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- PDB-2xsw: Crystal structure of human INPP5E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xsw
タイトルCrystal structure of human INPP5E
要素72 KDA INOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / INOSITOL SIGNALLING / SGC STOCKHOLM / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein localization to cilium / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / ARL13B-mediated ciliary trafficking of INPP5E / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphoinositide 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity ...negative regulation of protein localization to cilium / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / ARL13B-mediated ciliary trafficking of INPP5E / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphoinositide 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol biosynthetic process / Golgi cisterna membrane / axoneme / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / ruffle / cilium / negative regulation of translation / Golgi membrane / Golgi apparatus / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
72kDa inositol polyphosphate 5-phosphatase / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol polyphosphate 5-phosphatase type IV
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Tresaugues, L. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Tresaugues, L. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kol, S. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Van Der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Human Inpp5E
著者: Tresaugues, L. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / ...著者: Tresaugues, L. / Schutz, P. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kol, S. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / Van Der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Welin, M. / Nordlund, P.
履歴
登録2010年9月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 72 KDA INOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE
B: 72 KDA INOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,40910
ポリマ－80,9562
非ポリマー4548
水6,395355
1
A: 72 KDA INOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7686
ポリマ－40,4781
非ポリマー2915
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 72 KDA INOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6414
ポリマ－40,4781
非ポリマー1633
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.528, 103.579, 137.545
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 72 KDA INOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE / PHOSPHATIDYLINOSITOL-4\ / 5-BISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE / PHOSPHATIDYLINOSITOL POLYPHOSPHATE 5- ...PHOSPHATIDYLINOSITOL-4\ / 5-BISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE / PHOSPHATIDYLINOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE TYPE IV


分子量: 40477.949 Da / 分子数: 2 / 断片: PHOSPHATASE DOMAIN, RESIDUES 275-623 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: MAMMALIAN GENE COLLECTION (MGC) / プラスミド: PNIC-CH2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)R3 PRARE / 参照: UniProt: Q9NRR6, phosphoinositide 5-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.78 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: PROTEIN WAS INCUBATE WITH 1MM PHOSPHATIDYLINOSITOL-3,4,5-TRIPHOSPHATE AND 2MM MGCL2 PRIOR SETTING-UP THE PLATES. PROTEIN WAS THEN CRYSTALLIZED AGAINST 0.2M MGCL2, 10% W/V PEG8K AND 0.1M TRIS PH 7.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0714
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年9月13日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0714 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→48.47 Å / Num. obs: 56918 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 26.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I9Y

1i9y


解像度: 1.9→48.468 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1947 2895 5.1 %
Rwork0.1649 --
obs0.1665 56829 98.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.381 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.4205 Å20 Å2-0 Å2
2--3.8315 Å20 Å2
3----2.411 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.468 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5338 0 23 355 5716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115579
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2877578
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8932067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.094832
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005978
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.96790.2942910.23295248X-RAY DIFFRACTION97
1.9679-2.04670.2172790.17545252X-RAY DIFFRACTION97
2.0467-2.13990.21352970.15575278X-RAY DIFFRACTION98
2.1399-2.25270.20322650.15335376X-RAY DIFFRACTION98
2.2527-2.39380.21832760.16475339X-RAY DIFFRACTION98
2.3938-2.57860.22022940.16995346X-RAY DIFFRACTION99
2.5786-2.83810.20712950.17035374X-RAY DIFFRACTION98
2.8381-3.24870.20962800.16965470X-RAY DIFFRACTION99
3.2487-4.09270.18142920.15775521X-RAY DIFFRACTION99
4.0927-48.48340.1623260.15925730X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2475-0.14780.24851.5959-0.74111.4843-0.02950.0112-0.1276-0.00220.05610.14640.0946-0.1924-0.01540.1421-0.02550.01940.1369-0.01490.1365-8.9123-27.897238.3173
21.2990.0239-0.03591.9756-0.68571.6949-0.06860.17880.132-0.19090.0878-0.0077-0.0734-0.0247-0.00490.0748-0.03120.01380.08920.00650.08570.0695-17.268526.1934
31.52010.05340.02231.4857-0.7552.1976-0.06290.0784-0.0748-0.03690.03870.02510.0563-0.10610.02080.1008-0.0284-0.00510.0762-0.04210.1155-5.4267-26.896533.581
41.4892-0.18510.43121.0909-0.07992.6004-0.0276-0.04730.00430.01620.0278-0.0598-0.04780.23580.00910.1587-0.0185-0.03090.1813-0.00260.118222.4389-8.691170.9744
51.6357-0.06230.40881.50240.15042.8163-0.090.21990.1646-0.25630.02050.0777-0.3728-0.1640.05050.1699-0.0027-0.06160.11650.0310.106813.7701-1.538955.5505
61.1122-0.25520.69311.5686-0.24552.4382-0.0977-0.01630.0889-0.0160.068-0.0526-0.20930.0260.03130.1331-0.0204-0.02480.1625-0.02320.132219.8858-4.43168.9848
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 282:382)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 383:547)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 548:624)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 282:393)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 394:544)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 551:623)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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