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- PDB-2wwx: Crystal structure of the SidM/DrrA(GEF/GDF domain)-Rab1(GTPase do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wwx
タイトルCrystal structure of the SidM/DrrA(GEF/GDF domain)-Rab1(GTPase domain) complex
要素
  • DRRA
  • RAS-RELATED PROTEIN RAB-1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / GOLGI APPARATUS / ER-GOLGI TRANSPORT / ENDOPLASMIC RETICULUM / PRENYLATION / LIPOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


: / protein guanylylation / positive regulation of glycoprotein metabolic process / growth hormone secretion / AMPylase activity / protein adenylylation / protein adenylyltransferase / COPII-coated vesicle cargo loading / RAB geranylgeranylation / melanosome transport ...: / protein guanylylation / positive regulation of glycoprotein metabolic process / growth hormone secretion / AMPylase activity / protein adenylylation / protein adenylyltransferase / COPII-coated vesicle cargo loading / RAB geranylgeranylation / melanosome transport / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / host cell cytoplasmic vesicle / Golgi Cisternae Pericentriolar Stack Reorganization / vesicle transport along microtubule / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / COPII-mediated vesicle transport / protein targeting to membrane / regulation of GTPase activity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / transport vesicle membrane / virion assembly / Golgi organization / autophagosome assembly / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / endomembrane system / substrate adhesion-dependent cell spreading / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small monomeric GTPase / positive regulation of interleukin-8 production / intracellular protein transport / host cell cytoplasmic vesicle membrane / autophagy / small GTPase binding / endocytosis / melanosome / cell migration / protein guanylyltransferase activity / G protein activity / early endosome / defense response to bacterium / cadherin binding / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ferritin - #70 / DrrA guanine nucleotide-exchange factor domain / : / : / SidM, Rab1-activation domain / SidM, N-terminal domain / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain / DrrA, PI4P binding domain superfamily / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain / : ...Ferritin - #70 / DrrA guanine nucleotide-exchange factor domain / : / : / SidM, Rab1-activation domain / SidM, N-terminal domain / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain / DrrA, PI4P binding domain superfamily / DrrA phosphatidylinositol 4-phosphate binding domain / : / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Small GTPase Rab domain profile. / Ferritin / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras-related protein Rab-1A / Multifunctional virulence effector protein DrrA / Multifunctional virulence effector protein DrrA
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
LEGIONELLA PNEUMOPHILA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Suh, H.Y. / Lee, D.W. / Woo, J.S. / Oh, B.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: Structural Insights Into the Dual Nucleotide Exchange and Gdi Displacement Activity of Sidm/Drra
著者: Suh, H.Y. / Lee, D.W. / Lee, K.H. / Ku, B. / Choi, S.J. / Woo, J.S. / Kim, Y.G. / Oh, B.H.
履歴
登録2009年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月1日Group: Data collection / Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAS-RELATED PROTEIN RAB-1
B: DRRA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1692
ポリマ－44,1692
非ポリマー00
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-13.4 kcal/mol
Surface area17020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.880, 73.803, 73.665
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RAS-RELATED PROTEIN RAB-1 / YPT1-RELATED PROTEIN


分子量: 19875.605 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPASE DOMAIN, RESIDUES 4-178 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62820
#2: タンパク質 DRRA / SIDM


分子量: 24293.809 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 317-533 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEGIONELLA PNEUMOPHILA (バクテリア)
株: PHILADELPHIA1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q29ST3, UniProt: Q5ZSQ3*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 124 TO ILE
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.28 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. obs: 56689 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 59.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 13.9 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 1.187 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.085 / ESU R Free: 0.082 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 3034 5.1 %RANDOM
Rwork0.21164 ---
obs0.21265 56689 98.31 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.678 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.63 Å20 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3----0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2921 0 0 117 3038
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222969
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1341.9674004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.335367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.5325.231130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.08815565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8331513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022174
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21321
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22082
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0960.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2160.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.761.51878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27522960
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.13631229
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2734.51044
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 208 -
Rwork0.189 4056 -
obs--96.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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