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- PDB-2ygw: Crystal structure of human MCD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ygw
タイトルCrystal structure of human MCD
要素MALONYL-COA DECARBOXYLASE, MITOCHONDRIAL
キーワードLYASE
機能・相同性
機能・相同性情報


malonyl-CoA decarboxylase / malonyl-CoA decarboxylase activity / malonyl-CoA catabolic process / regulation of fatty acid beta-oxidation / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / acyl-CoA metabolic process / acetyl-CoA biosynthetic process / positive regulation of fatty acid oxidation / fatty acid oxidation / peroxisomal matrix ...malonyl-CoA decarboxylase / malonyl-CoA decarboxylase activity / malonyl-CoA catabolic process / regulation of fatty acid beta-oxidation / Beta-oxidation of very long chain fatty acids / acyl-CoA metabolic process / acetyl-CoA biosynthetic process / positive regulation of fatty acid oxidation / fatty acid oxidation / peroxisomal matrix / regulation of glucose metabolic process / response to nutrient / Peroxisomal protein import / response to ischemia / fatty acid biosynthetic process / peroxisome / mitochondrial matrix / mitochondrion / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Malonyl-CoA decarboxylase, oligemerization domain / Malonyl-CoA decarboxylase, catalytic domain / Malonyl-CoA decarboxylase, C-terminal / Malonyl-CoA decarboxylase, N-terminal / Malonyl-CoA decarboxylase, N-terminal domain superfamily / Malonyl-CoA decarboxylase / Malonyl-CoA decarboxylase, C-terminal catalytic domain superfamily / Malonyl-CoA decarboxylase C-terminal domain / Malonyl-CoA decarboxylase N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 ...Malonyl-CoA decarboxylase, oligemerization domain / Malonyl-CoA decarboxylase, catalytic domain / Malonyl-CoA decarboxylase, C-terminal / Malonyl-CoA decarboxylase, N-terminal / Malonyl-CoA decarboxylase, N-terminal domain superfamily / Malonyl-CoA decarboxylase / Malonyl-CoA decarboxylase, C-terminal catalytic domain superfamily / Malonyl-CoA decarboxylase C-terminal domain / Malonyl-CoA decarboxylase N-terminal domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Aminopeptidase / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Malonyl-CoA decarboxylase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Vollmar, M. / Puranik, S. / Krojer, T. / Savitsky, P. / Allerston, C. / Yue, W.W. / Chaikuad, A. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Kavanagh, K. ...Vollmar, M. / Puranik, S. / Krojer, T. / Savitsky, P. / Allerston, C. / Yue, W.W. / Chaikuad, A. / von Delft, F. / Gileadi, O. / Kavanagh, K. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Oppermann, U.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Crystal Structures of Malonyl-Coenzyme a Decarboxylase Provide Insights Into its Catalytic Mechanism and Disease-Causing Mutations.
著者: Froese, D.S. / Forouhar, F. / Tran, T.H. / Vollmar, M. / Kim, Y.S. / Lew, S. / Neely, H. / Seetharaman, J. / Shen, Y. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Cannone, G. / Puranik, S. / ...著者: Froese, D.S. / Forouhar, F. / Tran, T.H. / Vollmar, M. / Kim, Y.S. / Lew, S. / Neely, H. / Seetharaman, J. / Shen, Y. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Cannone, G. / Puranik, S. / Savitsky, P. / Krojer, T. / Pilka, E.S. / Kiyani, W. / Lee, W.H. / Marsden, B.D. / von Delft, F. / Allerston, C.K. / Spagnolo, L. / Gileadi, O. / Montelione, G.T. / Oppermann, U. / Yue, W.W. / Tong, L.
履歴
登録2011年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22013年7月17日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALONYL-COA DECARBOXYLASE, MITOCHONDRIAL
B: MALONYL-COA DECARBOXYLASE, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,9225
ポリマ－102,8602
非ポリマー623
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-17.1 kcal/mol
Surface area37440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.627, 175.342, 151.756
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 MALONYL-COA DECARBOXYLASE, MITOCHONDRIAL


分子量: 51429.781 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: O95822, malonyl-CoA decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 58 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 59 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 58 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 59 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 278 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 289 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 280 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 58 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 59 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 278 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 279 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 280 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細N TERMINAL GTENLYFQSM SEQUENCE DUE TO CLONING AND UNCLEAVED TAG AND MUTATIONS E58A K59A E278A E279A K280A

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.99 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 10% PEG 20000,0.1M MES (PH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→19.92 Å / Num. obs: 31699 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1.6 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 94.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 1.06 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→29.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9211 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8688 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=UNK. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=6350. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=UNK. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=6350. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=2.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2553 1607 5.07 %RANDOM
Rwork0.2125 ---
obs0.2146 31694 --
原子変位パラメータBiso mean: 73.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9749 Å20 Å20 Å2
2---2.6662 Å20 Å2
3---3.641 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.453 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6249 0 6 82 6337
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016418HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.078738HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2868SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes117HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes979HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6418HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.65
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.94
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion822SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7133SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.89 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2953 133 4.66 %
Rwork0.2562 2724 -
all0.2579 2857 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.71870.13870.24730.7315-0.22032.5983-0.12320.1451-0.0085-0.21940.1414-0.19430.47890.0821-0.0182-0.063-0.04830.0696-0.3041-0.011-0.214147.301857.434663.673
21.24170.27440.8841.42010.05322.11290.0305-0.06710.04970.0087-0.1083-0.2140.12230.07010.0779-0.15620.04930.0124-0.2230.0615-0.176461.056366.252798.0487
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID -9 - 40 AND RESID 41 - 59 AND RESID 66 - 114 AND RESID 117 - 275 AND 282 - 343 AND RESID 372 - 488)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESID -2 - 40 AND RESID 41 - 274 AND RESID 282 - 343 AND RESID 373 - 487)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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