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- PDB-2xre: Detection of cobalt in previously unassigned human SENP1 structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xre
タイトルDetection of cobalt in previously unassigned human SENP1 structure
要素SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
キーワードHYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / RHOF GTPase cycle / regulation of postsynapse assembly / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / presynaptic cytosol ...regulation of definitive erythrocyte differentiation / SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / RHOF GTPase cycle / regulation of postsynapse assembly / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / presynaptic cytosol / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of mRNA stability / nuclear membrane / endopeptidase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / focal adhesion / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Sentrin-specific protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Rimsa, V. / Eadsforth, T. / Hay, R.T. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: The Role of Co2+ in the Crystallization of Human Senp1 and Comments on the Limitations of Automated Refinement Protocols
著者: Rimsa, V. / Eadsforth, T. / Hunter, W.N.
履歴
登録2010年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references / Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22012年10月3日Group: Derived calculations
改定 1.32013年11月20日Group: Derived calculations / Source and taxonomy
改定 1.42019年5月29日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
B: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,73713
ポリマ－54,7572
非ポリマー98011
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-8.3 kcal/mol
Surface area21920 Å2
手法PISA
2
B: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
ヘテロ分子

A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,73713
ポリマ－54,7572
非ポリマー98011
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z+1/31
Buried area3210 Å2
ΔGint-9.5 kcal/mol
Surface area21700 Å2
手法PISA
3
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7475
ポリマ－27,3791
非ポリマー3684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
B: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9908
ポリマ－27,3791
非ポリマー6117
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.981, 71.981, 200.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1 / SENTRIN/SUMO-SPECIFIC PROTEASE SENP1


分子量: 27378.580 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COBALT(II) ION, GLYCEROL / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: ESCHERICHIA COLI / プラスミド: PHISTEV30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD
参照: UniProt: Q9P0U3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.11 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND ...詳細: CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM COCL2, 0.1M MES, PH 6.5, AND 1.8 M (NH4)2SO4.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→45.6 Å / Num. obs: 21832 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 19
反射 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IYC

2iyc


解像度: 2.45→45.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 11.596 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.479 / ESU R Free: 0.337 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 1136 4.9 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.241 21829 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→45.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3705 0 61 61 3827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223990
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5251.9445379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3045477
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.53223.98201
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.30815728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2021526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213026
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0732316
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.71653760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.72771674
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.856101614
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.51 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 87 -
Rwork0.331 1555 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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