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- PDB-2xpa: DISCOVERY OF CELL-ACTIVE PHENYL-IMIDAZOLE PIN1 INHIBITORS BY STRU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xpa
タイトルDISCOVERY OF CELL-ACTIVE PHENYL-IMIDAZOLE PIN1 INHIBITORS BY STRUCTURE-GUIDED FRAGMENT EVOLUTION
要素PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE NIMA-INTERACTING 1
キーワードISOMERASE / ROTAMASE / PROLINE DIRECTED KINASE / CELL CYCLE / ONCOGENIC TRANSFORMATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / protein peptidyl-prolyl isomerization / phosphoserine residue binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / : / positive regulation of GTPase activity / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / negative regulation of protein binding / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / regulation of protein phosphorylation / regulation of protein stability / tau protein binding / negative regulation of protein catabolic process / neuron differentiation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / beta-catenin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein binding / midbody / regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / positive regulation of protein phosphorylation / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain ...Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / Chitinase A; domain 3 / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Single Sheet / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4G5 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Potter, A. / Oldfield, V. / Nunns, C. / Fromont, C. / Ray, S. / Northfield, C.J. / Bryant, C.J. / Scrace, S.F. / Robinson, D. / Matossova, N. ...Potter, A. / Oldfield, V. / Nunns, C. / Fromont, C. / Ray, S. / Northfield, C.J. / Bryant, C.J. / Scrace, S.F. / Robinson, D. / Matossova, N. / Baker, L. / Dokurno, P. / Surgenor, A.E. / Davis, B.E. / Richardson, C.M. / Murray, J.B. / Moore, J.D.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Discovery of Cell-Active Phenyl-Imidazole Pin1 Inhibitors by Structure-Guided Fragment Evolution.
著者: Potter, A. / Oldfield, V. / Nunns, C. / Fromont, C. / Ray, S. / Northfield, C.J. / Bryant, C.J. / Scrace, S.F. / Robinson, D. / Matossova, N. / Baker, L. / Dokurno, P. / Surgenor, A.E. / ...著者: Potter, A. / Oldfield, V. / Nunns, C. / Fromont, C. / Ray, S. / Northfield, C.J. / Bryant, C.J. / Scrace, S.F. / Robinson, D. / Matossova, N. / Baker, L. / Dokurno, P. / Surgenor, A.E. / Davis, B. / Richardson, C.M. / Murray, J.B. / Moore, J.D.
履歴
登録2010年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE NIMA-INTERACTING 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3733
ポリマ－18,5251
非ポリマー8492
水1,946108
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.367, 68.367, 79.351
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE NIMA-INTERACTING 1 / PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE PIN1 / PIN1 / PPIASE PIN1 / ROTAMASE PIN1


分子量: 18524.525 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-12P / DODECAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33-ウンデカオキサペンタトリアコンタン-1,35-ジオ-ル


分子量: 546.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H50O13 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-4G5 / 4-[(2-amino-2-oxoethyl)(methyl)carbamoyl]-2-phenyl-1H-imidazole-5-carboxylic acid


分子量: 302.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H14N4O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 14 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.2M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M HEPES BUFFER, 1% PEG 400, 5MM DTT, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CU FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 16724 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.07 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / 冗長度: 1.93 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KCE

3kce


解像度: 1.9→59.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 3.434 / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.142 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25696 846 5.1 %RANDOM
Rwork0.20666 ---
obs0.20905 15864 96.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.344 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20.45 Å20 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3----1.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→59.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1160 0 39 108 1307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0211233
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.011.9711651
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0055146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.01822.37359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.62115214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.5521514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1440.2163
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021950
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3631.5728
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.36721166
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.493505
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.8014.5484
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.433 52 -
Rwork0.327 1051 -
obs--88.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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