[日本語] English
万見
- PDB-2yf0: Human Myotubularin related protein 6 (MTMR6) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yf0
タイトルHuman Myotubularin related protein 6 (MTMR6)
要素MYOTUBULARIN-RELATED PROTEIN 6
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / protein serine/threonine phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein dephosphorylation ...phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / protein serine/threonine phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / ruffle membrane / endocytosis / nuclear envelope / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MTMR6, PH-GRAM domain / GRAM domain-like / Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...MTMR6, PH-GRAM domain / GRAM domain-like / Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase MTMR6
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Moche, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Moche, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / VanDenBerg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Mtmr6
著者: Moche, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, ...著者: Moche, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Vandenberg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2011年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MYOTUBULARIN-RELATED PROTEIN 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,7862
ポリマ－59,6901
非ポリマー961
水362
1
A: MYOTUBULARIN-RELATED PROTEIN 6
ヘテロ分子

A: MYOTUBULARIN-RELATED PROTEIN 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,5724
ポリマ－119,3792
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_455-x-1,-y,z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-65.4 kcal/mol
Surface area41300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.735, 85.735, 448.446
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

-
要素

#1: タンパク質 MYOTUBULARIN-RELATED PROTEIN 6


分子量: 59689.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: MAMMALIAN GENE COLLECTION / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3 PRARE
参照: UniProt: Q9Y217, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CLONED CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES MET1-THR505 AND A SINGLE ILE319VAL MUTATION OF UNKNOWN ORIGIN. ...CLONED CONSTRUCT CONTAINS RESIDUES MET1-THR505 AND A SINGLE ILE319VAL MUTATION OF UNKNOWN ORIGIN. CONSTRUCT CONTAINS A C-TERMINAL AHHHHHH HIS-TAG.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.14 %
解説: THE MAD MAPS WERE HARD TO INTERPRET AND MR WAS THEREFORE USED AS WELL FOR INITIAL PHASING

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9789
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月24日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→29.77 Å / Num. obs: 29729 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 69.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 2.65→2.79 Å / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
PHASER位相決定
BUSTER2.11.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1ZSQ

1zsq


解像度: 2.65→29.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8787 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8504 / SU R Cruickshank DPI: 0.361 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.369 / SU Rfree Blow DPI: 0.278 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.277
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2882 1503 5.07 %RANDOM
Rwork0.2575 ---
obs0.2591 29646 99.61 %-
原子変位パラメータBiso mean: 106.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.3526 Å20 Å20 Å2
2---15.3526 Å20 Å2
3---30.7051 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.091 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3901 0 5 2 3908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094017HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.055445HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1837SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes93HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes586HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4017HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.52
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion513SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4546SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.74 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2738 133 4.7 %
Rwork0.2908 2695 -
all0.2899 2828 -
obs--99.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -42.5369 Å / Origin y: 15.719 Å / Origin z: 35.1661 Å
111213212223313233
T0.3374 Å20.094 Å2-0.0194 Å2--0.1221 Å2-0.0468 Å2---0.206 Å2
L0.15 °21.311 °2-0.003 °2-5.2219 °2-0.5251 °2--7.082 °2
S0.0645 Å °-0.202 Å °0.0255 Å °-0.6056 Å °-0.2459 Å °0.0721 Å °-0.4954 Å °-0.2305 Å °0.1814 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る