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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2x0s | |||||||||
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タイトル | 3.0 A RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF GLYCOSOMAL PYRUVATE PHOSPHATE DIKINASE FROM TRYPANOSOMA BRUCEI | |||||||||
要素 | PYRUVATE PHOSPHATE DIKINASE | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE / KINASE / TROPICAL PARASITE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 pyruvate, phosphate dikinase / pyruvate, phosphate dikinase activity / glycosome / pyruvate metabolic process / kinase activity / phosphorylation / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | TRYPANOSOMA BRUCEI (トリパノソーマ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.997 Å | |||||||||
データ登録者 | Cosenza, L.W. / Bringaud, F. / Baltz, T. / Vellieux, F.M.D. | |||||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001 タイトル: The 3.0 A Resolution Crystal Structure of Glycosomal Pyruvate Phosphate Dikinase from Trypanosoma Brucei 著者: Cosenza, L.W. / Bringaud, F. / Baltz, T. / Vellieux, F.M.D. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000 タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Investigation of Glycosomal Pyruvate Phosphate Dikinase from Trypanosoma Brucei 著者: Cosenza, L.W. / Bringaud, F. / Baltz, T. / Vellieux, F.M.D. #2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998 タイトル: Functional and Molecular Characterization of a Glycosomal Ppi-Dependent Enzyme in Trypanosomatids: Pyruvate, Phosphate Dikinase 著者: Bringaud, F. / Baltz, D. / Baltz, T. | |||||||||
履歴 |
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Remark 700 | DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ... DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2x0s.cif.gz | 364.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2x0s.ent.gz | 299.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2x0s.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2x0s_validation.pdf.gz | 435.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2x0s_full_validation.pdf.gz | 483.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2x0s_validation.xml.gz | 37.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2x0s_validation.cif.gz | 50.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/2x0s ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x0/2x0s | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 100544.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI (トリパノソーマ) 株: ANTAT1 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O76283, pyruvate, phosphate dikinase |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8 詳細: HANGING DROP, 2 MICROLITER PROTEIN AND 2 MICROLITER PRECIPITANT SOLUTION. PROTEIN SOLUTION. 50 MG/ML, 20 MM IMIDAZOLE PH 7.0, 100 MM NACL, 100 MM MGCL2, 20% (V/V) GLYCEROL. PRECIPITANT ...詳細: HANGING DROP, 2 MICROLITER PROTEIN AND 2 MICROLITER PRECIPITANT SOLUTION. PROTEIN SOLUTION. 50 MG/ML, 20 MM IMIDAZOLE PH 7.0, 100 MM NACL, 100 MM MGCL2, 20% (V/V) GLYCEROL. PRECIPITANT SOLUTION. 0.1 M BICINE PH 8.8, 1.5 % (W/V) PEG 5000 MONOMETHYLETHER, 10 % (V/V) GLYCEROL |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 277 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.964 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.964 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→24 Å / Num. obs: 24120 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.8 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 88.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1DIK 解像度: 2.997→23.938 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.62 / 位相誤差: 23.59 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.101 Å2 / ksol: 0.253 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 81.08 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.997→23.938 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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