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- PDB-2wtd: Crystal structure of Chk2 in complex with an inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wtd
タイトルCrystal structure of Chk2 in complex with an inhibitor
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
キーワードTRANSFERASE / KINASE / CELL CYCLE / LI-FRAUMENI SYNDROME
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of anoikis / mitotic DNA damage checkpoint signaling / response to glycoside / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / : / cellular response to stress / thymocyte apoptotic process / regulation of protein catabolic process ...positive regulation of anoikis / mitotic DNA damage checkpoint signaling / response to glycoside / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / : / cellular response to stress / thymocyte apoptotic process / regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA damage checkpoint / replicative senescence / mitotic spindle assembly / signal transduction in response to DNA damage / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / : / DNA damage checkpoint signaling / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Stabilization of p53 / protein catabolic process / cellular response to gamma radiation / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / Regulation of TP53 Activity through Methylation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / G2/M transition of mitotic cell cycle / Regulation of TP53 Degradation / cellular response to xenobiotic stimulus / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / protein autophosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Chem-ZZK / Serine/threonine-protein kinase Chk2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Hilton, S. / Naud, S. / Caldwell, J.J. / Boxall, K. / Burns, S. / Anderson, V.E. / Antoni, L. / Allen, C.E. / Pearl, L.H. / Oliver, A.W. ...Hilton, S. / Naud, S. / Caldwell, J.J. / Boxall, K. / Burns, S. / Anderson, V.E. / Antoni, L. / Allen, C.E. / Pearl, L.H. / Oliver, A.W. / Aherne, G.W. / Garrett, M.D. / Collins, I.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2010
タイトル: Identification and Characterisation of 2-Aminopyridine Inhibitors of Checkpoint Kinase 2
著者: Hilton, S. / Naud, S. / Caldwell, J.J. / Boxall, K. / Burns, S. / Anderson, V.E. / Antoni, L. / Allen, C.E. / Pearl, L.H. / Oliver, A.W. / Aherne, G.W. / Garrett, M.D. / Collins, I.
履歴
登録2009年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6936
ポリマ－37,1121
非ポリマー5825
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.890, 90.890, 92.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2 / CHECKPOINT KINASE 2 / CDS1


分子量: 37111.844 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 210-531 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTHREE-E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)PLYSS
参照: UniProt: O96017, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZZK / 4-[2-AMINO-5-(1,3-BENZODIOXOL-4-YL)PYRIDIN-3-YL]BENZAMIDE


分子量: 333.341 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H15N3O3
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.91 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.2 M MAGNESIUM NITRATE, 8-16% (W/V) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9796
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月10日
詳細: KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→60.04 Å / Num. obs: 11882 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.35 % / Biso Wilson estimate: 64.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 7.45
反射 シェル解像度: 2.75→2.9 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.58 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CN5

2cn5


解像度: 2.75→39.98 Å / SU ML: 1.1 / σ(F): 1.5 / 位相誤差: 25.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 622 5.2 %
Rwork0.191 --
obs0.194 11860 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.96 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5253 Å20 Å20 Å2
2---1.5253 Å20 Å2
3---3.0507 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→39.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2247 0 41 69 2357
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072363
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9823185
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.75882
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004395
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7512-3.0280.33261520.24262756X-RAY DIFFRACTION100
3.028-3.46590.31031510.20442769X-RAY DIFFRACTION100
3.4659-4.36590.2331530.16282808X-RAY DIFFRACTION100
4.3659-39.98580.22591660.17432905X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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