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万見
- PDB-2xbb: Nedd4 HECT:Ub complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xbb
タイトルNedd4 HECT:Ub complex
要素
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4
  • UBIQUITIN
キーワードLIGASE/PROTEIN BINDING / LIGASE-PROTEIN BINDING COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B ...formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / Cyclin D associated events in G1 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Negative regulation of FLT3 / Regulation of BACH1 activity / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Termination of translesion DNA synthesis / Ovarian tumor domain proteases / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / negative regulation of sodium ion transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / viral budding / Activation of NF-kappaB in B cells / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / FCERI mediated NF-kB activation / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. ...Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / C2 domain superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者Maspero, E. / Cecatiello, V. / Musacchio, A. / Polo, S. / Pasqualato, S.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2011
タイトル: Structure of the Hect:Ubiquitin Complex and its Role in Ubiquitin Chain Elongation
著者: Maspero, E. / Mari, S. / Valentini, E. / Musacchio, A. / Fish, A. / Pasqualato, S. / Polo, S.
履歴
登録2010年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4
C: UBIQUITIN
D: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,9026
ポリマ－108,7184
非ポリマー1842
水2,432135
1
A: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4
C: UBIQUITIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3592
ポリマ－54,3592
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-8.6 kcal/mol
Surface area22480 Å2
手法PISA
2
B: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4
D: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5434
ポリマ－54,3592
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-8.2 kcal/mol
Surface area23030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.188, 49.276, 132.627
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.88, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23
14
24
15
25

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND ((RESSEQ 522:699))
211CHAIN B AND ((RESSEQ 522:699))
112CHAIN A AND ((RESSEQ 724:778))
212CHAIN B AND ((RESSEQ 724:778))
113CHAIN A AND ((RESSEQ 785:828))
213CHAIN B AND ((RESSEQ 785:828))
114CHAIN A AND ((RESSEQ 850:891))
214CHAIN B AND ((RESSEQ 850:891))
115CHAIN C AND ((RESSEQ 1:76))
215CHAIN D AND ((RESSEQ 1:76))

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99908, 0.01496, 0.04012), (0.01315, -0.9989, 0.04497), (0.04075, -0.0444, -0.99818)19.13558, -11.68013, 189.51556
2given(0.99198, -0.01871, -0.12498), (-0.0336, -0.99243, -0.11808), (-0.12182, 0.12134, -0.98511)27.24666, -2.15263, 189.18298
3given(0.99873, 0.04391, -0.02477), (0.04032, -0.99065, -0.13036), (-0.03027, 0.12919, -0.99116)25.07213, 2.97213, 188.38895

-
要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE NEDD4 / NEDD-4 / NEURAL PRECURSOR CELL EXPRESSED DEVELOPMENTALLY DOWN-REGULATED PROTEIN 4 / CELL ...NEDD-4 / NEURAL PRECURSOR CELL EXPRESSED DEVELOPMENTALLY DOWN-REGULATED PROTEIN 4 / CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 53 PROTEIN


分子量: 45782.109 Da / 分子数: 2 / 断片: HECT DOMAIN, RESIDUES 519-900 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS
参照: UniProt: P46934, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 UBIQUITIN


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / Cell: ERYTHROCYTE / 参照: UniProt: P0CG53, UniProt: P63048*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 100 MM NA-HEPES, PH 7.5, 10% PEG 2000 MME, 5 MM TCEP.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→50 Å / Num. obs: 29856 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 47.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 2.68→2.8 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_542)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 2XBF AND 1UBI

2xbf

1ubi


解像度: 2.68→43.59 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 1515 5.1 %
Rwork0.205 --
obs0.207 29840 98.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.85 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.2136 Å20 Å2-5.7949 Å2
2--14.1627 Å20 Å2
3----2.9491 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→43.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7512 0 12 135 7659
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037704
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55310378
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6912912
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421076
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021340
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1516X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1516X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.421
21A474X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B474X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.323
31A386X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B386X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.415
41A357X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42B357X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.269
51C602X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52D602X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.561
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.684-2.77990.40221360.31462663X-RAY DIFFRACTION93
2.7799-2.89120.35291230.28152838X-RAY DIFFRACTION98
2.8912-3.02270.32741580.26072778X-RAY DIFFRACTION98
3.0227-3.1820.29711590.24092805X-RAY DIFFRACTION99
3.182-3.38130.26011410.22262840X-RAY DIFFRACTION99
3.3813-3.64230.23261590.20392831X-RAY DIFFRACTION99
3.6423-4.00860.29151490.19972848X-RAY DIFFRACTION99
4.0086-4.58810.21491510.16912885X-RAY DIFFRACTION99
4.5881-5.77840.20041640.18052859X-RAY DIFFRACTION99
5.7784-43.59910.20631750.1822978X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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