[日本語] English
万見
- PDB-2xqc: DEINOCOCCUS RADIODURANS ISDRA2 TRANSPOSASE COMPLEXED WITH LEFT EN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xqc
タイトルDEINOCOCCUS RADIODURANS ISDRA2 TRANSPOSASE COMPLEXED WITH LEFT END RECOGNITION AND CLEAVAGE SITE AND ZN
要素
  • 5'-D(TP*TP*GP*AP*TP*GP)-3'
  • DRA2 TRANSPOSASE LEFT END RECOGNITION SEQUENCE
  • TRANSPOSASE
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / DNA BINDING PROTEIN-DNA COMPLEX / TRANSPOSITION / MOBILE ELEMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


transposase activity / DNA transposition / endonuclease activity / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Transposase IS200 like / Transposase IS200-like / Transposase IS200-like / Transposase IS200-like superfamily / Transposase IS200 like / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / ISDra2 transposase TnpA
類似検索 - 構成要素
生物種DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hickman, A.B. / James, J.A. / Barabas, O. / Pasternak, C. / Ton-Hoang, B. / Chandler, M. / Sommer, S. / Dyda, F.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: DNA Recognition and the Precleavage State During Single-Stranded DNA Transposition in D. Radiodurans.
著者: Hickman, A.B. / James, J.A. / Barabas, O. / Pasternak, C. / Ton-Hoang, B. / Chandler, M. / Sommer, S. / Dyda, F.
履歴
登録2010年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.pdbx_details ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TRANSPOSASE
B: DRA2 TRANSPOSASE LEFT END RECOGNITION SEQUENCE
C: 5'-D(TP*TP*GP*AP*TP*GP)-3'
D: TRANSPOSASE
E: DRA2 TRANSPOSASE LEFT END RECOGNITION SEQUENCE
F: 5'-D(TP*TP*GP*AP*TP*GP)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,04315
ポリマ－52,4556
非ポリマー5899
水8,539474
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13020 Å2
ΔGint-337.1 kcal/mol
Surface area17630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.762, 92.716, 126.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 TRANSPOSASE / DRA2 TRANSPOSASE


分子量: 16135.772 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O83028
#2: DNA鎖 DRA2 TRANSPOSASE LEFT END RECOGNITION SEQUENCE


分子量: 8252.322 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: ISDRA2 TRANSPOSON INTERNAL SEQUENCE / 由来: (合成) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
#3: DNA鎖 5'-D(TP*TP*GP*AP*TP*GP)-3' / DRA2 TRANSPOSASE LEFT END CLEAVAGE SITE / F


分子量: 1839.239 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) DEINOCOCCUS RADIODURANS (放射線耐性)
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.63 % / 解説: NONE
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: COMPLEX BUFFER: 35MM TRIS-HCL PH8.0, 0.15M NACL, 10MM MGCL2, 0.5 MM TCEP. THE TERNARY COMPLEX WAS FORMED BY MIXING PROTEIN AT 9MG/ML WITH THE LE BINDING SITE DNA AND CLEAVAGE SITE DNA AT A ...詳細: COMPLEX BUFFER: 35MM TRIS-HCL PH8.0, 0.15M NACL, 10MM MGCL2, 0.5 MM TCEP. THE TERNARY COMPLEX WAS FORMED BY MIXING PROTEIN AT 9MG/ML WITH THE LE BINDING SITE DNA AND CLEAVAGE SITE DNA AT A RATIO OF 1:1.1:1.3 CRYSTALS WERE OBTAINED AT 19C BY MIXING THE COMPLEX AT 1:1 WITH WELL SOLUTION OF 10MM ZNCL2, 0.1M NA-ACETATE PH 4.2, 17& PEG 4000. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED IN 20% GLYCEROL.

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月17日 / 詳細: MULTILAYER MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 45279 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.24 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.49 / % possible all: 75.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XO6

2xo6


解像度: 1.9→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2089 900 1.9 %RANDOM
Rwork0.1758 ---
obs0.1758 44429 94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.6875 Å2 / ksol: 0.33546 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.189 Å20 Å20 Å2
2--4.103 Å20 Å2
3---0.086 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2106 1338 9 474 3927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012338
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg4.8032
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP_NOPUCKERS.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3METALS_XPLOR_H.PARMETALS_XPLOR_H.TOP
X-RAY DIFFRACTION4PARAM19.SOLTOPH19_MOD.SOL

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る