[日本語] English
万見
- PDB-2xjy: Crystal structure of the LMO2:LDB1-LID complex, P21 crystal form -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xjy
タイトルCrystal structure of the LMO2:LDB1-LID complex, P21 crystal form
要素
  • LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1
  • RHOMBOTIN-2
キーワードONCOPROTEIN / T-CELL LEUKEMIA / PROTO-ONCOGENE / TRANSCRIPTION / DEVELOPMENTAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / bHLH transcription factor binding / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery ...Expression and translocation of olfactory receptors / regulation of kinase activity / cellular component assembly / negative regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of hemoglobin biosynthetic process / cerebellar Purkinje cell differentiation / epithelial structure maintenance / bHLH transcription factor binding / beta-catenin-TCF complex / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / LIM domain binding / gastrulation with mouth forming second / Cardiogenesis / anterior/posterior axis specification / regulation of focal adhesion assembly / cell leading edge / somatic stem cell population maintenance / positive regulation of cell adhesion / hair follicle development / regulation of cell migration / transcription coregulator binding / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / neuron differentiation / Wnt signaling pathway / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / : / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nervous system development / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription regulator complex / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / cell adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. ...LIM-domain binding protein/SEUSS / LIM interaction domain / LIM-domain binding protein / LIM interaction domain (LID) / LIM interaction domain (LID) domain profile. / Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rhombotin-2 / LIM domain-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者El Omari, K. / Karia, D. / Porcher, C. / Mancini, E.J.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2011
タイトル: Structure of the Leukemia Oncogene Lmo2: Implications for the Assembly of a Hematopoietic Transcription Factor Complex.
著者: El Omari, K. / Hoosdally, S.J. / Tuladhar, K. / Karia, D. / Vyas, P. / Patient, R. / Porcher, C. / Mancini, E.J.
履歴
登録2010年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月19日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RHOMBOTIN-2
B: LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,5346
ポリマ－19,2722
非ポリマー2624
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area11080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.140, 54.360, 61.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.45, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 RHOMBOTIN-2 / LIM DOMAIN ONLY PROTEIN 2 / CYSTEINE-RICH PROTEIN TTG-2 / T-CELL TRANSLOCATION PROTEIN 2 / LMO-2


分子量: 15388.909 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 26-156 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P25791
#2: タンパク質・ペプチド LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 1 / NUCLEAR LIM INTERACTOR / CARBOXYL-TERMINAL LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 2 / LIM DOMAIN-BINDING FACTOR ...NUCLEAR LIM INTERACTOR / CARBOXYL-TERMINAL LIM DOMAIN-BINDING PROTEIN 2 / LIM DOMAIN-BINDING FACTOR CLIM2 / LDB-1 / CLIM-2 / HLDB1


分子量: 3883.274 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 334-368 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86U70
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.2 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4 / 詳細: 25% PEG 1500 AND 100 MM SPG, BUFFER PH 4.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 6395 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 1.2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 49.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.47 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 95.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.9.2精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RUT

1rut


解像度: 2.4→40.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9339 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9393 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2289 295 4.61 %RANDOM
Rwork0.2012 ---
obs0.2024 6395 --
原子変位パラメータBiso mean: 63.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2233 Å20 Å22.5201 Å2
2--7.9753 Å20 Å2
3----6.752 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→40.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1332 0 4 33 1369
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081353HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.051812HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d498SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes37HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes198HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1353HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.52
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.62
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion163SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1376SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.68 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 76 4.27 %
Rwork0.2145 1704 -
all0.2167 1780 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3184-1.11110.01216.656-0.892-0.00970.03170.20550.0457-0.0326-0.0482-0.0562-0.0277-0.03660.0165-0.19390.0782-0.0761-0.2317-0.01670.186210.7931-9.973415.5252
22.13220.16030.45471.02590.89770.06730.01560.0238-0.05660.0021-0.01470.0423-0.053-0.0471-0.0008-0.11930.0914-0.0898-0.1906-0.0030.11320.4125-4.238513.8791
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る