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- PDB-2xpy: Structure of Native Leukotriene A4 Hydrolase from Saccharomyces c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xpy
タイトルStructure of Native Leukotriene A4 Hydrolase from Saccharomyces cerevisiae
要素LEUKOTRIENE A-4 HYDROLASE
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / soluble epoxide hydrolase / epoxide hydrolase activity / peptide catabolic process ...Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / Biosynthesis of D-series resolvins / Biosynthesis of protectins / Biosynthesis of E-series 18(S)-resolvins / Biosynthesis of aspirin-triggered D-series resolvins / Biosynthesis of E-series 18(R)-resolvins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / soluble epoxide hydrolase / epoxide hydrolase activity / peptide catabolic process / aminopeptidase activity / Neutrophil degranulation / protein catabolic process / lipid metabolic process / metallopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like ...Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal domain / Leukotriene A4 hydrolase/leucine aminopeptidase / Peptidase M1, leukotriene A4 hydrolase/aminopeptidase C-terminal / Peptidase M1, LTA-4 hydrolase/aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / : / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Leukotriene A4 hydrolase, C-terminal / Aminopeptidase, leukotriene A4 hydrolase-like / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Leucine aminopeptidase 2
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Helgstrand, C. / Hasan, M. / Usyal, H. / Haeggstrom, J.Z. / Thunnissen, M.M.G.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: A Leukotriene A(4) Hydrolase-Related Aminopeptidase from Yeast Undergoes Induced Fit Upon Inhibitor Binding.
著者: Helgstrand, C. / Hasan, M. / Uysal, H. / Haeggstr, J.Z. / Thunnissen, M.M.G.M.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEUKOTRIENE A-4 HYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3614
ポリマ－72,8961
非ポリマー4653
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.556, 159.556, 76.832
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-612-

GLN

21A-2038-

HOH

31A-2084-

HOH

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要素

#1: タンパク質 LEUKOTRIENE A-4 HYDROLASE / LTA-4 HYDROLASE


分子量: 72896.055 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 40-671 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GLUTATHIONE ATTACHED AT CYS147
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PETM-11, PETM-30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: Q10740, leukotriene-A4 hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細GLUTATHIONE (GSH): ATTACHED TO CYS147

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: TO OBTAIN DIFFRACTION QUALITY CRYSTALS, HANGING DROPS OF 2 UL OF PROTEIN (6 MG/ML) AND 1 UL OF MOTHER LIQUOR (0.1 M MMT BUFFER, PH 8, 12-14% PEG 6000) WERE ALLOWED TO EQUILIBRATE AGAINST THE ...詳細: TO OBTAIN DIFFRACTION QUALITY CRYSTALS, HANGING DROPS OF 2 UL OF PROTEIN (6 MG/ML) AND 1 UL OF MOTHER LIQUOR (0.1 M MMT BUFFER, PH 8, 12-14% PEG 6000) WERE ALLOWED TO EQUILIBRATE AGAINST THE MOTHER LIQUOR FOR 18-24 HOURS BEFORE THE DROPS WERE STREAK SEEDED FROM EARLIER CRYSTALS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.04
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: MULTILAYER MIRROR, CURVED TO FOCUS IN THE VERTICAL
放射モノクロメーター: BENT SI (111) CRYSTAL, HORIZONTALLY FOCUSING
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→26 Å / Num. obs: 30000 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 43.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 68.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HS6

1hs6


解像度: 2.73→26.005 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 22.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2402 1432 5 %
Rwork0.1747 --
obs0.1779 28409 93.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 23.816 Å2 / ksol: 0.342 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.949 Å20 Å20 Å2
2--4.949 Å20 Å2
3----9.898 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.73→26.005 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5122 0 27 114 5263
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085287
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1487164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.6751912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08770
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004924
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7262-2.82350.34041180.24252167X-RAY DIFFRACTION77
2.8235-2.93640.30351470.22392430X-RAY DIFFRACTION85
2.9364-3.06990.32131450.21762549X-RAY DIFFRACTION90
3.0699-3.23150.25541200.20412654X-RAY DIFFRACTION93
3.2315-3.43350.25161450.18962798X-RAY DIFFRACTION98
3.4335-3.69790.2911530.16932869X-RAY DIFFRACTION100
3.6979-4.06880.19671550.13722821X-RAY DIFFRACTION99
4.0688-4.65460.15291530.11582834X-RAY DIFFRACTION99
4.6546-5.85330.19351500.12292902X-RAY DIFFRACTION99
5.8533-26.0060.20991460.15592953X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4065-0.4633-0.440.70260.58460.93710.24390.2675-0.1036-0.041-0.11090.1508-0.0638-0.2876-0.0139-0.05840.0005-0.03690.1309-0.10460.0371-13.852773.9873-12.5557
21.0706-0.5749-0.75860.35910.54280.9031-0.33080.2121-0.7478-0.0239-0.21540.41880.0064-0.0650.54430.2545-0.09580.0090.3023-0.07870.575-17.763553.4965-9.5815
30.5514-0.3571-0.55130.37650.18790.71590.0014-0.148-0.00050.0315-0.00880.11920.09170.23280.01050.01950.0138-0.00150.08070.00110.04977.359566.2696-2.8138
40.0743-0.03440.16610.0527-0.12980.45630.0208-0.00620.0065-0.0676-0.06140.00290.17590.26140.04130.14490.17170.00350.22390.0020.047134.555954.6405-13.1015
50.93210.0349-0.08940.0013-0.00330.00850.11960.29840.1395-0.1403-0.1683-0.03580.80280.02720.051.208-0.2110.13190.8279-0.01130.581241.208167.5331-19.12
60.3802-0.30990.16670.3208-0.14160.07490.21720.287-0.0545-0.2163-0.26180.04220.11840.14660.01710.13520.2437-0.05130.185-0.06640.013820.277555.87-28.6895
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 40:221)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 222:238)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 239:503)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 504:562)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 563:569)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 570:671)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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