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万見
- PDB-2xtv: Structure of E.coli rhomboid protease GlpG, active site mutant, S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xtv
タイトルStructure of E.coli rhomboid protease GlpG, active site mutant, S201T, orthorhombic crystal form
要素RHOMBOID PROTEASE GLPG
キーワードHYDROLASE / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


rhomboid protease / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rhomboid-like fold / Rhomboid-like / Peptidase S54, GlpG peptidase, N-terminal / Rhomboid protease GlpG / GlpG peptidase, N-terminal domain superfamily / Cytoplasmic N-terminal domain of rhomboid serine protease / Peptidase S54, rhomboid domain / Rhomboid domain / Rhomboid-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Rhomboid protease GlpG
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Vinothkumar, K.R.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2011
タイトル: Structure of rhomboid protease in a lipid environment.
著者: Vinothkumar, K.R.
履歴
登録2010年10月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年2月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHOMBOID PROTEASE GLPG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,74715
ポリマ－20,2561
非ポリマー9,49114
水1,42379
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.630, 58.870, 91.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RHOMBOID PROTEASE GLPG / INTRAMEMBRANE SERINE PROTEASE / GLPG


分子量: 20256.033 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE TM DOMAIN, RESIDUES 93-272 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P09391, rhomboid protease
#2: 化合物
ChemComp-MC3 / 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE


分子量: 677.933 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H72NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 201 TO THR
非ポリマーの詳細IN THE PRESENT MODEL LIPIDS (MC3) MOLECULES 504, 505, 508, 511, 513 AND 514 COULD ALSO REPRESENT ...IN THE PRESENT MODEL LIPIDS (MC3) MOLECULES 504, 505, 508, 511, 513 AND 514 COULD ALSO REPRESENT DETERGENT NONYL GLUCOSIDE USED FOR PURIFICATION OF PROTEIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.94 % / 解説: NONE
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.5M NACL, 0.1M BIS-TRIS, PH7, 2% DMPC/CHAPSO, (ADDED ONLY TO THE PROTEIN), 298K, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→45.54 Å / Num. obs: 22469 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 86.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XOV

2xov


解像度: 1.7→28.009 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.38 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 246 AND 247 ARE DISORDERED. HENCE THERE IS A GAP BETWEEN 245 AND 248.THERE IS A DENSITY ABOVE THE ACTIVE SITE WHICH HAS NOT BEEN MODELLED, AS NONE OF COMPONENTS OF CRYSTALLISATION ...詳細: RESIDUES 246 AND 247 ARE DISORDERED. HENCE THERE IS A GAP BETWEEN 245 AND 248.THERE IS A DENSITY ABOVE THE ACTIVE SITE WHICH HAS NOT BEEN MODELLED, AS NONE OF COMPONENTS OF CRYSTALLISATION CAN EXPLAIN THE DENSITY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 1148 5.1 %
Rwork0.1862 --
obs0.1877 22432 95.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.136 Å2 / ksol: 0.412 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.3931 Å20 Å20 Å2
2---2.5354 Å20 Å2
3---0.1423 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.009 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1410 0 296 79 1785
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061744
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0412299
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.144698
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004253
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.77740.26091280.22842293X-RAY DIFFRACTION84
1.7774-1.87110.23111420.19982634X-RAY DIFFRACTION96
1.8711-1.98830.23761520.17872655X-RAY DIFFRACTION97
1.9883-2.14170.20681330.16352683X-RAY DIFFRACTION96
2.1417-2.35720.18931520.1592720X-RAY DIFFRACTION98
2.3572-2.6980.22331580.1582718X-RAY DIFFRACTION98
2.698-3.39830.20851450.1782740X-RAY DIFFRACTION97
3.3983-28.01270.21361380.21252841X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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