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- PDB-2y5b: Structure of USP21 in complex with linear diubiquitin-aldehyde -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y5b
タイトルStructure of USP21 in complex with linear diubiquitin-aldehyde
要素
  • UBIQUITIN
  • UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 21
キーワードPROTEIN BINDING/HYDROLASE / PROTEIN BINDING-HYDROLASE COMPLEX / UBIQUITIN / UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASE / USP / NEDD8 / ISG15 / CELL SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / TNFR1-induced proapoptotic signaling / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / protein deubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / cysteine-type peptidase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Regulation of TNFR1 signaling ...deNEDDylase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / TNFR1-induced proapoptotic signaling / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / protein deubiquitination / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / cysteine-type peptidase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Regulation of TNFR1 signaling / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / transcription coactivator activity / Ub-specific processing proteases / proteolysis / nucleoplasm / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like ...: / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 21
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ye, Y. / Akutsu, M. / Reyes-Turcu, F. / Enchev, R.I. / Wilkinson, K.D. / Komander, D.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2011
タイトル: Polyubiquitin Binding and Cross-Reactivity in the Usp Domain Deubiquitinase Usp21.
著者: Ye, Y. / Akutsu, M. / Reyes-Turcu, F. / Enchev, R.I. / Wilkinson, K.D. / Komander, D.
履歴
登録2011年1月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 21
B: UBIQUITIN
E: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 21
F: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,17418
ポリマ－117,8914
非ポリマー1,28414
水46826
1
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 21
B: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,77911
ポリマ－58,9452
非ポリマー8349
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area21390 Å2
手法PISA
2
E: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 21
F: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,3957
ポリマ－58,9452
非ポリマー4505
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5140 Å2
ΔGint-77.1 kcal/mol
Surface area21720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.870, 102.200, 86.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 21 / USP21 / DEUBIQUITINATING ENZYME 21 / UBIQUITIN THIOLESTERASE 21 / UBIQUITIN-SPECIFIC-PROCESSING PROTEASE 21


分子量: 41744.570 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 196-565 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 PLYSS
参照: UniProt: Q9UK80, EC: 3.1.2.15, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 UBIQUITIN / DIUBIQUITIN


分子量: 17200.750 Da / 分子数: 2 / 断片: LINEAR DIUBIQUITIN ALDEHYDE, RESIDUES 1-152 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: NON-CLEAVABLE LINEAR DIUBIQUITIN ALDEHYDE WITH G76H MUTATION
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTYB2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 PLYSS / 参照: UniProt: P0CG47
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 76 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, GLY 76 TO HIS
非ポリマーの詳細AMINO-ACETALDEHYDE (GLZ): COVALENTLY LINKED TO CYS221 IN CHAIN A, E

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4 / 詳細: 15% PEG8000, 0.2 M NH4SO4, pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→49.8 Å / Num. obs: 24840 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 42.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 86.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0098精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2HD5 AND 1UBQ

2hd5

1ubq


解像度: 2.7→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.829 / SU B: 14.82 / SU ML: 0.306 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.438 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY. COVALENT LINK BETWEEN C221 IN CHAIN A,E AND GLZ152 IN CHAIN B,F.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27859 1267 5.1 %RANDOM
Rwork0.2158 ---
obs0.21898 23530 90.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.315 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20.15 Å2
2--1.23 Å20 Å2
3----0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7093 0 62 26 7181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0217274
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0351.9739859
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1325930
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.11223.742310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.497151152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.891550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21139
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 75 -
Rwork0.279 1641 -
obs--84.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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