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万見
- PDB-2wwu: Crystal structure of the catalytic domain of PHD finger protein 8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wwu
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of PHD finger protein 8
要素PHD FINGER PROTEIN 8
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / JMJC DOMAIN / EPIGENETICS / METAL-BINDING PROTEIN / HISTONE DEMETHYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20 demethylase activity / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K9me/H3K9me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / histone H3K36 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I ...histone H4K20 demethylase activity / histone H3K36me/H3K36me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine36 demethylase / histone H3K9me/H3K9me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / histone H3K36 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / methylated histone binding / Condensation of Prophase Chromosomes / transcription coregulator activity / HDMs demethylate histones / brain development / G1/S transition of mitotic cell cycle / nuclear membrane / iron ion binding / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / beta-D-glucopyranose / NICKEL (II) ION / Histone lysine demethylase PHF8
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Yue, W.W. / Hozjan, V. / Cooper, C. / Tumber, A. / Krojer, T. / Muniz, J. / Allerston, C. / Salah, E. / McDonough, M.A. / von Delft, F. ...Yue, W.W. / Hozjan, V. / Cooper, C. / Tumber, A. / Krojer, T. / Muniz, J. / Allerston, C. / Salah, E. / McDonough, M.A. / von Delft, F. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Bountra, C. / Schofield, C.J. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the PHF8 Jumonji domain, an Nepsilon-methyl lysine demethylase.
著者: Yue, W.W. / Hozjan, V. / Ge, W. / Loenarz, C. / Cooper, C.D. / Schofield, C.J. / Kavanagh, K.L. / Oppermann, U. / McDonough, M.A.
履歴
登録2009年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32018年3月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD FINGER PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,35016
ポリマ－42,9631
非ポリマー1,38715
水3,027168
1
A: PHD FINGER PROTEIN 8
ヘテロ分子

A: PHD FINGER PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,69932
ポリマ－85,9262
非ポリマー2,77330
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation14_655-x+1,-y+1/2,z1
Buried area8090 Å2
ΔGint-218.4 kcal/mol
Surface area31040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)150.980, 150.980, 150.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1480-

SO4

21A-2026-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 A

#1: タンパク質 PHD FINGER PROTEIN 8


分子量: 42963.047 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 115-483 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: Q9UPP1
#5: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 181分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細GENBANK ACCESSION CODE 32698700

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.63 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1.5 M (NH4)2SO4, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 4.25

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→106.75 Å / Num. obs: 31194 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 45.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2YU1

2yu1


解像度: 2.15→33.76 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.33 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THERE IS DIFFERENCE FO-FC DENSITY AT THE ACTIVE SITE. THE IDENTITY OF THE BOUND LIGAND IS NOT KNOWN, AND HENCE NOT MODELLED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2115 1582 5.1 %
Rwork0.1754 --
obs0.1773 31106 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.96 Å2 / ksol: 0.361 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→33.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2900 0 80 168 3148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083057
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0294143
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.641080
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066465
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004525
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1503-2.21970.3281560.26912631X-RAY DIFFRACTION100
2.2197-2.2990.28691460.23992668X-RAY DIFFRACTION100
2.299-2.3910.24741430.21072646X-RAY DIFFRACTION100
2.391-2.49980.25931380.19822708X-RAY DIFFRACTION100
2.4998-2.63160.24091490.19272641X-RAY DIFFRACTION100
2.6316-2.79640.27511440.18712688X-RAY DIFFRACTION100
2.7964-3.01210.21231340.1952692X-RAY DIFFRACTION100
3.0121-3.3150.22051390.18022672X-RAY DIFFRACTION100
3.315-3.79420.22131480.16022720X-RAY DIFFRACTION100
3.7942-4.77810.16241490.13082701X-RAY DIFFRACTION100
4.7781-33.76430.15271360.15542757X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.45550.24170.87280.4391-0.10711.3186-0.09210.23590.3245-0.2049-0.12590.0372-0.0230.24670.20630.33610.024-0.12760.3773-0.02340.416555.962745.935910.7862
20.5633-0.34410.33650.4123-0.01130.3786-0.274-0.22740.48990.0194-0.03650.4017-0.109-0.25890.19250.39090.0138-0.29530.4383-0.02620.623443.077151.76219.4966
32.40230.0659-0.22790.55430.03591.335-0.04-0.16750.5269-0.0431-0.05060.2734-0.02910.04870.0730.26240.0112-0.08360.3275-0.05750.43157.604947.395919.5031
40.9471-0.7723-0.15691.0366-0.21381.17130.02990.09930.3755-0.1439-0.15240.10870.19170.33660.10370.30290.0008-0.0990.37940.00250.402362.110347.436110.6387
50.52730.17330.17291.9142-0.40710.81840.1159-0.013-0.08150.1635-0.1526-0.0229-0.09010.06590.04130.2526-0.0139-0.01470.3333-0.06740.329561.720937.884638.1178
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 116:210)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 211:236)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 237:332)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 333:366)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 367:478)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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