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万見
- PDB-2yb4: Structure of an amidohydrolase from Chromobacterium violaceum (EF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yb4
タイトルStructure of an amidohydrolase from Chromobacterium violaceum (EFI target EFI-500202) with bound SO4, no metal
要素AMIDOHYDROLASE
キーワードHYDROLASE / ENZYME FUNCTION INITIATIVE / COG0613
機能・相同性
機能・相同性情報


3',5'-nucleotide bisphosphate phosphatase activity / 3',5'-nucleoside bisphosphate phosphatase / 5'-3' RNA exonuclease activity / dephosphorylation / 5'-3' DNA exonuclease activity / manganese ion binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / DNA polymerase; domain 1 - #650 / : / PHP domain / PHP domain / Polymerase/histidinol phosphatase, N-terminal / DNA polymerase alpha chain like domain / Polymerase/histidinol phosphatase-like / Metal-dependent hydrolases / DNA polymerase; domain 1 ...: / DNA polymerase; domain 1 - #650 / : / PHP domain / PHP domain / Polymerase/histidinol phosphatase, N-terminal / DNA polymerase alpha chain like domain / Polymerase/histidinol phosphatase-like / Metal-dependent hydrolases / DNA polymerase; domain 1 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3',5'-nucleoside bisphosphate phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種CHROMOBACTERIUM VIOLACEUM (バクテリア)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Vetting, M.W. / Hillerich, B. / Foti, R. / Seidel, R.D. / Zencheck, W.D. / Toro, R. / Imker, H.J. / Raushel, F.M. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Prospecting for Unannotated Enzymes: Discovery of a 3',5'-Nucleotide Bisphosphate Phosphatase within the Amidohydrolase Superfamily.
著者: Cummings, J.A. / Vetting, M.W. / Ghodge, S.V. / Xu, C. / Hillerich, B. / Seidel, R.D. / Almo, S.C. / Raushel, F.M.
履歴
登録2011年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references / Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMIDOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5593
ポリマ－31,3661
非ポリマー1922
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.070, 46.530, 130.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 AMIDOHYDROLASE


分子量: 31366.447 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CHROMOBACTERIUM VIOLACEUM (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7NXD4
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細C-TERMINAL TAG ON EXPRESSED PROTEIN AENLYFQSHHHHHHW SHPQFEK PROTEIN AS CRYSTALLIZED CLEAVED, LOSS ...C-TERMINAL TAG ON EXPRESSED PROTEIN AENLYFQSHHHHHHW SHPQFEK PROTEIN AS CRYSTALLIZED CLEAVED, LOSS OF SHHHHHHW SHPQFEK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.1
詳細: PROTEIN (15 MG/ML IN 10 MM HEPES PH 7.5, 150 MM NACL, 10% GLYCEROL) ADDED TO 25% PEG 3350, 100 MM BIS-TRIS PH 6.1, 200 MM AMSO4. CRYOSOLUTION WAS RESERVOIR WITH 20% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→46 Å / Num. obs: 12953 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 12.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→31.775 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2327 610 4.9 %
Rwork0.1704 --
obs0.1735 12440 95.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 23.201 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.5437 Å20 Å20 Å2
2--0.8447 Å20 Å2
3---4.8597 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→31.775 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2136 0 10 194 2340
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062193
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0532974
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.318782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087319
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005395
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.42130.25451470.17732795X-RAY DIFFRACTION93
2.4213-2.77150.27981490.17752894X-RAY DIFFRACTION95
2.7715-3.49110.24021510.16983006X-RAY DIFFRACTION98
3.4911-31.77840.19551630.16423135X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0648-0.0052-0.04160.0186-0.01720.07510.00870.00170.02430.00620.0104-0.003-0.0236-0.00230.06720.00910.00520.0087-0.0199-0.0234-0.020123.903418.384345.6312
20.0115-0.0021-0.00770.0558-0.00540.0166-0.0015-0.0092-0.0048-0.0053-0.0016-0.03490.0030.00920.0030.02820.0216-0.0070.021-0.00850.025226.458336.096741.7402
30.0639-0.01850.00030.0308-0.0160.09-0.01740.00810.0030.0075-0.001-0.0025-0.0115-0.0005-0.05610.0161-0.00210.00060.0215-0.00810.014628.443520.049759.3748
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 2:85)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 86:182)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 183:283)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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