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- PDB-2xs1: Crystal Structure of ALIX in complex with the SIVmac239 PYKEVTEDL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xs1
タイトルCrystal Structure of ALIX in complex with the SIVmac239 PYKEVTEDL Late Domain
要素
  • GAG POLYPROTEIN
  • PROGRAMMED CELL DEATH 6-INTERACTING PROTEIN
キーワードPROTEIN TRANSPORT/VIRAL PROTEIN / PROTEIN TRANSPORT-VIRAL PROTEIN COMPLEX / CELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / regulation of extracellular exosome assembly / extracellular exosome biogenesis / viral budding / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / regulation of membrane permeability / regulation of centrosome duplication / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / bicellular tight junction assembly / actomyosin / positive regulation of exosomal secretion / multivesicular body assembly / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / viral budding via host ESCRT complex / endoplasmic reticulum exit site / Uptake and function of anthrax toxins / mitotic cytokinesis / immunological synapse / bicellular tight junction / macroautophagy / Budding and maturation of HIV virion / protein homooligomerization / Regulation of necroptotic cell death / calcium-dependent protein binding / extracellular vesicle / melanosome / protein transport / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / endosome / viral translational frameshifting / focal adhesion / centrosome / host cell nucleus / apoptotic process / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. ...alix/aip1 in complex with the ypdl late domain / alix/aip1 like domains / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / : / gag protein p24 N-terminal domain / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, C-terminal / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Alpha Horseshoe / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag polyprotein / Gag polyprotein / Programmed cell death 6-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SIMIAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS (サル免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.296 Å
データ登録者Zhai, Q. / Landesman, M. / Robinson, H. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: J.Virol. / 年: 2011
タイトル: Identification and Structural Characterization of the Alix-Binding Late Domains of Sivmac239 and Sivagmtan-1.
著者: Zhai, Q. / Landesman, M. / Robinson, H. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2010年9月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROGRAMMED CELL DEATH 6-INTERACTING PROTEIN
B: GAG POLYPROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2592
ポリマ－81,2592
非ポリマー00
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-10.6 kcal/mol
Surface area38130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.281, 99.271, 72.521
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.62, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 PROGRAMMED CELL DEATH 6-INTERACTING PROTEIN / PDCD6-INTERACTING PROTEIN / ALG-2-INTERACTING PROTEIN 1 / HP95


分子量: 78836.547 Da / 分子数: 1 / 断片: BRO1-V DOMAINS, RESIDUES 1-698 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET151 TOPO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8WUM4
#2: タンパク質・ペプチド GAG POLYPROTEIN / SIVMAC239 GAG P6


分子量: 2422.731 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 483-502 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) SIMIAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS (サル免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: Q76V78, UniProt: P05893*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 268 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 269 TO TYR
配列の詳細GAG POLYPROTEIN FRAGMENT FROM SIV IS GENBANK ACCESSION M33262

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.2 / 詳細: 6.5% PEG4000, 0.2 MGCL2, 0.1M MES PH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月23日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45 Å / Num. obs: 44063 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 47.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 82.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OEV

2oev


解像度: 2.296→35.44 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2523 2152 5 %
Rwork0.2051 --
obs0.2075 42967 97.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.269 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 77.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.8666 Å20 Å2-15.4568 Å2
2--3.7809 Å2-0 Å2
3---7.0856 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.296→35.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5614 0 0 58 5672
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075700
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9947700
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2832143
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068884
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041005
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2964-2.34980.32471060.26012183X-RAY DIFFRACTION78
2.3498-2.40850.30241270.23442508X-RAY DIFFRACTION90
2.4085-2.47360.29731610.23472667X-RAY DIFFRACTION97
2.4736-2.54640.28731330.22852765X-RAY DIFFRACTION99
2.5464-2.62850.29191530.22312775X-RAY DIFFRACTION100
2.6285-2.72250.31761330.22382767X-RAY DIFFRACTION100
2.7225-2.83140.27051390.23152795X-RAY DIFFRACTION100
2.8314-2.96020.29731460.23122776X-RAY DIFFRACTION100
2.9602-3.11620.28321570.22692785X-RAY DIFFRACTION100
3.1162-3.31130.34361330.22872801X-RAY DIFFRACTION100
3.3113-3.56680.26521380.22022806X-RAY DIFFRACTION100
3.5668-3.92530.20951430.18662792X-RAY DIFFRACTION100
3.9253-4.49230.21381630.1692795X-RAY DIFFRACTION100
4.4923-5.65610.20711400.17782806X-RAY DIFFRACTION100
5.6561-35.44470.23061800.18262794X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1136-0.0731-0.0820.97960.67870.26-0.4139-0.23410.6602-0.21550.35151.0395-0.4256-0.03080.00280.693-0.0961-0.14880.40310.27330.8669-15.2015-19.92-32.3252
20.0310.1017-0.0094-0.0350.0162-0.0769-0.48720.50160.9226-0.02130.6361.5445-0.6795-0.445-0.00040.67050.118-0.52460.98330.50662.2425-42.2962-20.9554-35.3098
30.81790.3688-0.31720.7211-0.87970.5987-0.02320.32530.76560.19630.25770.9317-0.1643-0.2894-0.00010.48730.0591-0.18980.56340.25821.0709-28.0572-24.5247-32.0611
44.21350.14730.66713.7037-1.33040.9479-0.11940.43460.2099-0.50960.31630.70290.10120.0126-0.00010.407-0.03650.0350.37750.08210.256-9.9908-30.4815-27.8077
54.15221.51111.67322.4253-0.58242.42680.07450.3006-0.15090.0941-0.2055-0.2167-0.18420.4591-0.00030.29350.00110.14050.3801-0.03430.10914.3937-36.2995-18.1668
60.58860.7325-0.15950.88690.05850.9344-0.0961-0.07730.6435-0.21210.21610.94640.1894-0.7120.00080.2943-0.0383-0.06840.60580.23150.9553-30.4927-35.3065-27.7039
71.0611-1.00970.25661.3383-1.01151.39240.4156-0.3287-0.2120.1629-0.1679-0.28120.4255-0.02740.00010.5574-0.1301-0.17930.43530.20910.6303-81.6268-49.9685-55.1699
8-0.46661.01830.79852.8802-0.09640.81560.38460.2704-0.7980.4247-0.0516-0.72680.00370.16840.00030.426-0.03840.09720.3594-0.08370.5615-58.6284-10.7852-60.2226
90.3370.01440.70551.80660.15890.7775-0.14240.33670.506-0.40990.45280.38110.1227-0.122400.4313-0.0826-0.03550.38690.10190.6194-83.9978-37.2149-64.2331
100.4702-0.0087-0.4668-0.03270.13410.18170.3758-1.5239-0.97420.14420.39371.22640.5803-1.03680.0021.0337-0.174-0.70370.64810.4721.4749-89.0573-65.2615-54.7131
110.95110.3342-0.16011.0152-0.67430.48090.32630.0275-0.36150.1972-0.1044-0.30020.46550.18220.00010.73410.0612-0.46320.49330.05921.0811-67.5879-55.5248-49.3136
120.6250.3475-0.32610.9121-1.1590.84010.5995-0.3491-0.85670.6948-0.2369-0.8040.0581-0.00920.00090.4483-0.0951-0.07160.32870.0240.5073-73.7855-31.2822-56.9007
13-0.06720.03560.00630.058-0.05460.08690.58070.2885-0.4744-0.3919-0.3178-1.2439-0.07150.02520.00040.7451-0.1551-0.22760.46160.07571.3482-64.1404-34.874-58.0938
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 2:17)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 18:51)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 52:91)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 92:227)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 228:332)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 333:369)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 370:431)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 432:490)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 491:540)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN A AND RESID 541:564)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN A AND RESID 565:647)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN A AND RESID 648:698)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN B AND RESID 42:56)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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