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- PDB-2y7i: Structural basis for high arginine specificity in Salmonella typh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y7i
タイトルStructural basis for high arginine specificity in Salmonella typhimurium periplasmic binding protein STM4351.
要素STM4351
キーワードARGININE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


ligand-gated monoatomic ion channel activity / amino acid binding / outer membrane-bounded periplasmic space / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Solute-binding protein family 3, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 signature. / Bacterial periplasmic substrate-binding proteins / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ARGININE / Arginine-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Stamp, A.L. / Owen, P. / El Omari, K. / Lockyer, M. / Lamb, H.K. / Charles, I.G. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2011
タイトル: Crystallographic and Microcalorimetric Analyses Reveal the Structural Basis for High Arginine Specificity in the Salmonella Enterica Serovar Typhimurium Periplasmic Binding Protein Stm4351.
著者: Stamp, A.L. / Owen, P. / El Omari, K. / Lockyer, M. / Lamb, H.K. / Charles, I.G. / Hawkins, A.R. / Stammers, D.K.
履歴
登録2011年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: STM4351
B: STM4351
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,19014
ポリマ－51,1452
非ポリマー1,04512
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-161.2 kcal/mol
Surface area20260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.317, 56.331, 88.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.17, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 STM4351


分子量: 25572.664 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 18-246 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA (サルモネラ菌)
株: SEROVAR TYPHIMURIUM / プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-AI / 参照: UniProt: Q8ZKA9

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非ポリマー , 5種, 236分子

#2: 化合物 ChemComp-ARG / ARGININE / L-アルギニン-ω′-カチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細PROTEIN IS MATURE FORM WITH SIGNAL PEPTIDE REMOVED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4
詳細: 18% PEG 8000, 100MM SODIUM CACODYLATE, 200MM ZINC ACETATE., pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47.28 Å / Num. obs: 35156 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 1.88→1.95 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LAH

1lah


解像度: 1.9→47.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 7.634 / SU ML: 0.109 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22602 1856 5 %RANDOM
Rwork0.19805 ---
obs0.19949 35156 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.17 Å20 Å2-0.04 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→47.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3558 0 50 224 3832
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0841.9485039
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6455462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.45424.892186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.15715624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9071518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212894
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4141.52295
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.79523675
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.33831430
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1944.51363
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 131 -
Rwork0.272 2592 -
obs--99.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.09250.0083-1.29360.98720.10081.7575-0.07210.0692-0.0399-0.04120.05940.02340.04340.06160.01260.0402-0.0068-0.01850.01680.0050.05370.81450.195533.7093
21.2206-0.44380.81581.5354-0.55134.79170.12040.22850.0367-0.1142-0.1622-0.057-0.24890.58040.04170.1177-0.04210.02210.15960.00260.098814.962625.5869.7989
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A18 - 245
2X-RAY DIFFRACTION2B22 - 245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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