[日本語] English
万見
- PDB-2x6w: Tailspike protein mutant E372Q of E.coli bacteriophage HK620 in c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x6w
タイトルTailspike protein mutant E372Q of E.coli bacteriophage HK620 in complex with hexasaccharide
要素TAIL SPIKE PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / BETA-HELIX / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


biological process involved in interaction with host / viral life cycle / virion component / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #250 / Phage spike trimer 2 / Phage spike trimer / HK620, Tail spike protein, C-terminal / Hk620 tailspike protein, N-terminal domain-like / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Arc Repressor Mutant, subunit A / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #250 / Phage spike trimer 2 / Phage spike trimer / HK620, Tail spike protein, C-terminal / Hk620 tailspike protein, N-terminal domain-like / Bacteriophage P22 tailspike, N-terminal / Phage P22 tailspike-like, N-terminal domain superfamily / Head binding / Arc Repressor Mutant, subunit A / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix non-globular / Special / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE HK620 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Lorenzen, N.K. / Mueller, J.J. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S.
引用
ジャーナル: Glycobiology / 年: 2013
タイトル: Single Amino Acid Exchange in Bacteriophage Hk620 Tailspike Protein Results in Thousand-Fold Increase of its Oligosaccharide Affinity.
著者: Broeker, N.K. / Gohlke, U. / Muller, J.J. / Uetrecht, C. / Heinemann, U. / Seckler, R. / Barbirz, S.
#1: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Phage Hk620 Tailspike: Podoviral Tailspike Endoglycosidase Modules are Evolutionarily Related.
著者: Barbirz, S. / Muller, J.J. / Uetrecht, C. / Clark, A.J. / Heinemann, U. / Seckler, R.
履歴
登録2010年2月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22017年7月12日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TAIL SPIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1566
ポリマ－64,7041
非ポリマー1,4515
水12,376687
1
A: TAIL SPIKE PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAIL SPIKE PROTEIN
ヘテロ分子

A: TAIL SPIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,46718
ポリマ－194,1133
非ポリマー4,35415
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area30170 Å2
ΔGint-90.4 kcal/mol
Surface area48190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.530, 74.530, 174.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2053-

HOH

21A-2143-

HOH

31A-2351-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 TAIL SPIKE PROTEIN / TAILSPIKE PROTEIN HK620


分子量: 64704.371 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 111-710 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE HK620 (ファージ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9AYY6
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-L-rhamnopyranose- ...alpha-D-glucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)-[alpha-L-rhamnopyranose-(1-6)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)][2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-3)]alpha-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1260.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-6DGlcpNAcb1-3[LRhapa1-6DGlcpa1-4][DGlcpNAcb1-3]DGalpa1-3DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-D-Galp]{[(3+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(4+1)][a-D-Glcp]{[(6+1)][a-L-Rhap]{}}}[(6+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 687 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 373 TO GLN
非ポリマーの詳細BOTH NAG AND NDG EXIST DUE TO MUTAROTATION.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.7 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP:PROTEIN CONCENTRATION 8MG/ML. BUFFER: 40MM TRIS, PH7.8,2 MM EDTA,0.2M NACL.RERVOIR: 100MM TRIS PH8.5,3.5 MNA-FORMIATE. DROPLET 1.5:1.5 MICRO LITER. 0.3 MICRO ...詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP:PROTEIN CONCENTRATION 8MG/ML. BUFFER: 40MM TRIS, PH7.8,2 MM EDTA,0.2M NACL.RERVOIR: 100MM TRIS PH8.5,3.5 MNA-FORMIATE. DROPLET 1.5:1.5 MICRO LITER. 0.3 MICRO LITER 33MM HEXASACCHARIDE.TEMPERATURE 20 DEGREE CELSIUS.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月2日 / 詳細: GLAS MIRROR
放射モノクロメーター: SI-111 CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→36.44 Å / Num. obs: 114674 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 71.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0108精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VJI

2vji


解像度: 1.35→36.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.565 / SU ML: 0.029 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.049 / ESU R Free: 0.047 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15565 6078 5 %RANDOM
Rwork0.12251 ---
obs0.1242 114674 97.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.631 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.69 Å20.35 Å20 Å2
2--0.69 Å20 Å2
3----1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→36.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4525 0 98 687 5310
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214872
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023107
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4521.9476640
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.173.0137532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0525604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.82224.286231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.95615693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9071525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2762
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021026
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.70523012
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.54321248
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4634880
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6944.51860
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.90361760
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.32337978
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.353→1.388 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 404 -
Rwork0.182 7106 -
obs--83.26 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る