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- PDB-2xhn: Rhamnogalacturonan lyase from Aspergillus aculeatus K150A active ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xhn
タイトルRhamnogalacturonan lyase from Aspergillus aculeatus K150A active site mutant
要素RHAMNOGALACTURONASE B
キーワードLYASE / CARBOHYDRATE ACTIVE ENZYME / PECTIN / DEGRADATION / POLYSACCHARIDE LYASE FAMILY 4
機能・相同性
機能・相同性情報


rhamnogalacturonan endolyase / rhamnogalacturonan endolyase activity / pectin catabolic process / cell wall organization / carbohydrate binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Rhamnogalacturonase B, N-terminal / Rhamnogalacturonase B / Rhamnogalacturonan lyase, domain III / Rhamnogalacturonan lyase, domain II / Rhamnogalacturonan lyase B, N-terminal / Polysaccharide lyase family 4, domain III / Polysaccharide lyase family 4, domain II / Carboxypeptidase-like, regulatory domain / Carbohydrate-binding-like fold / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 ...Rhamnogalacturonase B, N-terminal / Rhamnogalacturonase B / Rhamnogalacturonan lyase, domain III / Rhamnogalacturonan lyase, domain II / Rhamnogalacturonan lyase B, N-terminal / Polysaccharide lyase family 4, domain III / Polysaccharide lyase family 4, domain II / Carboxypeptidase-like, regulatory domain / Carbohydrate-binding-like fold / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Distorted Sandwich / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Rhamnogalacturonate lyase A
類似検索 - 構成要素
生物種ASPERGILLUS ACULEATUS (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Jensen, M.H. / Otten, H. / Christensen, U. / Borchert, T.V. / Christensen, L.L.H. / Larsen, S. / Lo Leggio, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural and Biochemical Studies Elucidate the Mechanism of Rhamnogalacturonan Lyase from Aspergillus Aculeatus.
著者: Jensen, M.H. / Otten, H. / Christensen, U. / Borchert, T.V. / Christensen, L.L.H. / Larsen, S. / Leggio, L.L.
履歴
登録2010年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年1月17日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop / diffrn_source
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.occupancy / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RHAMNOGALACTURONASE B
B: RHAMNOGALACTURONASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,28213
ポリマ－108,3712
非ポリマー91111
水33,8681880
1
B: RHAMNOGALACTURONASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6106
ポリマ－54,1851
非ポリマー4245
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: RHAMNOGALACTURONASE B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6727
ポリマ－54,1851
非ポリマー4866
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.934, 108.978, 170.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-906-

SO4

21B-2281-

HOH

31B-2343-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RHAMNOGALACTURONASE B / RHAMNOGALACTURONAN LYASE / RGASE B / RHG B


分子量: 54185.422 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ASPERGILLUS ACULEATUS (カビ) / 発現宿主: ASPERGILLUS ORYZAE (米麹菌) / 参照: UniProt: Q00019, pectin lyase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1880 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 169 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 169 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 4000, 0.1 AMMONIUM SULFATE, HANGING DROP VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-5 / 波長: 0.97
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月16日 / 詳細: MULTILAYER MIRROR, CURVED TO FOCUS IN THE VERTICAL
放射モノクロメーター: BENT SI (220) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→20 Å / Num. obs: 142062 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 10.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 1.52→1.57 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / % possible all: 86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXAUTOMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NKG

1nkg


解像度: 1.52→20.007 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.82 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES GLN20, ASN435 AND THR493 ARE IN DISALLOWED REGIONS OF THE RAMACHANDRAN PLOT IN BOTH CHAINS, BUT WELL SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY AS IN THE NATIVE PDB 1NKG. THE LEU377 RESIDUE IS ...詳細: RESIDUES GLN20, ASN435 AND THR493 ARE IN DISALLOWED REGIONS OF THE RAMACHANDRAN PLOT IN BOTH CHAINS, BUT WELL SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY AS IN THE NATIVE PDB 1NKG. THE LEU377 RESIDUE IS DISORDERED IN BOTH CHAINS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1644 7089 5 %
Rwork0.1133 --
obs0.1159 141887 91.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.768 Å2 / ksol: 0.409 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.7352 Å20 Å20 Å2
2--1.3917 Å20 Å2
3---0.8692 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→20.007 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7622 0 46 1880 9548
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098116
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2411144
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4512875
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0731263
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061440
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5202-1.53740.18322140.09284070X-RAY DIFFRACTION83
1.5374-1.55550.18312190.09514179X-RAY DIFFRACTION87
1.5555-1.57450.18912530.09334246X-RAY DIFFRACTION87
1.5745-1.59440.1952240.09844140X-RAY DIFFRACTION86
1.5944-1.61540.18472220.0914210X-RAY DIFFRACTION86
1.6154-1.63750.16922240.08714196X-RAY DIFFRACTION86
1.6375-1.66090.17092180.09124209X-RAY DIFFRACTION86
1.6609-1.68570.17032100.09364204X-RAY DIFFRACTION86
1.6857-1.7120.16362260.0934238X-RAY DIFFRACTION87
1.712-1.740.17192230.09774293X-RAY DIFFRACTION87
1.74-1.770.16482110.09594308X-RAY DIFFRACTION88
1.77-1.80220.16742150.09844364X-RAY DIFFRACTION89
1.8022-1.83680.18022360.10564492X-RAY DIFFRACTION91
1.8368-1.87430.17762280.10424506X-RAY DIFFRACTION92
1.8743-1.9150.17832560.10464497X-RAY DIFFRACTION93
1.915-1.95950.1612590.10394583X-RAY DIFFRACTION94
1.9595-2.00850.14422390.10274681X-RAY DIFFRACTION96
2.0085-2.06270.1672330.10224733X-RAY DIFFRACTION97
2.0627-2.12340.15742760.09864771X-RAY DIFFRACTION98
2.1234-2.19180.15412400.09654798X-RAY DIFFRACTION98
2.1918-2.27010.16532470.10684812X-RAY DIFFRACTION97
2.2701-2.36080.15672460.09884760X-RAY DIFFRACTION97
2.3608-2.46810.15032500.09874798X-RAY DIFFRACTION97
2.4681-2.59790.15392370.10864759X-RAY DIFFRACTION97
2.5979-2.76030.1682420.10864731X-RAY DIFFRACTION96
2.7603-2.97280.14692370.1124732X-RAY DIFFRACTION95
2.9728-3.27080.15432550.12124663X-RAY DIFFRACTION95
3.2708-3.74140.16022570.12054650X-RAY DIFFRACTION93
3.7414-4.70370.1262440.10814609X-RAY DIFFRACTION92
4.7037-20.00820.16242480.13974566X-RAY DIFFRACTION88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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