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- PDB-2wp9: Crystal structure of the E. coli succinate:quinone oxidoreductase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wp9
タイトルCrystal structure of the E. coli succinate:quinone oxidoreductase (SQR) SdhB His207Thr mutant
要素(SUCCINATE DEHYDROGENASE ...) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / CELL INNER MEMBRANE / TRICARBOXYLIC ACID CYCLE / METAL-BINDING / TRANSMEMBRANE / FLAVOPROTEIN / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / succinate dehydrogenase activity / succinate dehydrogenase / succinate dehydrogenase (quinone) activity / cytochrome complex assembly / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding ...: / : / succinate dehydrogenase activity / succinate dehydrogenase / succinate dehydrogenase (quinone) activity / cytochrome complex assembly / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / aerobic electron transport chain / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / iron-sulfur cluster binding / ubiquinone binding / tricarboxylic acid cycle / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit ...Succinate dehydrogenase, hydrophobic membrane anchor / succinate dehydrogenase protein domain / Succinate dehydrogenase, cytochrome b556 subunit / Succinate dehydrogenase, cytochrome b subunit, conserved site / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 1. / Succinate dehydrogenase cytochrome b subunit signature 2. / Succinate dehydrogenase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase type B, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/Fumarate reductase transmembrane subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain / Alpha-helical ferredoxin / Fumarate Reductase Iron-sulfur Protein; Chain B, domain 2 / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, transmembrane subunit / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase, flavoprotein subunit / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase, FAD-binding site / FAD-dependent oxidoreductase SdhA/FrdA/AprA / Fumarate reductase / succinate dehydrogenase FAD-binding site. / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / 4Fe-4S dicluster domain / Flavocytochrome C3; Chain A, domain 1 / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase iron-sulphur protein / Succinate dehydogenase/fumarate reductase N-terminal / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal / Fumarate reductase flavoprotein C-term / Fumarate reductase/succinate dehydrogenase flavoprotein-like, C-terminal domain superfamily / Succinate dehydrogenase/fumarate reductase flavoprotein, catalytic domain superfamily / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD binding domain / Rhinovirus 14, subunit 4 / Beta-grasp domain / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / FAD/NAD(P)-binding domain / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Few Secondary Structures / Irregular / Roll / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CBE / FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / IRON/SULFUR CLUSTER / MALATE LIKE INTERMEDIATE / Succinate dehydrogenase iron-sulfur subunit / Succinate dehydrogenase flavoprotein subunit / Succinate dehydrogenase hydrophobic membrane anchor subunit / Succinate dehydrogenase cytochrome b556 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ruprecht, J. / Yankovskaya, V. / Maklashina, E. / Iwata, S. / Cecchini, G.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2011
タイトル: Perturbation of the quinone-binding site of complex II alters the electronic properties of the proximal [3Fe-4S] iron-sulfur cluster.
著者: Ruprecht, J. / Iwata, S. / Rothery, R.A. / Weiner, J.H. / Maklashina, E. / Cecchini, G.
履歴
登録2009年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年1月30日Group: Atomic model / Data collection / Database references / カテゴリ: atom_site / citation
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
E: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
F: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
G: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
H: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
I: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
J: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
K: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
L: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)363,20936
ポリマ－355,36312
非ポリマー7,84724
水2,306128
1
A: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
B: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
C: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
D: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,07012
ポリマ－118,4544
非ポリマー2,6168
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15530 Å2
ΔGint-158.3 kcal/mol
Surface area38170 Å2
手法PISA
2
E: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
F: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
G: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
H: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,07012
ポリマ－118,4544
非ポリマー2,6168
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15560 Å2
ΔGint-158.9 kcal/mol
Surface area38220 Å2
手法PISA
3
I: SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT
J: SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT
K: SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT
L: SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,07012
ポリマ－118,4544
非ポリマー2,6168
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15520 Å2
ΔGint-160.1 kcal/mol
Surface area38230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.853, 183.803, 202.777
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
31I
12B
22F
32J
13C
23G
33K
14D
24H
34L

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETTYRTYRAA1 - 5881 - 588
21METMETTYRTYREE1 - 5881 - 588
31METMETTYRTYRII1 - 5881 - 588
12METMETALAALABB1 - 2381 - 238
22METMETALAALAFF1 - 2381 - 238
32METMETALAALAJJ1 - 2381 - 238
13GLNGLNTRPTRPCC8 - 1298 - 129
23GLNGLNTRPTRPGG8 - 1298 - 129
33GLNGLNTRPTRPKK8 - 1298 - 129
14ASNASNVALVALDD11 - 11511 - 115
24ASNASNVALVALHH11 - 11511 - 115
34ASNASNVALVALLL11 - 11511 - 115

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.94922, 0.28667, 0.12962), (0.25688, -0.46833, -0.84539), (-0.18164, 0.83576, -0.51818)17.3606, -98.5621, -29.69555
2given(0.95038, 0.26894, -0.15639), (0.26932, -0.4596, 0.84631), (0.15573, -0.84643, -0.50922)3.6848, -25.04748, -101.99783
3given(0.95136, 0.28208, 0.12384), (0.24987, -0.47139, -0.84579), (-0.1802, 0.8356, -0.51894)17.14904, -98.45415, -29.81741
4given(0.95009, 0.26014, -0.17221), (0.27882, -0.46037, 0.84281), (0.13997, -0.84876, -0.50992)3.17224, -25.39694, -101.67189
5given(0.95075, 0.28367, 0.12494), (0.25014, -0.46413, -0.84971), (-0.18305, 0.83911, -0.51223)17.34645, -98.44913, -29.51782
6given(0.94862, 0.25726, -0.18424), (0.28814, -0.46161, 0.83899), (0.13079, -0.84896, -0.51201)2.89664, -25.73201, -101.30891
7given(0.95176, 0.28127, 0.12264), (0.24533, -0.45746, -0.85471), (-0.1843, 0.84357, -0.5044)17.1711, -98.2444, -29.04328
8given(0.94825, 0.25616, -0.18764), (0.28928, -0.4532, 0.84317), (0.13095, -0.85381, -0.50384)2.78004, -25.55106, -101.16541

-
要素

-
SUCCINATE DEHYDROGENASE ... , 4種, 12分子 AEIBFJCGKDHL

#1: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE FLAVOPROTEIN SUBUNIT


分子量: 64502.766 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FAD ATOM C8M IS COVALENTLY LINKED TO NE2 OF SDHA HIS45
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35
参照: UniProt: P0AC41, succinate dehydrogenase, succinate dehydrogenase
#2: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE IRON-SULFUR SUBUNIT


分子量: 26763.869 Da / 分子数: 3 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35
参照: UniProt: P07014, succinate dehydrogenase, succinate dehydrogenase
#3: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B556 SUBUNIT / SUCCINATE DEHYDROGENASE CYTOCHROME B-556 SUBUNIT / CYTOCHROME B-556


分子量: 14313.100 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 8-129 MODELLED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P69054, succinate dehydrogenase
#4: タンパク質 SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR SUBUNIT / SUCCINATE DEHYDROGENASE HYDROPHOBIC MEMBRANE ANCHOR PROTEIN


分子量: 12874.438 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RESIDUES 11-115 MODELLED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PFAS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DW35 / 参照: UniProt: P0AC44, succinate dehydrogenase

-
非ポリマー , 9種, 152分子

#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-TEO / MALATE LIKE INTERMEDIATE


分子量: 132.072 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O5
#7: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#9: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#10: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#11: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#12: 化合物 ChemComp-CBE / 2-METHYL-N-PHENYL-5,6-DIHYDRO-1,4-OXATHIINE-3-CARBOXAMIDE / 5,6-DIHYDRO-2-METHYL-1,4-OXATHIIN-3-CARBOXANILID / CARBOXIN / CBX / カルボキシン


分子量: 235.302 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H13NO2S
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 207 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, HIS 207 TO THR ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 207 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, HIS 207 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, HIS 207 TO THR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.37 %
解説: PHASES INITIALLY DETERMINED BY RIGID-BODY REFINEMENT OF 2WDQ AGAINST THE DATA
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1M TRIS PH 8.5, 0.1M LI2SO4, 0.1M NACL, 0.009% DDM, 3% 1,6-HEXANEDIOL AND 10% (W/V) PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→49.63 Å / Num. obs: 122882 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 68.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0067精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WDQ

2wdq


解像度: 2.7→48.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 19.943 / SU ML: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DENSITY FOR THE N-TERMINUS OF SDH C (RESIDUES 1-7 OF CHAINS C, G, K) AND THE N-TERMINUS OF SDHD (RESIDUES 1-10 OF CHAINS D, H AND L) WAS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DENSITY FOR THE N-TERMINUS OF SDH C (RESIDUES 1-7 OF CHAINS C, G, K) AND THE N-TERMINUS OF SDHD (RESIDUES 1-10 OF CHAINS D, H AND L) WAS WEAK AND THESE REGIONS ARE NOT INCLUDED IN THE MODEL. THE SIDE CHAIN OF SDHD TRP113 IS TRUNCATED AT THE CBETA ATOM SINCE DENSITY FOR THE SIDE CHAIN WAS POOR. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22247 6188 5 %SELECTED TO BE IDENTICAL TO 2WDQ
Rwork0.19032 ---
obs0.19192 116577 99.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.822 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24507 0 423 128 25058
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02225533
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3571.98834629
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X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3351.515645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.68225140
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.42339888
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1434.59438
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A4522tight positional0.060.05
12E4522tight positional0.050.05
13I4522tight positional0.050.05
21B1865tight positional0.050.05
22F1865tight positional0.050.05
23J1865tight positional0.050.05
31C947tight positional0.040.05
32G947tight positional0.040.05
33K947tight positional0.040.05
41D835tight positional0.040.05
42H835tight positional0.030.05
43L835tight positional0.040.05
11A4522tight thermal0.110.5
12E4522tight thermal0.090.5
13I4522tight thermal0.090.5
21B1865tight thermal0.120.5
22F1865tight thermal0.10.5
23J1865tight thermal0.10.5
31C947tight thermal0.090.5
32G947tight thermal0.070.5
33K947tight thermal0.070.5
41D835tight thermal0.080.5
42H835tight thermal0.070.5
43L835tight thermal0.070.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 419 -
Rwork0.286 8281 -
obs--96.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0346-0.1310.07441.4604-0.21251.5701-0.0076-0.09650.00570.1917-0.03060.2465-0.058-0.21440.0383-0.40460.02480.0608-0.16-0.0207-0.12931.653-11.16-24.224
21.6747-0.1799-0.19731.9822-0.54261.3931-0.03170.06850.15880.1806-0.0213-0.207-0.11820.19030.053-0.4198-0.0028-0.045-0.1547-0.007-0.158329.037-8.587-30.591
35.1562-0.43260.92391.04810.03431.31170.0354-0.06880.55470.1164-0.04-0.6531-0.13630.39180.0046-0.281-0.0662-0.03650.07890.00860.335661.191-4.932-31.635
43.9829-0.7491.37731.4469-0.34713.6007-0.08210.42850.0255-0.04610.0766-0.5734-0.18440.83260.0056-0.377-0.01980.01130.1753-0.00130.294467.184-17.635-37.974
51.46150.3940.38321.71270.54721.51140.1946-0.0835-0.15770.455-0.10830.13680.3221-0.1095-0.0863-0.0811-0.0572-0.0523-0.15920.01-0.109312.591-72.44-26.774
61.91090.5420.15891.3930.09151.66270.14490.0189-0.0910.32920.0185-0.31490.31460.1975-0.1634-0.16150.0559-0.1894-0.1078-0.0512-0.076738.569-61.29-26.356
74.04770.7233-0.99361.8495-0.46381.60680.2225-0.0103-0.47090.1944-0.1859-0.99210.31130.5732-0.0366-0.1570.1693-0.29230.2105-0.05770.540970.175-53.995-28.66
82.14420.5042-0.84432.21780.84464.29330.06470.16670.01680.09280.1997-0.95130.04150.8766-0.2645-0.30230.0948-0.13360.2971-0.05310.436371.491-41.239-37.154
91.9817-0.1110.37432.04360.19111.4970.03990.3654-0.023-0.58640.02780.26490.0536-0.2114-0.0677-0.01870.0453-0.14120.1929-0.0539-0.15946.033-39.982-79.962
102.20290.01150.15871.91690.38011.35670.06370.3167-0.0297-0.51450.0574-0.28890.05340.2848-0.121-0.09080.09310.10070.1275-0.033-0.198633.795-39.145-74.723
112.76011.21450.84322.05880.38481.4247-0.04030.6508-0.0498-0.42180.1672-0.5163-0.10920.7381-0.1269-0.04490.08560.33170.7567-0.02990.200165.499-32.381-72.949
122.78760.27970.25363.7472-0.11772.41630.1120.2602-0.0534-0.2481-0.0082-0.9457-0.2160.7311-0.1038-0.25480.0020.19410.6216-0.12270.246769.101-30.134-58.162
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 588
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 238
3X-RAY DIFFRACTION3C8 - 129
4X-RAY DIFFRACTION4D11 - 115
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 588
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 238
7X-RAY DIFFRACTION7G8 - 129
8X-RAY DIFFRACTION8H11 - 115
9X-RAY DIFFRACTION9I1 - 588
10X-RAY DIFFRACTION10J1 - 238
11X-RAY DIFFRACTION11K8 - 129
12X-RAY DIFFRACTION12L11 - 115

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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