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- PDB-2xwc: Crystal structure of the DNA binding domain of human TP73 refined... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xwc
タイトルCrystal structure of the DNA binding domain of human TP73 refined at 1.8 A resolution
要素TUMOUR PROTEIN P73
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of neuron differentiation ...positive regulation of lung ciliated cell differentiation / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of neuron differentiation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / mismatch repair / MDM2/MDM4 family protein binding / regulation of mitotic cell cycle / transcription corepressor binding / kidney development / protein tetramerization / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / p53 binding / cell junction / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of MAPK cascade / regulation of cell cycle / ciliary basal body / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tumour protein p73, SAM domain / Immunoglobulin-like - #720 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily ...Tumour protein p73, SAM domain / Immunoglobulin-like - #720 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Canning, P. / Zhang, Y. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Ugochukwu, E. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Canning, P. / Zhang, Y. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Ugochukwu, E. / Muniz, J.R.C. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural Basis for Aspp2 Recognition by the Tumor Suppressor P73.
著者: Canning, P. / von Delft, F. / Bullock, A.N.
履歴
登録2010年11月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2010年11月17日ID: 2XIP
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年9月26日Group: Database references / Non-polymer description ...Database references / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22013年4月3日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUMOUR PROTEIN P73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7295
ポリマ－23,3431
非ポリマー3864
水3,153175
1
A: TUMOUR PROTEIN P73
ヘテロ分子

A: TUMOUR PROTEIN P73
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,45710
ポリマ－46,6852
非ポリマー7728
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_555-y+1/4,-x+1/4,-z+1/41
Buried area2470 Å2
ΔGint-103.8 kcal/mol
Surface area21440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.370, 110.370, 110.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

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要素

#1: タンパク質 TUMOUR PROTEIN P73 / P53-LIKE TRANSCRIPTION FACTOR / P53-RELATED PROTEIN


分子量: 23342.561 Da / 分子数: 1 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN, RESIDUES 112-311 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-CTHF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: O15350
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-TAM / TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE / 3-アミノ-3-(2-ヒドロキシエチル)-1,5-ペンタンジオ-ル


分子量: 163.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H17NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 111 TO MET
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細IDENTITY OF 2 ZN IONS CONFIRMED BY MAD EXPERIMENT. PEAKS IDENTIFIED AT ZN BINDING SITES IN ...IDENTITY OF 2 ZN IONS CONFIRMED BY MAD EXPERIMENT. PEAKS IDENTIFIED AT ZN BINDING SITES IN ANOMALOUS MAPS COLLECTED AT ZN ABSORPTION EDGE. PEAKS ARE NOT PRESENT IN MAPS COLLECTED BELOW ZN ABSORPTION EDGE.
配列の詳細RESIDUES 312-318 ARE DUE TO CLONING. INITIATOR METHIONINE IS ENGINEERED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.13 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.2M SODIUM POTASSIUM TARTRATE, 0.25% PEG MME 5000, 0.1M TRIS PH 9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→49.36 Å / Num. obs: 280763 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.82→49.36 Å / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 1.24 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 20CJ

20cj


解像度: 1.82→49.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 4.788 / SU ML: 0.081 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INITIATOR MET COULD NOT BE RESOLVED OWING TO DISORDER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22824 1081 5.1 %RANDOM
Rwork0.18896 ---
obs0.1909 20040 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.202 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→49.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1579 0 19 175 1773
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221647
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021138
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5421.9712241
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.38232770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4435202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.18623.10874
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.55715255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6061514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2245
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02327
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7051.51029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5581.5400
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.75821678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.9123618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7864.5563
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.822→1.869 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 88 -
Rwork0.348 1447 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.5043-0.9166-0.57061.09330.15940.4079-0.10020.13330.171-0.00060.02920.0465-0.0781-0.01260.07090.0963-0.008-0.01790.14790.00540.12822.023-18.707-1.194
20.93550.08480.15240.8262-0.06981.2135-0.03190.00890.01190.07880.01560.0364-0.08260.05910.01630.0403-0.0098-0.00010.078-0.00150.078217.914-21.0058.718
33.52341.51740.85492.50110.9332.2330.046-0.0904-0.16920.0321-0.0966-0.0491-0.0957-0.02340.05060.0233-0.0130.00670.11310.01280.093524.137-24.1682.787
46.27513.724-1.12542.556-0.82980.2884-0.17590.39450.3063-0.11910.22050.30240.013-0.0413-0.04470.2915-0.1155-0.05030.26520.00140.239829.1530.4735.165
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A112 - 141
2X-RAY DIFFRACTION2A142 - 262
3X-RAY DIFFRACTION3A263 - 292
4X-RAY DIFFRACTION4A293 - 318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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