ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 120 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 137 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 120 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 137 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 120 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 137 TO SER
配列の詳細
R120G IS A DISEASE ASSOCIATED MUTATION L137M TO ALLOW CRYSTALISATION. ALPHA-CRYSTALLIN DOMAIN ONLY. ...R120G IS A DISEASE ASSOCIATED MUTATION L137M TO ALLOW CRYSTALISATION. ALPHA-CRYSTALLIN DOMAIN ONLY. HUMAN ALPHAB CRYSTALLIN ACD(RESIDUES 67-157)
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 % / 解説: NONE
結晶化
pH: 7.4 詳細: PROTEIN AT 16.5 MG/ML IN BUFFER (25 MM TRISHCL, PH 7.5, 25 MM NACL) WAS MIXED 1:1 WITH MOTHER LIQUOR (36% MPD, 0.18M POTASSIUM CHLORIDE)
モノクロメーター: CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.87 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-ID
ID
Operator
Domain-ID
Fraction
1
1
1.000H, 1.000K, L
1
0.53
1
1
-1.000H, -1.000K, L
2
0.47
反射
解像度: 2.5→46.6 Å / Num. obs: 7582 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 43.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル
解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 97.8
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.5.0109
精密化
MOSFLM
データ削減
SCALA
データスケーリング
PHASER
位相決定
精密化
構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: HUMAN ALPHA-CRYSTALLIN DOMAIN RESIDUES 71- 157 解像度: 2.5→36.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 18.426 / SU ML: 0.189 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.06 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.24052
788
10.4 %
RANDOM
Rwork
0.17335
-
-
-
obs
0.18047
6777
96.88 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK