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- PDB-2y8g: Structure of the Ran-binding domain from human RanBP3 (E352A-R353... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y8g
タイトルStructure of the Ran-binding domain from human RanBP3 (E352A-R353V double mutant)
要素RAN-BINDING PROTEIN 3
キーワードPROTEIN TRANSPORT / CRM1-MEDIATED NUCLEAR EXPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


R-SMAD binding / protein export from nucleus / small GTPase binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran-binding protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.61 Å
データ登録者Langer, K. / Dian, C. / Rybin, V. / Muller, C.W. / Petosa, C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Insights Into the Function of the Crm1 Cofactor Ranbp3 from the Structure of its Ran-Binding Domain
著者: Langer, K. / Dian, C. / Rybin, V. / Muller, C.W. / Petosa, C.
履歴
登録2011年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAN-BINDING PROTEIN 3
B: RAN-BINDING PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1525
ポリマ－30,8632
非ポリマー2883
水5,224290
1
A: RAN-BINDING PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6243
ポリマ－15,4321
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: RAN-BINDING PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5282
ポリマ－15,4321
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.320, 61.320, 137.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2039-

HOH

21B-2091-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 RAN-BINDING PROTEIN 3 / RANBP3-B


分子量: 15431.707 Da / 分子数: 2 / 断片: RAN BINDING DOMAIN, RESIDUES 320-454 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ISOFORM3 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H6Z4
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 352 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 353 TO VAL ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 352 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 353 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 352 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 353 TO VAL
配列の詳細GAM REMAINING RESIDUES FROM TEV CLEAVAGE SITE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.13 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 1.5 M LI2SO4, 100 MM HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: BENT CYLINDRICAL MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.61→35 Å / Num. obs: 37445 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 17.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 26.7
反射 シェル解像度: 1.61→1.7 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 81.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
SHELXE位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.61→34.654 Å / SU ML: 0.53 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 16.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1988 1862 5 %
Rwork0.1463 --
obs0.149 37433 94.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 82.485 Å2 / ksol: 0.416 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3625 Å20 Å20 Å2
2---0.3625 Å20 Å2
3---0.7249 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.61→34.654 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1864 0 15 290 2169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041892
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8452540
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.526704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003317
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6105-1.6540.23151110.17022001X-RAY DIFFRACTION70
1.654-1.70270.21581140.1292673X-RAY DIFFRACTION93
1.7027-1.75760.17581380.10732701X-RAY DIFFRACTION95
1.7576-1.82040.18051430.10172716X-RAY DIFFRACTION96
1.8204-1.89330.16011460.10012739X-RAY DIFFRACTION96
1.8933-1.97950.15261490.0982799X-RAY DIFFRACTION96
1.9795-2.08380.17461390.09492745X-RAY DIFFRACTION97
2.0838-2.21440.17731540.10492789X-RAY DIFFRACTION97
2.2144-2.38530.15781660.11052786X-RAY DIFFRACTION97
2.3853-2.62530.19261370.12862814X-RAY DIFFRACTION98
2.6253-3.0050.19491460.1422869X-RAY DIFFRACTION98
3.005-3.78520.18491490.15152891X-RAY DIFFRACTION98
3.7852-34.66190.24261700.19913048X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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