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万見
- PDB-2y9m: Pex4p-Pex22p structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y9m
タイトルPex4p-Pex22p structure
要素
  • PEROXISOME ASSEMBLY PROTEIN 22
  • UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-21 KDA
キーワードLIGASE/TRANSPORT PROTEIN / LIGASE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX / UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME / E2 COMPLEX / PEROXISOMAL PROTEIN / ALPHA-BETA-ALPHA SANDWICH FOLD / E2 CO-ACTIVATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / peroxisome organization / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein autoubiquitination / peroxisomal membrane / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination ...protein import into peroxisome matrix, receptor recycling / peroxisome organization / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein autoubiquitination / peroxisomal membrane / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / positive regulation of protein ubiquitination / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / peroxisome / protein ubiquitination / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peroxisome assembly protein 22 / Peroxisome assembly protein 22 / Peroxin 22, C-terminal domain superfamiliy / Peroxisomal biogenesis protein family / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...Peroxisome assembly protein 22 / Peroxisome assembly protein 22 / Peroxin 22, C-terminal domain superfamiliy / Peroxisomal biogenesis protein family / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2-21 kDa / Peroxisome assembly protein 22
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Williams, C. / van den Berg, M. / Panjikar, S. / Distel, B. / Wilmanns, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Insights Into Ubiquitin-Conjugating Enzyme/ Co-Activator Interactions from the Structure of the Pex4P:Pex22P Complex.
著者: Williams, C. / van den Berg, M. / Panjikar, S. / Stanley, W.A. / Distel, B. / Wilmanns, M.
履歴
登録2011年2月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月23日Group: Database references
改定 1.22011年12月7日Group: Database references
改定 1.32012年1月25日Group: Other
改定 1.42012年4月18日Group: Other
改定 1.52017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-21 KDA
B: PEROXISOME ASSEMBLY PROTEIN 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2616
ポリマ－34,0132
非ポリマー2484
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-1.4 kcal/mol
Surface area14300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.328, 43.194, 60.474
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.62, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-21 KDA / PEX4P / PEROXIN-4 / UBIQUITIN CARRIER PROTEIN / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE


分子量: 19573.463 Da / 分子数: 1 / 断片: UBC DOMAIN, RESIDUES 15-183 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DISULPHIDE BOND BETWEEN RESIDUES 105 AND 146
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PCW187 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P29340, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 PEROXISOME ASSEMBLY PROTEIN 22 / PEX22P / PEROXIN-22


分子量: 14439.574 Da / 分子数: 1 / 断片: SOLUBLE DOMAIN, RESIDUES 54-180 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PCW218 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: P39718
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 15 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUE 15 IS MUTATED FROM SERINE TO ALANINE TO AID CLONING. THE N-TERMINAL GLYCINE IS LEFT OVER ...RESIDUE 15 IS MUTATED FROM SERINE TO ALANINE TO AID CLONING. THE N-TERMINAL GLYCINE IS LEFT OVER FROM THE TAG THE N-TERMINAL GLYCINE AND ALANINE ARE LEFT OVER FROM THE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.46 %
解説: A 4 WAVELENGTH MAD DATA SET WAS COLLECTED AND THE MODEL FROM THIS DATASET WAS USED AS MR MODEL FOR THE NATIVE DATASET
結晶化pH: 7
詳細: 8.0 % (V/V) ETHYLENE GLYCOL, 14.0 % (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL, 0.1 M HEPES PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月20日 / 詳細: DIAMOND 111
放射モノクロメーター: DIAMOND 111 / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→34.7 Å / Num. obs: 11039 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
autoSHARP位相決定
REFMAC5.4.0069精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 22.417 / SU ML: 0.228 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.38 / ESU R Free: 0.321 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25924 564 5.1 %RANDOM
Rwork0.20479 ---
obs0.20751 10450 99.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.852 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å2-0.24 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2227 0 16 9 2252
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222316
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3331.9683141
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1665288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.84624.52695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.40215411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.8951512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6131.51433
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1722342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7853881
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8754.5793
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 44 -
Rwork0.277 742 -
obs--98.62 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.5627-13.3272-10.703620.742816.659313.37960.4241-0.30240.8957-0.0143-0.29020.5736-1.3256-1.1711-0.13380.167-0.01160.0180.2613-0.0210.1281-23.4953-28.3906-37.2317
22.32491.12882.32461.9456-0.15633.5058-0.13860.11810.0524-0.1908-0.0090.5071-0.0859-0.72150.14770.19550.0308-0.03490.3077-0.00230.324-34.0124-20.1915-21.0412
31.9920.68791.35071.04240.14913.52240.03760.1883-0.2118-0.0939-0.01190.16890.1895-0.0931-0.02580.21360.00920.02710.1744-0.00190.2418-21.4086-25.5542-15.7515
43.60850.2178-0.32091.85620.89723.1129-0.02390.0291-0.3556-0.08380.01630.58850.3683-0.32810.00760.2025-0.0032-0.02840.23410.01830.2391-16.7605-25.80631.3471
51.7213-0.68480.17230.43340.66313.34390.0674-0.06890.60890.12050.02430.1087-0.8135-0.1337-0.09160.3129-0.00060.16780.1306-0.03340.2796-5.4325-11.286717.4607
63.6909-1.4388-0.62084.16641.19861.9151-0.0557-0.5499-0.02070.68-0.00980.6636-0.076-0.43880.06550.18280.01960.08630.20350.01010.13-11.2535-17.830413.5267
71.69850.1901-1.51870.21010.85256.89580.0799-0.28850.18760.3038-0.00980.1278-0.03730.0003-0.07010.16510.02710.00310.17570.05080.18761.7403-20.824116.5776
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 19
2X-RAY DIFFRACTION2A20 - 52
3X-RAY DIFFRACTION3A53 - 139
4X-RAY DIFFRACTION4A140 - 179
5X-RAY DIFFRACTION5B57 - 80
6X-RAY DIFFRACTION6B81 - 138
7X-RAY DIFFRACTION7B139 - 180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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