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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2xre | ||||||
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タイトル | Detection of cobalt in previously unassigned human SENP1 structure | ||||||
要素 | SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1 | ||||||
キーワード | HYDROLASE / CYSTEINE PROTEASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / RHOF GTPase cycle / protein sumoylation / regulation of mRNA stability / apoptotic signaling pathway / : / nuclear membrane ...SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / RHOF GTPase cycle / protein sumoylation / regulation of mRNA stability / apoptotic signaling pathway / : / nuclear membrane / endopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / focal adhesion / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å | ||||||
データ登録者 | Rimsa, V. / Eadsforth, T. / Hay, R.T. / Hunter, W.N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011 タイトル: The Role of Co2+ in the Crystallization of Human Senp1 and Comments on the Limitations of Automated Refinement Protocols 著者: Rimsa, V. / Eadsforth, T. / Hunter, W.N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2xre.cif.gz | 111.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2xre.ent.gz | 86.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2xre.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2xre_validation.pdf.gz | 457.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2xre_full_validation.pdf.gz | 475.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2xre_validation.xml.gz | 21.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2xre_validation.cif.gz | 29 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xr/2xre ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xr/2xre | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 27378.580 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COBALT(II) ION, GLYCEROL / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: ESCHERICHIA COLI / プラスミド: PHISTEV30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): GOLD 参照: UniProt: Q9P0U3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 化合物 | ChemComp-CO / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.11 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND ...詳細: CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM COCL2, 0.1M MES, PH 6.5, AND 1.8 M (NH4)2SO4. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.45→45.6 Å / Num. obs: 21832 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 19 |
反射 シェル | 解像度: 2.45→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2IYC 解像度: 2.45→45.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 11.596 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.479 / ESU R Free: 0.337 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 51.36 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.45→45.6 Å
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拘束条件 |
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