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- PDB-2wsh: Structure of bacteriophage T4 EndoII E118A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wsh
タイトルStructure of bacteriophage T4 EndoII E118A mutant
要素ENDONUCLEASE II
キーワードHYDROLASE / GIY-YIG / NUCLEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


T4 deoxyribonuclease II / degradation of host chromosome by virus / endonuclease activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / DNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
GIY-YIG endonuclease - #40 / Bacteriophage T4, DenA, endonuclease II / Endonuclease II-like, GIY-YIG domain / : / GIY-YIG endonuclease / GIY-YIG type nucleases (URI domain) / GIY-YIG endonuclease / GIY-YIG endonuclease superfamily / GIY-YIG catalytic domain / GIY-YIG domain profile. ...GIY-YIG endonuclease - #40 / Bacteriophage T4, DenA, endonuclease II / Endonuclease II-like, GIY-YIG domain / : / GIY-YIG endonuclease / GIY-YIG type nucleases (URI domain) / GIY-YIG endonuclease / GIY-YIG endonuclease superfamily / GIY-YIG catalytic domain / GIY-YIG domain profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Endonuclease II
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Andersson, C.E. / Lagerback, P. / Carlson, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Endonuclease II Mutant E118A, a Tetrameric Giy-Yig Enzyme.
著者: Andersson, C.E. / Lagerback, P. / Carlson, K.
履歴
登録2009年9月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月3日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDONUCLEASE II
B: ENDONUCLEASE II
C: ENDONUCLEASE II
D: ENDONUCLEASE II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9677
ポリマ－67,6594
非ポリマー3073
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6140 Å2
ΔGint-47.4 kcal/mol
Surface area27020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.417, 104.974, 57.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.56, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
ENDONUCLEASE II


分子量: 16914.846 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 9-144 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS
参照: UniProt: P07059, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 126 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 126 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 126 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 126 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 126 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 126 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細THE SUBMITTED SEQUENCE IN THIS ENTRY IS 8 AMINO ACIDS SHORTER IN THE N-TERMINUS COMPARED TO OTHER ...THE SUBMITTED SEQUENCE IN THIS ENTRY IS 8 AMINO ACIDS SHORTER IN THE N-TERMINUS COMPARED TO OTHER DATABASE ENTRIES. THE SEQUENCE IS DESCRIBED IN CARLSON ET AL. (1999) , MOL. MICROBIOLOGY, 31(5)., P 1295

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.9 %
解説: THE STARTING MODEL USED FOR MOLECULAR REPLACEMENT AS A PARTIAL MODEL OF ENDOII SOLVED PREVIOUSLY BY SAD.
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20 DEGREES, USING THE METHOD MICRO-BATCH UNDER OIL. 2.5 UL PROTEIN SOLUTION (3 MG/ML) WAS MIXED USING VORTEX WITH 1.75 OR 2 UL OF CRYSTALLIZATION SOLUTION CONTAINING ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20 DEGREES, USING THE METHOD MICRO-BATCH UNDER OIL. 2.5 UL PROTEIN SOLUTION (3 MG/ML) WAS MIXED USING VORTEX WITH 1.75 OR 2 UL OF CRYSTALLIZATION SOLUTION CONTAINING 30% PEG 3350, 100 MM BIS-TRIS BUFFER PH 7 AND 1% (W/V) N-OCTYL-B-D- GLUCOSIDE AND IMMEDIATELY PLACED UNDER PARAFFIN OIL. THE DROPS WERE IMMEDIATELY STREAK SEEDED AND CRYSTALS GREW IN A FEW HOURS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→53.07 Å / Num. obs: 49469 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 25.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 90.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→53.042 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.18 / 位相誤差: 25.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2471 4572 5.1 %
Rwork0.1997 --
obs0.202 49469 92.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.809 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5176 Å20 Å2-3.4359 Å2
2--0.6631 Å2-0 Å2
3---1.8545 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→53.042 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4295 0 19 373 4687
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034492
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7746071
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0471673
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056681
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002765
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92160.34341240.34172226X-RAY DIFFRACTION72
1.9216-1.94420.34941320.34212356X-RAY DIFFRACTION77
1.9442-1.96790.37521450.31322533X-RAY DIFFRACTION82
1.9679-1.99280.29651250.29332696X-RAY DIFFRACTION85
1.9928-2.01910.27381410.2712712X-RAY DIFFRACTION90
2.0191-2.04670.26461110.28362929X-RAY DIFFRACTION92
2.0467-2.0760.29241530.27422802X-RAY DIFFRACTION92
2.076-2.10690.33631730.25742861X-RAY DIFFRACTION92
2.1069-2.13990.28291410.24582906X-RAY DIFFRACTION92
2.1399-2.17490.25841570.23472825X-RAY DIFFRACTION93
2.1749-2.21250.26321520.23992863X-RAY DIFFRACTION93
2.2125-2.25270.25451590.23672836X-RAY DIFFRACTION93
2.2527-2.2960.30041680.22692924X-RAY DIFFRACTION93
2.296-2.34290.30661450.21992853X-RAY DIFFRACTION94
2.3429-2.39380.27831350.2122948X-RAY DIFFRACTION94
2.3938-2.44950.23851550.21882897X-RAY DIFFRACTION94
2.4495-2.51080.25891640.21172894X-RAY DIFFRACTION94
2.5108-2.57860.2651450.21952873X-RAY DIFFRACTION94
2.5786-2.65450.27081580.21122964X-RAY DIFFRACTION95
2.6545-2.74020.26262010.20592929X-RAY DIFFRACTION95
2.7402-2.83810.24711790.20352923X-RAY DIFFRACTION95
2.8381-2.95180.25931740.19652894X-RAY DIFFRACTION96
2.9518-3.08610.30281590.19822986X-RAY DIFFRACTION96
3.0861-3.24880.25321450.18453024X-RAY DIFFRACTION97
3.2488-3.45230.24861590.17622977X-RAY DIFFRACTION97
3.4523-3.71880.21741450.16763045X-RAY DIFFRACTION97
3.7188-4.09290.20971570.15423021X-RAY DIFFRACTION98
4.0929-4.68480.17671420.14183036X-RAY DIFFRACTION98
4.6848-5.90110.18071790.15353037X-RAY DIFFRACTION99
5.9011-53.0630.19011490.18462959X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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