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- PDB-2y38: LAMININ ALPHA5 CHAIN N-TERMINAL FRAGMENT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y38
タイトルLAMININ ALPHA5 CHAIN N-TERMINAL FRAGMENT
要素LAMININ SUBUNIT ALPHA-5
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CELL ADHESION / BASEMENT MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


laminin-5 complex / laminin-10 complex / extracellular matrix of synaptic cleft / trunk neural crest cell migration / postsynapse organization / cell adhesion mediator activity / morphogenesis of embryonic epithelium / morphogenesis of a polarized epithelium / branching involved in salivary gland morphogenesis / regulation of epithelial cell proliferation ...laminin-5 complex / laminin-10 complex / extracellular matrix of synaptic cleft / trunk neural crest cell migration / postsynapse organization / cell adhesion mediator activity / morphogenesis of embryonic epithelium / morphogenesis of a polarized epithelium / branching involved in salivary gland morphogenesis / regulation of epithelial cell proliferation / neural crest cell migration / skeletal system morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / muscle organ development / branching morphogenesis of an epithelial tube / odontogenesis of dentin-containing tooth / regulation of embryonic development / basement membrane / cilium assembly / hair follicle development / synaptic cleft / regulation of cell adhesion / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / lung development / regulation of cell migration / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / protein localization to plasma membrane / neuromuscular junction / kidney development / integrin binding / : / receptor ligand activity / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : ...Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / : / Laminin/attractin EGF domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Laminin / Laminin / Galactose-binding domain-like / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Laminin subunit alpha-5
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Hussain, S.A. / Carafoli, F. / Hohenester, E.
引用ジャーナル: Embo Rep. / : 2011
タイトル: Determinants of Laminin Polymerisation Revealed by the Crystal Structure of the Alpha5 Chain Amino-Terminal Region
著者: Hussain, S.A. / Carafoli, F. / Hohenester, E.
履歴
登録2010年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LAMININ SUBUNIT ALPHA-5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,9719
ポリマ-44,7561
非ポリマー1,2158
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.400, 116.400, 112.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 LAMININ SUBUNIT ALPHA-5 / LAMININ-10 SUBUNIT ALPHA / LAMININ-11 SUBUNIT ALPHA / LAMININ-15 SUBUNIT ALPHA / LAMININ ALPHA5 CHAIN


分子量: 44755.855 Da / 分子数: 1 / 断片: LN-LEA1-2 DOMAINS, RESIDUES 44-433 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PCEP-PU / 細胞株 (発現宿主): HEK293-C18 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q61001
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : PO4
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 100 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 383 TO GLU
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.93 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→25 Å / Num. obs: 19173 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.9→25 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2925 935 4.9 %RANDOM
Rwork0.2538 ---
obs0.2538 19173 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.7932 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.961 Å20 Å20 Å2
2---14.961 Å20 Å2
3---29.922 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2640 0 72 0 2712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CARBOHYDRATE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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