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万見
- PDB-2xwx: Vibrio cholerae colonization factor GbpA crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xwx
タイトルVibrio cholerae colonization factor GbpA crystal structure
要素GLCNAC-BINDING PROTEIN A
キーワードCHITIN-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


chitin binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #2550 / Alpha-Beta Plaits - #2150 / N-acetylglucosamine-binding protein A / N-acetylglucosamine binding protein A domain 2 / N-acetylglucosamine binding protein domain 2 / chitin-binding protein cbp21 / Cellulose/chitin-binding protein, N-terminal / Lytic polysaccharide mono-oxygenase, cellulose-degrading / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Distorted Sandwich ...Immunoglobulin-like - #2550 / Alpha-Beta Plaits - #2150 / N-acetylglucosamine-binding protein A / N-acetylglucosamine binding protein A domain 2 / N-acetylglucosamine binding protein domain 2 / chitin-binding protein cbp21 / Cellulose/chitin-binding protein, N-terminal / Lytic polysaccharide mono-oxygenase, cellulose-degrading / Coagulation Factor XIII; Chain A, domain 1 / Distorted Sandwich / Immunoglobulin E-set / Alpha-Beta Plaits / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GlcNAc-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種VIBRIO CHOLERAE (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wong, E. / Vaaje-Kolstad, G. / Ghosh, A. / Guerrero, R.H. / Konarev, P.V. / Ibrahim, A.F.M. / Svergun, D.I. / Eijsink, V.G.H. / Chatterjee, N.S. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2012
タイトル: The Vibrio cholerae colonization factor GbpA possesses a modular structure that governs binding to different host surfaces.
著者: Edmond Wong / Gustav Vaaje-Kolstad / Avishek Ghosh / Ramon Hurtado-Guerrero / Peter V Konarev / Adel F M Ibrahim / Dmitri I Svergun / Vincent G H Eijsink / Nabendu S Chatterjee / Daan M F van Aalten /
要旨: Vibrio cholerae is a bacterial pathogen that colonizes the chitinous exoskeleton of zooplankton as well as the human gastrointestinal tract. Colonization of these different niches involves an N- ...Vibrio cholerae is a bacterial pathogen that colonizes the chitinous exoskeleton of zooplankton as well as the human gastrointestinal tract. Colonization of these different niches involves an N-acetylglucosamine binding protein (GbpA) that has been reported to mediate bacterial attachment to both marine chitin and mammalian intestinal mucin through an unknown molecular mechanism. We report structural studies that reveal that GbpA possesses an unusual, elongated, four-domain structure, with domains 1 and 4 showing structural homology to chitin binding domains. A glycan screen revealed that GbpA binds to GlcNAc oligosaccharides. Structure-guided GbpA truncation mutants show that domains 1 and 4 of GbpA interact with chitin in vitro, whereas in vivo complementation studies reveal that domain 1 is also crucial for mucin binding and intestinal colonization. Bacterial binding studies show that domains 2 and 3 bind to the V. cholerae surface. Finally, mouse virulence assays show that only the first three domains of GbpA are required for colonization. These results explain how GbpA provides structural/functional modular interactions between V. cholerae, intestinal epithelium and chitinous exoskeletons.
履歴
登録2010年11月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22015年4月15日Group: Source and taxonomy / Structure summary

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLCNAC-BINDING PROTEIN A
B: GLCNAC-BINDING PROTEIN A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,5862
ポリマ－86,5862
非ポリマー00
水11,349630
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6240 Å2
ΔGint-20.2 kcal/mol
Surface area32650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.955, 120.182, 67.177
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 24:202 OR RESSEQ 209:313 OR RESSEQ 315:414)
211CHAIN B AND (RESSEQ 24:202 OR RESSEQ 209:313 OR RESSEQ 315:414)

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.773047, -0.183263, 0.6073), (-0.182617, -0.981124, -0.063613), (0.607494, -0.061728, -0.791922)
ベクター: -39.8101, 97.5974, 145.5364)

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要素

#1: タンパク質 GLCNAC-BINDING PROTEIN A / GBPA


分子量: 43292.984 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 24-414 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) VIBRIO CHOLERAE (コレラ菌) / 解説: CLONED FROM GENOMIC DNA OF V. CHOLERAE / プラスミド: PGEX6P GBPA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q9KLD5
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 630 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.2 M MG(HCO3)2, 50% (W/V) PEG 3350, 3.33% (W/V) D-SORBITOL, PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.933
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 73728 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 28.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 91.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.5_2)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→19.94 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 738 1 %
Rwork0.207 --
obs0.207 72993 95.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.25 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.5197 Å20 Å20.4001 Å2
2---0.4323 Å20 Å2
3----0.0875 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6014 0 0 630 6644
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086160
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1248382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.7612220
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079908
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061114
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A3000X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B3000X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.852
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8026-1.94160.30511490.283513389X-RAY DIFFRACTION88
1.9416-2.13680.29441420.247414292X-RAY DIFFRACTION93
2.1368-2.44550.2611500.230514748X-RAY DIFFRACTION96
2.4455-3.07930.27481460.212215230X-RAY DIFFRACTION99
3.0793-19.9430.21451510.182815331X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.6131 Å / Origin y: 47.1343 Å / Origin z: 77.2633 Å
111213212223313233
T0.1138 Å2-0.0203 Å2-0.0292 Å2-0.1653 Å20.0333 Å2--0.1862 Å2
L0.5306 °20.1314 °2-0.4831 °2-0.8288 °2-0.1535 °2--1.1203 °2
S0.0298 Å °0.0148 Å °0.0021 Å °0.0351 Å °0.0438 Å °0.1188 Å °-0.0735 Å °0.0119 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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