[日本語] English
万見
- PDB-2x81: STRUCTURE OF AURORA A IN COMPLEX WITH MLN8054 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x81
タイトルSTRUCTURE OF AURORA A IN COMPLEX WITH MLN8054
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6
キーワードTRANSFERASE / DRUG-RESISTANCE / CELL CYCLE / CYTOSKELETON
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / histone H3S10 kinase activity / mitotic centrosome separation ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / histone H3S10 kinase activity / mitotic centrosome separation / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / negative regulation of protein binding / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / regulation of cytokinesis / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / regulation of protein stability / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Aurora kinase A / Aurora kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ZZL / Aurora kinase A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.91 Å
データ登録者Savory, W. / Mueller, I. / Mason, C.S. / Lamers, M. / Williams, D.H. / Eyers, P.A.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2010
タイトル: Drug-Resistant Aurora a Mutants for Cellular Target Validation of the Small Molecule Kinase Inhibitors Mln8054 and Mln8237.
著者: Sloane, D. / Trikic, M. / Chu, M.L. / Lamers, M. / Mason, C.S. / Mueller, I. / Savory, W. / Williams, D.H. / Eyers, P.A.
履歴
登録2010年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Database references / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9172
ポリマ－31,4401
非ポリマー4771
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.210, 83.210, 167.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 6 / AURORA A / AURORA KINASE A / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE AURORA-A / SERINE/THREONINE-PROTEIN ...AURORA A / AURORA KINASE A / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE AURORA-A / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 15 / AURORA/IPL1-RELATED KINASE 1 / AURORA-RELATED KINASE 1 / ARK-1 / HARK1 / BREAST TUMOR-AMPLIFIED KINASE


分子量: 31440.150 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 126-391 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSARBAC/TEV / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZZL / 4-{[9-CHLORO-7-(2,6-DIFLUOROPHENYL)-5H-PYRIMIDO[5,4-D][2]BENZAZEPIN-2-YL]AMINO}BENZOIC ACID / MLN-8054


分子量: 476.862 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H15ClF2N4O2

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.6
詳細: 0.2M K2HPO4, 20% PEG3350, 1MM TRIS(HYDROXYPROPYL)PHOSPHINE, pH 7.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU SATURN944 CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.91→24.5 Å / Num. obs: 8043 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 100 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MQ4

1mq4


解像度: 2.91→24.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 43.256 / SU ML: 0.377 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.275 / ESU R Free: 0.453 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3031 363 4.69 %RANDOM
Rwork0.2438 ---
obs0.247 7927 98.338 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 76.887 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.457 Å2-0.729 Å20 Å2
2---1.457 Å20 Å2
3---2.186 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.91→24.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1877 0 34 0 1911
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221959
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.971.9932669
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6125239
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.18522.92782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.87315300
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1881513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211499
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1740.2871
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.21339
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1110.261
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.240.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2721.51206
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.50421919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.4943753
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8964.5750
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.91→3 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 26 -
Rwork0.38 521 -
obs--94.148 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0998-1.61322.1559-0.0609-1.6651.39430.10160.48621.0550.10750.23320.2498-0.86130.1294-0.33480.5204-0.27090.04640.26730.030.5971.348-22.247-12.27
25.6208-1.97391.32832.1414-2.72341.9433-0.11370.22660.14070.06360.18650.1982-0.09450.2813-0.07280.3737-0.1514-0.0020.4657-0.09490.221610.865-34.345-9.702
33.4123-1.3661.92272.78890.46722.0331-0.22840.5575-0.07060.24220.2333-0.34410.06530.2335-0.00490.2985-0.07480.08920.3957-0.08160.351428.027-38.429-2.46
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A127 - 190
2X-RAY DIFFRACTION2A191 - 273
3X-RAY DIFFRACTION3A291 - 388

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る