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- PDB-2xqb: Crystal Structure of anti-IL-15 Antibody in Complex with human IL-15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xqb
タイトルCrystal Structure of anti-IL-15 Antibody in Complex with human IL-15
要素
  • (ANTI-IL-15 ANTIBODY) x 2
  • INTERLEUKIN 15
キーワードIMMUNE SYSTEM / AFFINITY MATURATION
機能・相同性
機能・相同性情報


NK T cell proliferation / extrathymic T cell selection / positive regulation of protein O-linked glycosylation / natural killer cell proliferation / positive regulation of natural killer cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling / natural killer cell differentiation / cytokine receptor binding / regulation of defense response to virus by host / neutrophil activation ...NK T cell proliferation / extrathymic T cell selection / positive regulation of protein O-linked glycosylation / natural killer cell proliferation / positive regulation of natural killer cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling / natural killer cell differentiation / cytokine receptor binding / regulation of defense response to virus by host / neutrophil activation / interleukin-15-mediated signaling pathway / tyrosine phosphorylation of STAT protein / Interleukin-15 signaling / positive regulation of natural killer cell proliferation / negative regulation of cold-induced thermogenesis / regulation of T cell differentiation / positive regulation of interleukin-17 production / macrophage differentiation / lymph node development / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / cell maturation / positive regulation of cytokine production / cytokine activity / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of immune response / cell-cell signaling / endosome / nuclear speck / immune response / positive regulation of cell population proliferation / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Interleukin-15 / Interleukin-15, mammal / Interleukin-15/Interleukin-21 / Interleukin-15/Interleukin-21 family / Interleukin 15 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like ...Interleukin-15 / Interleukin-15, mammal / Interleukin-15/Interleukin-21 / Interleukin-15/Interleukin-21 family / Interleukin 15 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lowe, D.C. / Gerhardt, S. / Ward, A. / Hargreaves, D. / Anderson, M. / StGallay, S. / Vousden, K. / Ferraro, F. / Pauptit, R.A. / Cochrane, D. ...Lowe, D.C. / Gerhardt, S. / Ward, A. / Hargreaves, D. / Anderson, M. / StGallay, S. / Vousden, K. / Ferraro, F. / Pauptit, R.A. / Cochrane, D. / Pattison, D.V. / Buchanan, C. / Popovic, B. / Finch, D.K. / Wilkinson, T. / Sleeman, M. / Vaughan, T.J. / Cruwys, S. / Mallinder, P.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Engineering a High Affinity Anti-Il-15 Antibody: Crystal Structure Reveals an Alpha-Helix in Vh Cdr3 as Key Component of Paratope.
著者: Lowe, D.C. / Gerhardt, S. / Ward, A. / Hargreaves, D. / Anderson, M. / Ferraro, F. / Pauptit, R.A. / Pattison, D.V. / Buchanan, C. / Popovic, B. / Finch, D.K. / Wilkinson, T. / Sleeman, M. / ...著者: Lowe, D.C. / Gerhardt, S. / Ward, A. / Hargreaves, D. / Anderson, M. / Ferraro, F. / Pauptit, R.A. / Pattison, D.V. / Buchanan, C. / Popovic, B. / Finch, D.K. / Wilkinson, T. / Sleeman, M. / Vaughan, T.J. / Mallinder, P.R.
履歴
登録2010年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_source.type / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name ..._diffrn_source.type / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERLEUKIN 15
H: ANTI-IL-15 ANTIBODY
L: ANTI-IL-15 ANTIBODY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,3796
ポリマ－61,0903
非ポリマー2883
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6100 Å2
ΔGint-79.8 kcal/mol
Surface area23010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.186, 43.754, 70.087
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 INTERLEUKIN 15


分子量: 12784.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PT7#3.3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P40933
#2: 抗体 ANTI-IL-15 ANTIBODY


分子量: 25390.467 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293/EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 ANTI-IL-15 ANTIBODY


分子量: 22915.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HEK293/EBNA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.5
詳細: PCTP 100MM, PH 9.5, 25 %W/V PEG-3350, 200MM AMMONIUM SULPHATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月26日 / 詳細: OSMIC
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→69.7 Å / Num. obs: 17425 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 4.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0069精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AQK

1aqk


解像度: 2.6→69.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 31.94 / SU ML: 0.339 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.527 / ESU R Free: 0.419 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31811 883 5.1 %RANDOM
Rwork0.24441 ---
obs0.24809 16532 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.224 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20.36 Å2
2--1.52 Å20 Å2
3----1.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→69.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3982 0 15 66 4063
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0224094
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022659
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6051.9565592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.8513.0046521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1585527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.17524.762147
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.72515620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.3991511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.2643
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02777
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2551.52660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0391.51069
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.47224283
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.71431434
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2164.51309
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.43 56 -
Rwork0.342 1218 -
obs--98.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9163-0.4074-0.09731.57320.00131.92490.15720.18330.0602-0.053-0.1520.0680.0983-0.2237-0.0052-0.1108-0.0190.0174-0.211-0.0112-0.142534.99971.634128.9464
24.45871.6971.8572.5461.38433.58540.04780.5957-0.1265-0.3496-0.02830.04870.06540.0872-0.0195-0.00020.0937-0.00210.0617-0.0186-0.189534.646-2.47447.5739
33.02911.29211.0533.07840.98843.84510.06760.2081-0.107-0.32550.13120.13570.38460.1443-0.1988-0.04810.0238-0.05690.0479-0.044-0.0001-0.6445-10.038623.8519
43.6758-0.7226-1.31230.89-0.56144.48520.26860.22950.1568-0.14410.11850.0422-0.11560.0137-0.3871-0.0161-0.03840.03650.0893-0.03520.12160.89890.865212.6323
52.53750.32450.41195.7358-1.55274.91510.17520.4717-0.0558-0.3124-0.3262-0.44970.11530.55770.151-0.11780.04150.09130.11740.02050.051660.6301-1.089319.4312
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1H1 - 114
2X-RAY DIFFRACTION2L5 - 108
3X-RAY DIFFRACTION3H115 - 215
4X-RAY DIFFRACTION4L109 - 209
5X-RAY DIFFRACTION5A1 - 113

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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