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万見
- PDB-2yj5: Conformational changes in the catalytic domain of the CPx-ATPase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yj5
タイトルConformational changes in the catalytic domain of the CPx-ATPase CopB- B upon nucleotide binding
要素COPPER-TRANSPORTING ATPASE
キーワードHYDROLASE / P-TYPE ATPASE / COPB / HEAVY METAL TRANSLOCATION
機能・相同性
機能・相同性情報


H+/K+-exchanging ATPase / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / transmembrane transporter activity / transmembrane transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Hypothetical cof family signature 2. / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / E1-E2 ATPase ...: / Hypothetical cof family signature 2. / P-type ATPase, subfamily IB / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA / E1-E2 ATPase / HAD superfamily/HAD-like / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A99 / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Copper-transporting ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種SULFOLOBUS SOLFATARICUS (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Voellmecke, C. / Schlicker, C. / Luebben, M. / Hofmann, E.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Conformational Changes in the Catalytic Domain of the Cpx-ATPase Copb-B Upon Nucleotide Binding
著者: Voellmecke, C. / Schlicker, C. / Luebben, M. / Hofmann, E.
履歴
登録2011年5月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Data collection
改定 1.22017年9月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COPPER-TRANSPORTING ATPASE
B: COPPER-TRANSPORTING ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8144
ポリマ－57,6512
非ポリマー1,1642
水73941
1
A: COPPER-TRANSPORTING ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4822
ポリマ－28,8251
非ポリマー6561
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: COPPER-TRANSPORTING ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3332
ポリマ－28,8251
非ポリマー5071
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.020, 76.180, 137.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 COPPER-TRANSPORTING ATPASE


分子量: 28825.393 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 383-645 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SULFOLOBUS SOLFATARICUS (古細菌) / 株: P2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q97UU7, EC: 3.6.1.36, H+/K+-exchanging ATPase
#2: 化合物 ChemComp-A99 / 5'-O-[(S)-hydroxy{[(R)-hydroxy({(S)-hydroxy[(1S)-1-(2-nitrophenyl)ethoxy]phosphoryl}oxy)phosphoryl]oxy}phosphoryl]adenosine


分子量: 656.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H23N6O15P3
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 416 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 416 TO ASN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.39 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M NA ACETATE PH 4.5, 0.2 M NA CHLORIDE, 10 % PEG 4000

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンESRF ID23-110.97693
シンクロトロンSLS X10SA21
検出器
タイプID検出器
ADSC QUANTUM 3151CCD
DECTRIS PILATUS 6M2PIXEL
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.976931
211
反射解像度: 2.4→44.07 Å / Num. obs: 22848 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 45.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 26.52
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.86 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IYE

2iye


解像度: 2.4→44.065 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 30.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2864 1141 5 %
Rwork0.2371 --
obs0.2397 22844 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.384 Å2 / ksol: 0.289 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5332 Å20 Å20 Å2
2--0.4521 Å20 Å2
3----2.9853 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→44.065 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3694 0 73 41 3808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013810
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2585163
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7981408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073626
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005642
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4001-2.50930.35451380.27882610X-RAY DIFFRACTION98
2.5093-2.64160.38391410.28252692X-RAY DIFFRACTION100
2.6416-2.8070.34991410.28022683X-RAY DIFFRACTION100
2.807-3.02370.36291420.2732696X-RAY DIFFRACTION100
3.0237-3.32790.33081420.26742691X-RAY DIFFRACTION100
3.3279-3.80930.30571430.24552723X-RAY DIFFRACTION100
3.8093-4.79830.23681440.19832737X-RAY DIFFRACTION100
4.7983-44.07290.23891500.21842871X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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