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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xka
タイトルCrystal structure of a GTPyS-form protofilament of Bacillus thuringiensis serovar israelensis TubZ
要素FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / MOTOR PROTEIN / CYTOSKELETON / CYTOMOTIVE / DNA SEGREGATION / MICROTUBULE / PBTOXIS / PBT156 / REPX / TUBR
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmid partitioning / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tubulin/FtsZ-like protein TubZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Tubulin-like protein TubZ
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS THURINGIENSIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Aylett, C.H.S. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / : 2010
タイトル: Filament structure of bacterial tubulin homologue TubZ.
著者: Christopher H S Aylett / Qing Wang / Katharine A Michie / Linda A Amos / Jan Löwe /
要旨: Low copy number plasmids often depend on accurate partitioning systems for their continued survival. Generally, such systems consist of a centromere-like region of DNA, a DNA-binding adaptor, and a ...Low copy number plasmids often depend on accurate partitioning systems for their continued survival. Generally, such systems consist of a centromere-like region of DNA, a DNA-binding adaptor, and a polymerizing cytomotive filament. Together these components drive newly replicated plasmids to opposite ends of the dividing cell. The Bacillus thuringiensis plasmid pBToxis relies on a filament of the tubulin/FtsZ-like protein TubZ for its segregation. By combining crystallography and electron microscopy, we have determined the structure of this filament. We explain how GTP hydrolysis weakens the subunit-subunit contact and also shed light on the partitioning of the plasmid-adaptor complex. The double helical superstructure of TubZ filaments is unusual for tubulin-like proteins. Filaments of ParM, the actin-like partitioning protein, are also double helical. We suggest that convergent evolution shapes these different types of cytomotive filaments toward a general mechanism for plasmid separation.
履歴
登録2010年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
B: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
C: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
D: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
E: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
F: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
G: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)335,25521
ポリマ-331,3107
非ポリマー3,94514
00
1
A: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8943
ポリマ-47,3301
非ポリマー5642
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8943
ポリマ-47,3301
非ポリマー5642
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8943
ポリマ-47,3301
非ポリマー5642
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8943
ポリマ-47,3301
非ポリマー5642
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8943
ポリマ-47,3301
非ポリマー5642
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8943
ポリマ-47,3301
非ポリマー5642
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8943
ポリマ-47,3301
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タイプ名称対称操作
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手法PISA
単位格子
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Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 3

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11ASNASNASNASNAA4 - 154 - 15
21ASNASNASNASNBB4 - 154 - 15
31ASNASNASNASNCC4 - 154 - 15
41ASNASNASNASNDD4 - 154 - 15
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71ASNASNASNASNGG4 - 154 - 15
12VALVALGLYGLYAA18 - 3118 - 31
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27GLNGLNGLUGLUBB156 - 175156 - 175
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57GLNGLNGLUGLUEE156 - 175156 - 175
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77GLNGLNGLUGLUGG156 - 175156 - 175
18ASNASNSERSERAA178 - 222178 - 222
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110PROPROILEILEAA267 - 288267 - 288
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510PROPROILEILEEE267 - 288267 - 288
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710PROPROILEILEGG267 - 288267 - 288
111ILEILESERSERAA300 - 329300 - 329
211ILEILESERSERBB300 - 329300 - 329
311ILEILESERSERCC300 - 329300 - 329
411ILEILESERSERDD300 - 329300 - 329
511ILEILESERSEREE300 - 329300 - 329
611ILEILESERSERFF300 - 329300 - 329
711ILEILESERSERGG300 - 329300 - 329
112ARGARGTYRTYRAA344 - 350344 - 350
212ARGARGTYRTYRBB344 - 350344 - 350
312ARGARGTYRTYRCC344 - 350344 - 350
412ARGARGTYRTYRDD344 - 350344 - 350
512ARGARGTYRTYREE344 - 350344 - 350
612ARGARGTYRTYRFF344 - 350344 - 350
712ARGARGTYRTYRGG344 - 350344 - 350
113LYSLYSPROPROAA359 - 363359 - 363
213LYSLYSPROPROBB359 - 363359 - 363
313LYSLYSPROPROCC359 - 363359 - 363
413LYSLYSPROPRODD359 - 363359 - 363
513LYSLYSPROPROEE359 - 363359 - 363
613LYSLYSPROPROFF359 - 363359 - 363
713LYSLYSPROPROGG359 - 363359 - 363
114VALVALALAALAAA371 - 389371 - 389
214VALVALALAALABB371 - 389371 - 389
314VALVALALAALACC371 - 389371 - 389
414VALVALALAALADD371 - 389371 - 389
514VALVALALAALAEE371 - 389371 - 389
614VALVALALAALAFF371 - 389371 - 389
714VALVALALAALAGG371 - 389371 - 389

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.26475, 0.95429, -0.13871), (-0.95798, 0.27675, 0.07546), (0.1104, 0.11291, 0.98745)88.2923, -2.9732, -132.61496
2given(0.65757, 0.74534, -0.1099), (-0.75126, 0.65967, -0.02119), (0.0567, 0.0965, 0.99372)54.93379, 20.43809, -87.99482
3given(0.90991, 0.38724, 0.1487), (-0.38073, 0.92194, -0.07118), (-0.16466, 0.00816, 0.98632)-4.94514, 23.07034, -36.36363
4given(0.91676, -0.3935, -0.06865), (0.3923, 0.91932, -0.03076), (0.07521, 0.00127, 0.99717)-5.32271, -15.02204, 42.63932
5given(0.6764, -0.73578, -0.03337), (0.73287, 0.67686, -0.06902), (0.07337, 0.02223, 0.99706)-18.15366, -35.0983, 88.28479
6given(0.2767, -0.95845, 0.06936), (0.95273, 0.28304, 0.11047), (-0.12551, 0.03551, 0.99146)-27.8295, -84.21684, 142.40529

-
要素

#1: タンパク質
FTSZ/TUBULIN-RELATED PROTEIN / TUBZ


分子量: 47330.051 Da / 分子数: 7 / 断片: RESIDUES 1-421 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GSP, MG
由来: (組換発現) BACILLUS THURINGIENSIS (バクテリア)
: SEROVAR ISRAELENSIS / 解説: J. POGLIANO LABORATORY UCSD / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q8KNP3
#2: 化合物
ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3S
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 2 TO VAL ENGINEERED ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, LEU 2 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, LEU 2 TO VAL
非ポリマーの詳細MG: C999 IS ALSO BOUND TO OD2 ATOM OF ASP C64.
配列の詳細L2V, DELTA422-484

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.85 % / 解説: 52 SE SITES FOR SE SAD
結晶化pH: 8.5 / 詳細: TRISCL PH 8.5 200 MM MGCL2 30% PEG 400 WV

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→52.69 Å / Num. obs: 52941 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 47.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rsym value: 0.122 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.339 / % possible all: 71

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
SOLVERESOLVE位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.884 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.834 / SU B: 24.492 / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.598 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28438 2649 5 %RANDOM
Rwork0.23198 ---
obs0.23459 50190 92.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.013 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.12 Å20 Å20 Å2
2---2.64 Å20 Å2
3----3.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22407 0 231 0 22638
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
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X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0593.55772
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.054422624
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.80159029
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4526.58632
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1513tight positional0.030.05
2B1513tight positional0.030.05
3C1513tight positional0.030.05
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1A1874loose positional0.035
2B1874loose positional0.035
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5E1874loose positional0.035
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1A1513tight thermal0.050.5
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3C1513tight thermal0.060.5
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1A1874loose thermal0.0410
2B1874loose thermal0.0410
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5E1874loose thermal0.0410
6F1874loose thermal0.0510
7G1874loose thermal0.0410
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 141 -
Rwork0.321 2602 -
obs--67.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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