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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2xtn | ||||||
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タイトル | Crystal structure of GTP-bound human GIMAP2, amino acid residues 1- 234 | ||||||
![]() | GTPASE IMAP FAMILY MEMBER 2 | ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / G PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() lipid droplet / GTP binding / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Schwefel, D. / Froehlich, C. / Daumke, O. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural Basis of Oligomerization in Septin-Like Gtpase of Immunity-Associated Protein 2 (Gimap2) 著者: Schwefel, D. / Froehlich, C. / Eichhorst, J. / Wiesner, B. / Behlke, J. / Aravind, L. / Daumke, O. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010 タイトル: Purification, Crystallization and Preliminary X- Ray Analysis of Human Gimap2. 著者: Schwefel, D. / Frohlich, C. / Daumke, O. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 96.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 73.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 763.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 763.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25887.150 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-234 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-GTP / |
#3: 化合物 | ChemComp-MG / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: 6% 2-PROPANOL, 10 MM ATP, pH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月19日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9184 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 18848 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.8 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.901 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.44 Å
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拘束条件 |
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