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- PDB-2xig: The structure of the Helicobacter pylori ferric uptake regulator ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xig
タイトルThe structure of the Helicobacter pylori ferric uptake regulator Fur reveals three functional metal binding sites
要素FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION / HPFUR / HOMEOSTASIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of siderophore biosynthetic process / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferric-uptake regulator, C-terminal dimerisarion domain / Ferric-uptake regulator, C-terminal domain / Ferric-uptake regulator / Ferric uptake regulator family / Dna Ligase; domain 1 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich ...Ferric-uptake regulator, C-terminal dimerisarion domain / Ferric-uptake regulator, C-terminal domain / Ferric-uptake regulator / Ferric uptake regulator family / Dna Ligase; domain 1 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Ferric uptake regulation protein
類似検索 - 構成要素
生物種HELICOBACTER PYLORI (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Dian, C. / Vitale, S. / Leonard, G.A. / Fauquant, F. / Muller, C. / Bahlawane, C. / de Reuse, H. / Michaud-Soret, I. / Terradot, L.
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2011
タイトル: The Structure of the Helicobacter Pylori Ferric Uptake Regulator Fur Reveals Three Functional Metal Binding Sites.
著者: Dian, C. / Vitale, S. / Leonard, G.A. / Bahlawane, C. / Fauquant, C. / Leduc, D. / Muller, C. / De Reuse, H. / Michaud-Soret, I. / Terradot, L.
履歴
登録2010年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
B: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
C: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
D: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,70617
ポリマ－70,7294
非ポリマー97713
水6,792377
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9140 Å2
ΔGint-49.7 kcal/mol
Surface area29820 Å2
手法PISA
2
A: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
B: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,9499
ポリマ－35,3652
非ポリマー5857
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-21.5 kcal/mol
Surface area16250 Å2
手法PISA
3
C: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
D: FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7578
ポリマ－35,3652
非ポリマー3926
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-19.1 kcal/mol
Surface area16990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.150, 48.290, 72.250
Angle α, β, γ (deg.)83.32, 77.82, 87.65
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
FERRIC UPTAKE REGULATION PROTEIN / FERRIC UPTAKE REGULATOR


分子量: 17682.359 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HELICOBACTER PYLORI (ピロリ菌) / 株: 26695 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O25671
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 78 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 78 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 78 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 78 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 78 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 78 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.76 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.4
詳細: HPFUR2M PRE-LOADED WITH ZINC (2 EQ) AT 30 MG/ML WAS CRYSTALLIZED FROM 20% PEG 3350, 100 MM NA CITRATE, pH 7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月15日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→47.96 Å / Num. obs: 51362 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 23.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ZN-SAD MODEL AT 2.15A

解像度: 1.85→35.097 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 5032 5.1 %
Rwork0.1981 --
obs0.1999 99642 92.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.921 Å2 / ksol: 0.386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.3609 Å23.9897 Å2-2.2187 Å2
2--4.5069 Å2-2.4059 Å2
3----9.8678 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→35.097 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4780 0 25 377 5182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054888
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.876564
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2331870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061733
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003843
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.91610.31195540.28219397X-RAY DIFFRACTION93
1.9161-1.99280.30755170.24749541X-RAY DIFFRACTION93
1.9928-2.08350.2614350.2219534X-RAY DIFFRACTION93
2.0835-2.19340.27145020.21699586X-RAY DIFFRACTION93
2.1934-2.33070.27174870.20949482X-RAY DIFFRACTION93
2.3307-2.51070.22924860.21029569X-RAY DIFFRACTION93
2.5107-2.76320.26894950.20549519X-RAY DIFFRACTION93
2.7632-3.16280.22925780.19519503X-RAY DIFFRACTION93
3.1628-3.9840.20285330.16989350X-RAY DIFFRACTION92
3.984-35.10290.18644450.17249129X-RAY DIFFRACTION89
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.28040.27160.22080.7015-0.01120.91560.10850.05530.0170.0681-0.0016-0.00270.16860.1168-0.09590.16250.0168-0.02330.1835-0.02370.132623.93121.948261.3133
20.4660.0270.10110.34430.06220.56830.0450.01090.0039-0.03940.037-0.0190.13820.1003-0.0640.13460.02030.01460.1069-0.00630.115925.71693.78131.119
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A OR CHAIN B
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C OR CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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