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- PDB-2wzo: The structure of the FYR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wzo
タイトルThe structure of the FYR domain
要素TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA REGULATOR 1
キーワードCELL CYCLE / NUCLEUS / TUMOR SUPPRESSOR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell cycle => GO:0051726 / protein localization to nucleoplasm / DNA replication / protein stabilization / negative regulation of cell population proliferation / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #360 / Transforming growth factor beta regulator 1 / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region ...Double Stranded RNA Binding Domain - #360 / Transforming growth factor beta regulator 1 / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transforming growth factor beta regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Garcia-Alai, M.M. / Allen, M.D. / Joerger, A.C. / Bycroft, M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2010
タイトル: The Structure of the Fyr Domain of Transforming Growth Factor Beta Regulator 1 (Tbrg1)(Pna)
著者: Garcia-Alai, M.M. / Allen, M.D. / Joerger, A.C. / Bycroft, M.
履歴
登録2009年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1403
ポリマ-15,9561
非ポリマー1842
2,882160
1
A: TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA REGULATOR 1
ヘテロ分子

A: TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2816
ポリマ-31,9122
非ポリマー3684
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-15.9 kcal/mol
Surface area14510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.867, 53.867, 91.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 TRANSFORMING GROWTH FACTOR BETA REGULATOR 1 / NUCLEAR INTERACTOR OF ARF AND MDM2


分子量: 15956.229 Da / 分子数: 1 / 断片: FYR DOMAIN, RESIDUES 179-324 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q3YBR2
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.45 %
解説: STRUCTURE INITALLY SOLVED USING MAD, THE USED FOR SOLVING NATIVE DATASET
結晶化pH: 7.5
詳細: 1.0M POTASSIUM/SODIUM TARTRATE, 100MM HEPES, PH7.5, AT 17OC. 20% GLYCEROL USED AS A CRYOPROTECTANT.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9796
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→32.6 Å / Num. obs: 20876 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 16.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル最高解像度: 1.6 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.6→23.325 Å / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.3 / 位相誤差: 20.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2019 -5.1 %
Rwork0.178 --
obs0.1793 20853 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.794 Å2 / ksol: 0.405 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.0886 Å20 Å20 Å2
2--0.0886 Å20 Å2
3----0.1771 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→23.325 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1118 0 12 160 1290
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121158
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3911572
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.604418
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008206
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.640.23181420.21922648X-RAY DIFFRACTION100
1.64-1.68440.21831080.20292693X-RAY DIFFRACTION100
1.6844-1.73390.27771360.19812664X-RAY DIFFRACTION100
1.7339-1.78990.25031220.19142684X-RAY DIFFRACTION100
1.7899-1.85380.19891290.17952665X-RAY DIFFRACTION100
1.8538-1.9280.19881460.1852626X-RAY DIFFRACTION100
1.928-2.01570.23231460.18342643X-RAY DIFFRACTION100
2.0157-2.12190.23571570.17962642X-RAY DIFFRACTION100
2.1219-2.25480.20441540.17652642X-RAY DIFFRACTION100
2.2548-2.42870.21061430.17392615X-RAY DIFFRACTION100
2.4287-2.67280.22821560.18552653X-RAY DIFFRACTION100
2.6728-3.05880.19331400.1822640X-RAY DIFFRACTION100
3.0588-3.85090.16991470.1562678X-RAY DIFFRACTION100
3.8509-23.32750.16651560.16352615X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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