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万見
- PDB-2yd9: Crystal structure of the N-terminal Ig1-3 module of Human Recepto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yd9
タイトルCrystal structure of the N-terminal Ig1-3 module of Human Receptor Protein Tyrosine Phosphatase Sigma
要素RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE S
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / Signaling by NTRK3 (TRKC) / trans-synaptic signaling / negative regulation of interferon-alpha production / chondroitin sulfate binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / negative regulation of collateral sprouting / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of dendritic spine development / establishment of endothelial intestinal barrier ...negative regulation of toll-like receptor 9 signaling pathway / Signaling by NTRK3 (TRKC) / trans-synaptic signaling / negative regulation of interferon-alpha production / chondroitin sulfate binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / negative regulation of collateral sprouting / negative regulation of axon regeneration / negative regulation of dendritic spine development / establishment of endothelial intestinal barrier / synaptic membrane adhesion / negative regulation of axon extension / corpus callosum development / regulation of postsynaptic density assembly / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of interferon-beta production / heparan sulfate proteoglycan binding / spinal cord development / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / phosphoprotein phosphatase activity / ECM proteoglycans / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cerebellum development / hippocampus development / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / cerebral cortex development / Schaffer collateral - CA1 synapse / synaptic vesicle membrane / heparin binding / negative regulation of neuron projection development / presynaptic membrane / growth cone / perikaryon / axon / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...: / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase S
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Proteoglycan-Specific Molecular Switch for Rptp Sigma Clustering and Neuronal Extension.
著者: Coles, C.H. / Shen, Y. / Tenney, A.P. / Siebold, C. / Sutton, G.C. / Lu, W. / Gallagher, J.T. / Jones, E.Y. / Flanagan, J.G. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2011年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,63612
ポリマ－33,2621
非ポリマー1,37411
水36020
1
A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE S
ヘテロ分子

A: RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,27124
ポリマ－66,5232
非ポリマー2,74822
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5350 Å2
ΔGint-68.3 kcal/mol
Surface area30090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.699, 90.043, 143.283
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1319-

IOD

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 A

#1: タンパク質 RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE S / R-PTP-S / RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE SIGMA R-PTP-SIGMA / RECEPTOR PROTEIN TYROSINE ...R-PTP-S / RECEPTOR-TYPE TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE SIGMA R-PTP-SIGMA / RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE SIGMA


分子量: 33261.570 Da / 分子数: 1 / 断片: IG1-3, RESIDUES 30-321 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q13332, protein-tyrosine-phosphatase
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 29分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES ...THE N-TERMINAL THREE AMINO ACID RESIDUES (ETG) AND THE C- TERMINAL NINE AMINO ACID RESIDUES (GTKHHHHHH) DERIVE FROM THE PHLSEC VECTOR. THE R228Q AND R229N POINT MUTATIONS WERE INTRODUCED TO PREVENT PROTEOLYTIC CLEAVAGE OF THE PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M SODIUM IODIDE, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE, PH 7.5 .

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9786
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 14979 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.7 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0077精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YD4

2yd4


解像度: 2.6→44.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.886 / SU B: 27.77 / SU ML: 0.295 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.432 / ESU R Free: 0.305 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. CLEAR ELECTRON DENSITY WAS NOT VISIBLE FOR RESIDUES 68-74 AND THESE ARE NOT INCLUDED IN THE CRYSTAL STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 736 5 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.249 13846 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.73 Å20 Å20 Å2
2---4.91 Å20 Å2
3---8.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2123 0 55 20 2198
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222216
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9741.9893018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7463.0063660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1145276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.24124.89696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.0815356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.9621515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2344
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212443
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02399
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.444 54 -
Rwork0.399 1002 -
obs--99.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.08430.7456-1.456911.7653-3.77354.27620.27011.3959-0.3424-1.7982-0.2016-0.62510.37610.6187-0.06840.94790.14140.03320.7281-0.14110.2164-33.5113-23.8646-30.8818
23.7401-1.478-0.39126.43420.69721.70810.08530.22660.062-0.45270.0004-0.24860.08410.0085-0.08570.1313-0.0118-0.04760.0812-0.00080.0624-37.7439-19.3642-10.4949
314.4102-4.9872-5.05035.03061.70816.98370.2758-1.65840.39890.8077-0.22240.0099-0.4341-0.3371-0.05340.2822-0.18810.02420.5464-0.11450.1508-64.450612.97838.9948
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 128
2X-RAY DIFFRACTION2A129 - 226
3X-RAY DIFFRACTION3A227 - 314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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