcal/mol
Surface area18320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.190, 61.190, 28.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN HFQ / HOST FACTOR-I PROTEIN / HF-I / HFQ PROTEIN


分子量: 8257.572 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-72 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE SEQUENCE IS PRECEDED BY A GA TAG REMAINING FROM THE PURIFICATION TAG.
由来: (組換発現) SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
株: LT2 / プラスミド: PET M60 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: P0A1R0
#2: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 化合物 ChemComp-U / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / UMP


タイプ: RNA linking / 分子量: 324.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE IS PRECEDED BY A GA TAG REMAINING FROM THE PURIFICATION TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.2 M NASCN, 20% PEG3350, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.979
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年6月23日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→30.6 Å / Num. obs: 15112 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 13.31 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.3→1.4 Å / 冗長度: 7.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.69 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YLB

2ylb


解像度: 1.3→30.595 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 18.33 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. B FACTORS WERE REFINED ANISOTROPICALLY FOR NON-HYDROGEN ATOMS. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELED AS DOUBLE CONFORMATIONS. CHAIN A, RESIDUE 27. ...詳細: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. B FACTORS WERE REFINED ANISOTROPICALLY FOR NON-HYDROGEN ATOMS. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELED AS DOUBLE CONFORMATIONS. CHAIN A, RESIDUE 27. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN A, RESIDUES 1 TO 4, 71 TO 72. THE DENSITY FOR THE HEXAURIDINE RNA IS AVERAGED AROUND THE SIXFOLD AXIS. THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS ONLY ONE OF THE SIX URIDINES WITH A PHOSPHATE OCCUPANCY OF 5 OUT OF 6, AND WITH COVALENT BONDS TO ITS NUCLEOTIDE NEIGHBORS. THE BIOLOGICAL UNIT IS AN HFQ HEXAMER BOUND TO THE HEXAURIDINE RNA SUBSTRATE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1816 762 5 %
Rwork0.1317 --
obs0.1342 15112 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.89 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.967 Å2 / ksol: 0.447 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6328 Å20 Å20 Å2
2---0.6328 Å20 Å2
3---1.2656 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→30.595 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数529 0 26 50 605
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013570
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5774
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.853216
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08894
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0195
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3001-1.40050.2291390.1732854X-RAY DIFFRACTION100
1.4005-1.54140.20251490.14272847X-RAY DIFFRACTION100
1.5414-1.76450.17121640.11942857X-RAY DIFFRACTION100
1.7645-2.2230.17231560.10032845X-RAY DIFFRACTION100
2.223-30.60350.17981540.14072947X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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