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万見
- PDB-2ygd: Molecular architectures of the 24meric eye lens chaperone alphaB-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ygd
タイトルMolecular architectures of the 24meric eye lens chaperone alphaB- crystallin elucidated by a triple hybrid approach
要素ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
キーワードCHAPERONE / PROTEIN AGGREGATION / HYBRID METHOD
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / cardiac myofibril / regulation of programmed cell death / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye ...microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / cardiac myofibril / regulation of programmed cell death / tubulin complex assembly / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye / muscle organ development / actin filament bundle / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of protein-containing complex assembly / muscle contraction / stress-activated MAPK cascade / synaptic membrane / response to hydrogen peroxide / negative regulation of cell growth / cellular response to gamma radiation / Z disc / unfolded protein binding / protein folding / response to estradiol / amyloid-beta binding / protein refolding / response to heat / microtubule binding / perikaryon / dendritic spine / lysosome / response to hypoxia / protein stabilization / axon / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-crystallin B chain, ACD domain / Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-crystallin B chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.4 Å
データ登録者Braun, N. / Zacharias, M. / Peschek, J. / Kastenmueller, A. / Zou, J. / Hanzlik, M. / Haslbeck, M. / Rappsilber, J. / Buchner, J. / Weinkauf, S.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Multiple molecular architectures of the eye lens chaperone αB-crystallin elucidated by a triple hybrid approach.
著者: Nathalie Braun / Martin Zacharias / Jirka Peschek / Andreas Kastenmüller / Juan Zou / Marianne Hanzlik / Martin Haslbeck / Juri Rappsilber / Johannes Buchner / Sevil Weinkauf /
要旨: The molecular chaperone αB-crystallin, the major player in maintaining the transparency of the eye lens, prevents stress-damaged and aging lens proteins from aggregation. In nonlenticular cells, it ...The molecular chaperone αB-crystallin, the major player in maintaining the transparency of the eye lens, prevents stress-damaged and aging lens proteins from aggregation. In nonlenticular cells, it is involved in various neurological diseases, diabetes, and cancer. Given its structural plasticity and dynamics, structure analysis of αB-crystallin presented hitherto a formidable challenge. Here we present a pseudoatomic model of a 24-meric αB-crystallin assembly obtained by a triple hybrid approach combining data from cryoelectron microscopy, NMR spectroscopy, and structural modeling. The model, confirmed by cross-linking and mass spectrometry, shows that the subunits interact within the oligomer in different, defined conformations. We further present the molecular architectures of additional well-defined αB-crystallin assemblies with larger or smaller numbers of subunits, provide the mechanism how "heterogeneity" is achieved by a small set of defined structural variations, and analyze the factors modulating the oligomer equilibrium of αB-crystallin and thus its chaperone activity.
履歴
登録2011年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Other
改定 1.22013年11月20日Group: Source and taxonomy
改定 1.32018年10月3日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 18-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 19-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "GC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 18-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 19-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "MC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 18-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 19-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "SC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 18-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 19-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1894
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
B: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
C: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
D: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
E: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
F: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
G: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
H: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
I: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
J: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
K: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
L: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
M: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
N: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
O: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
P: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
Q: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
R: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
S: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
T: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
U: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
V: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
W: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN
X: ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)484,60624
ポリマ－484,60624
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
ALPHA-CRYSTALLIN B CHAIN / ALPHAB CRYSTALLIN / ALPHA(B)-CRYSTALLIN / HEAT SHOCK PROTEIN BETA-5 / HSPB5 / RENAL CARCINOMA ...ALPHAB CRYSTALLIN / ALPHA(B)-CRYSTALLIN / HEAT SHOCK PROTEIN BETA-5 / HSPB5 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-27 / ROSENTHAL FIBER COMPONENT


分子量: 20191.930 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET28B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02511

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HUMAN ALPHAB CRYSTALLIN / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: PBS BUFFER / pH: 7.4 / 詳細: PBS BUFFER
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 50, METHOD- BLOT FOR 1 SECOND BEFORE PLUNGING,

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 2010HT
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 47000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 10 e/Å2
画像スキャンデジタル画像の数: 33

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解析

EMソフトウェア名称: IMAGIC / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: EACH MICROGRAPH, PHASE FLIPPING
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 9.4 Å / 粒子像の数: 17560 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.69 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.8 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA EMDB EMD-1894.(DEPOSITION ID: 7925).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 2KLR

2klr


Accession code: 2KLR / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 9.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34296 0 0 0 34296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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