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- PDB-2xzt: Caspase-3 in Complex with DARPin-3.4_I78S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xzt
タイトルCaspase-3 in Complex with DARPin-3.4_I78S
要素
  • (CASPASE-3) x 2
  • DARPIN-3.4_I78S
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / HYDROLASE-PROTEIN BINDING COMPLEX / DE NOVO PROTEIN / APOPTOSIS / ANKYRIN REPEAT PROTEIN / RIBOSOME DISPLAY
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis ...caspase-3 / Stimulation of the cell death response by PAK-2p34 / phospholipase A2 activator activity / anterior neural tube closure / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / leukocyte apoptotic process / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / glial cell apoptotic process / NADE modulates death signalling / luteolysis / response to cobalt ion / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / death-inducing signaling complex / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / cellular response to staurosporine / Apoptosis induced DNA fragmentation / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / death receptor binding / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / axonal fasciculation / Signaling by Hippo / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / fibroblast apoptotic process / execution phase of apoptosis / negative regulation of cytokine production / epithelial cell apoptotic process / platelet formation / Other interleukin signaling / positive regulation of amyloid-beta formation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of B cell proliferation / T cell homeostasis / negative regulation of activated T cell proliferation / B cell homeostasis / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / protein maturation / negative regulation of cell cycle / response to X-ray / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / response to amino acid / cell fate commitment / regulation of macroautophagy / response to tumor necrosis factor / Pyroptosis / response to glucose / response to UV / response to glucocorticoid / keratinocyte differentiation / enzyme activator activity / striated muscle cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / intrinsic apoptotic signaling pathway / erythrocyte differentiation / hippocampus development / apoptotic signaling pathway / sensory perception of sound / response to nicotine / protein catabolic process / regulation of protein stability / response to hydrogen peroxide / neuron differentiation / protein processing / response to wounding / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / peptidase activity / heart development / neuron apoptotic process / protease binding / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / learning or memory / response to hypoxia / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Ankyrin repeat-containing domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain ...Caspase-like / Rossmann fold - #1460 / Ankyrin repeat-containing domain / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Barandun, J. / Schroeder, T. / Mittl, P. / Grutter, M.G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Caspase-3 in Complex with Darpin-3.4_I78S
著者: Schroeder, T. / Barandun, J. / Grutter, M.G.
履歴
登録2010年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月20日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASPASE-3
B: CASPASE-3
C: CASPASE-3
D: CASPASE-3
G: DARPIN-3.4_I78S
H: DARPIN-3.4_I78S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1979
ポリマ－90,8436
非ポリマー3553
水2,954164
1
C: CASPASE-3
D: CASPASE-3
H: DARPIN-3.4_I78S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6585
ポリマ－45,4213
非ポリマー2362
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6480 Å2
ΔGint-48.3 kcal/mol
Surface area16480 Å2
手法PISA
2
A: CASPASE-3
B: CASPASE-3
G: DARPIN-3.4_I78S
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5404
ポリマ－45,4213
非ポリマー1181
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6240 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area16540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.000, 98.000, 193.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D
13G
23H

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A34 - 173
2114C34 - 173
1124B184 - 276
2124D184 - 276
1134G13 - 131
2134H13 - 131

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.489, -0.8717, 0.03197), (-0.8721, 0.4877, -0.0411), (0.02024, -0.04798, -0.9986)0.2558, -0.6027, -20.46
2given(-0.4796, -0.8769, 0.03066), (-0.8773, 0.4784, -0.03925), (0.01975, -0.04572, -0.9988)-0.08194, -0.5613, -20.43
3given(-0.4144, -0.9094, -0.03505), (-0.9101, 0.4141, 0.01649), (-0.000478, 0.03874, -0.9992)-3.452, -2.321, -16.83

-
要素

#1: タンパク質 CASPASE-3 / CASP-3 / APOPAIN / CYSTEINE PROTEASE CPP32 / CPP-32 PROTEIN YAM / SREBP CLEAVAGE ACTIVITY 1 / SCA-1


分子量: 16874.174 Da / 分子数: 2 / 断片: P17 SUBUNIT, RESIDUES 29-175 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42574, caspase-3
#2: タンパク質 CASPASE-3 / CASP-3 / APOPAIN / CYSTEINE PROTEASE CPP32 / CPP-32 PROTEIN YAM / SREBP CLEAVAGE ACTIVITY 1 / SCA-1


分子量: 13832.739 Da / 分子数: 2 / 断片: P12 SUBUNIT, RESIDUES 176-277 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42574, caspase-3
#3: タンパク質 DARPIN-3.4_I78S


分子量: 14714.440 Da / 分子数: 2 / 断片: N2C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 解説: T5 PROMOTER EXPRESSION / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1BLUE
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 164 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.8
詳細: 100 MM HEPES, PH 7.8 (RT) 70 % 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年10月12日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→49 Å / Num. obs: 30248 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2.66 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 33.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.55
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.66 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DKO

2dko


解像度: 2.7→49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 24.512 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.555 / ESU R Free: 0.285 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23051 1530 5.1 %RANDOM
Rwork0.19681 ---
obs0.19853 28718 99.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.638 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20.18 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5602 0 24 164 5790
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8841.9567736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.6965.056711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.81824.296277
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.4151020
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7551536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2857
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024302
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1711.53513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.3325640
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.41832224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.754.52094
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1109medium positional0.220.5
12C1109medium positional0.220.5
21B767medium positional0.260.5
22D767medium positional0.260.5
31G887medium positional0.250.5
32H887medium positional0.250.5
11A1109medium thermal0.12
12C1109medium thermal0.12
21B767medium thermal0.12
22D767medium thermal0.12
31G887medium thermal0.072
32H887medium thermal0.072
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 107 -
Rwork0.325 2067 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.64971.3110.69333.09020.04312.378-0.16130.4961-0.1173-0.51370.1321-0.2494-0.06850.15750.02920.3174-0.17620.04940.2193-0.01240.130229.9429-31.1361-22.0089
23.78461.5391.26463.83351.2522.2167-0.06820.38030.0471-0.40380.00250.3401-0.2963-0.11550.06570.2631-0.093-0.03070.16830.02030.106916.3691-31.507-19.3077
32.95140.20990.19721.7647-0.07512.69450.1256-0.0504-0.1730.1538-0.04790.23460.1295-0.3855-0.07770.1908-0.12960.03160.1239-0.00110.195612.2965-40.63993.8772
43.98020.4131.69152.0867-0.00763.40840.0087-0.23810.24250.2019-0.08060.0716-0.2918-0.25980.07190.221-0.07420.03670.0687-0.01920.121519.3339-29.27820.9787
54.8489-0.96084.01948.74525.641414.1115-0.0198-0.0298-0.3256-0.34310.5395-0.4799-0.16120.6851-0.51960.2343-0.11680.02980.1292-0.10220.242717.8388-60.1932-38.7359
63.6675-1.32722.71935.60830.75689.39450.0799-0.1128-0.2907-0.27890.2186-0.22540.69160.7234-0.29850.2424-0.0479-0.04320.18030.05150.141843.3351-44.875520.3114
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A34 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2B184 - 277
3X-RAY DIFFRACTION3C34 - 175
4X-RAY DIFFRACTION4D185 - 277
5X-RAY DIFFRACTION5G13 - 131
6X-RAY DIFFRACTION6H13 - 132

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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