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- PDB-2xtn: Crystal structure of GTP-bound human GIMAP2, amino acid residues ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xtn
タイトルCrystal structure of GTP-bound human GIMAP2, amino acid residues 1- 234
要素GTPASE IMAP FAMILY MEMBER 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / G PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid droplet / GTP binding / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
GTPase GIMA/IAN/Toc / AIG1-type guanine nucleotide-binding (G) domain / AIG1 family / AIG1-type G domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTPase IMAP family member 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Schwefel, D. / Froehlich, C. / Daumke, O.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2010
タイトル: Structural Basis of Oligomerization in Septin-Like Gtpase of Immunity-Associated Protein 2 (Gimap2)
著者: Schwefel, D. / Froehlich, C. / Eichhorst, J. / Wiesner, B. / Behlke, J. / Aravind, L. / Daumke, O.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / : 2010
タイトル: Purification, Crystallization and Preliminary X- Ray Analysis of Human Gimap2.
著者: Schwefel, D. / Frohlich, C. / Daumke, O.
履歴
登録2010年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPASE IMAP FAMILY MEMBER 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,4353
ポリマ-25,8871
非ポリマー5472
2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.010, 69.200, 116.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 GTPASE IMAP FAMILY MEMBER 2 / GIMAP2 / IMMUNITY-ASSOCIATED PROTEIN 2 / HIMAP2


分子量: 25887.150 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-234 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q9UG22
#2: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 6% 2-PROPANOL, 10 MM ATP, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 18848 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 32.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.53 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→19.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 5.517 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22109 958 5.1 %RANDOM
Rwork0.18456 ---
obs0.18637 17886 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.901 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.73 Å20 Å2
3----1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1573 0 33 113 1719
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0211657
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4031.9862245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.1685216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.0924.46265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.34915298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.808159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021206
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.2726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2930.21156
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.2106
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2250.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1850.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5541.51087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90321668
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2993670
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0994.5573
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 75 -
Rwork0.236 1284 -
obs--99.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.99740.27180.33460.9107-0.33272.5990.0326-0.0424-0.18970.0207-0.0103-0.03960.24780.0983-0.0223-0.02510.0221-0.0043-0.0425-0.0093-0.03225.548915.50310.8825
21.3550.5011-0.04941.389-0.79882.21120.0117-0.08310.09880.10170.0160.0666-0.0696-0.1074-0.0276-0.04960.0212-0.0021-0.0375-0.0229-0.0401-1.87125.029712.8318
35.07413.95944.256333.6532-1.66828.88160.6987-1.1375-0.35340.915-0.19071.1703-0.1479-0.8519-0.508-0.3097-0.0260.08020.21850.0976-0.0655-16.779517.260324.1405
41.22870.4547-0.07191.10080.15761.4269-0.01760.0137-0.0382-0.06670.10260.07480.1799-0.2544-0.085-0.071-0.0064-0.0108-0.0692-0.0063-0.0508-5.224916.30945.1431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 80
2X-RAY DIFFRACTION2A81 - 154
3X-RAY DIFFRACTION3A155 - 167
4X-RAY DIFFRACTION4A168 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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