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万見
- PDB-2x1g: Crystal structure of Importin13 - Mago-Y14 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x1g
タイトルCrystal structure of Importin13 - Mago-Y14 complex
要素
  • CADMUS
  • PROTEIN MAGO NASHI
  • RNA-BINDING PROTEIN 8A
キーワードTRANSPORT PROTEIN / DEVELOPMENTAL PROTEIN / MRNA PROCESSING / NUCLEAR TRANSPORT / MRNA SPLICING / MRNA TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of pole plasm mRNA localization / oocyte nucleus localization involved in oocyte dorsal/ventral axis specification / maintenance of pole plasm mRNA location / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA Splicing - Major Pathway / oocyte microtubule cytoskeleton polarization / oocyte anterior/posterior axis specification ...establishment of pole plasm mRNA localization / oocyte nucleus localization involved in oocyte dorsal/ventral axis specification / maintenance of pole plasm mRNA location / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA Splicing - Major Pathway / oocyte microtubule cytoskeleton polarization / oocyte anterior/posterior axis specification / oocyte microtubule cytoskeleton organization / pole plasm / germarium-derived oocyte fate determination / regulation of pole plasm oskar mRNA localization / pole plasm oskar mRNA localization / oocyte dorsal/ventral axis specification / pole plasm assembly / phototaxis / neuron-neuron synaptic transmission / exon-exon junction complex / import into nucleus / NLS-dependent protein nuclear import complex / positive regulation of protein-containing complex disassembly / nuclear export / precatalytic spliceosome / oogenesis / mRNA transport / catalytic step 2 spliceosome / RNA splicing / modulation of chemical synaptic transmission / mRNA splicing, via spliceosome / microtubule cytoskeleton organization / small GTPase binding / protein import into nucleus / protein localization / mRNA binding / synapse / positive regulation of gene expression / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Importin 13 repeat / Importin 13, repeat 1 / Importin 13 repeat / Importin 13 repeat / Mago nashi protein / Mago nashi / : / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif ...Importin 13 repeat / Importin 13, repeat 1 / Importin 13 repeat / Importin 13 repeat / Mago nashi protein / Mago nashi / : / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif / Mago nashi superfamily / Mago nashi protein / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein mago nashi / RNA-binding protein 8A / Importin-13
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Bono, F. / Cook, A.G. / Gruenwald, M. / Ebert, J. / Conti, E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: Nuclear Import Mechanism of the Ejc Component Mago- Y14 Revealed by Structural Studies of Importin 13.
著者: Bono, F. / Cook, A.G. / Grunwald, M. / Ebert, J. / Conti, E.
履歴
登録2009年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Data collection / Refinement description ...Data collection / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.pdbx_details ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-BINDING PROTEIN 8A
B: PROTEIN MAGO NASHI
C: RNA-BINDING PROTEIN 8A
D: PROTEIN MAGO NASHI
F: CADMUS
G: CADMUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)295,6286
ポリマ－295,6286
非ポリマー00
水00
1
A: RNA-BINDING PROTEIN 8A
B: PROTEIN MAGO NASHI
F: CADMUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,8143
ポリマ－147,8143
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint-20.9 kcal/mol
Surface area60130 Å2
手法PISA
2
C: RNA-BINDING PROTEIN 8A
D: PROTEIN MAGO NASHI
G: CADMUS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,8143
ポリマ－147,8143
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5460 Å2
ΔGint-20.9 kcal/mol
Surface area60110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.569, 100.792, 93.923
Angle α, β, γ (deg.)89.83, 110.18, 90.63
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99997, -0.00797, -0.00154), (-0.00797, 0.99997, -0.00181), (0.00154, -0.00181, -1)
ベクター: 20.88311, -50.2963, -19.15612)

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要素

#1: タンパク質 RNA-BINDING PROTEIN 8A / PROTEIN TSUNAGI / Y14


分子量: 19042.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD PLYSS / 参照: UniProt: Q9V535
#2: タンパク質 PROTEIN MAGO NASHI


分子量: 17335.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD PLYSS / 参照: UniProt: P49028
#3: タンパク質 CADMUS / IMPORTIN13 / LD35896P


分子量: 111436.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD PLYSS / 参照: UniProt: Q9VEC5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.43 % / 解説: NONE
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.978, 0.979
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9781
20.9791
反射解像度: 3.35→50 Å / Num. obs: 39374 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 82.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 3.35→3.53 Å / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 96.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HL6

1hl6


解像度: 3.35→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 1972 4.8 %RANDOM
Rwork0.267 ---
obs0.267 39362 96.3 %-
溶媒の処理Bsol: 106.33 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 97.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.133 Å2-1.995 Å2-0.354 Å2
2--3.18 Å20.123 Å2
3---8.954 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16076 0 0 0 16076
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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