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- PDB-2wp1: Structure of Brdt bromodomain 2 bound to an acetylated histone H3... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wp1
タイトルStructure of Brdt bromodomain 2 bound to an acetylated histone H3 peptide
要素
  • BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
  • HISTONE H3
キーワードTRANSCRIPTION/PEPTIDE / TRANSCRIPTION PEPTIDE COMPLEX / TRANSCRIPTION REGULATION / ACETYLLYSINE BRDT / NUCLEUS / COILED COIL / CHROMOSOMAL PROTEIN / NUCLEOSOME / TRANSCRIPTION-PEPTIDE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / PKMTs methylate histone lysines ...Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / PRC2 methylates histones and DNA / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / PKMTs methylate histone lysines / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / sperm DNA condensation / RMTs methylate histone arginines / male meiotic nuclear division / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Estrogen-dependent gene expression / regulation of RNA splicing / male meiosis I / RNA splicing / histone reader activity / : / mRNA processing / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / spermatogenesis / histone binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Histone-fold / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone H3.1 / Bromodomain testis-specific protein
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Moriniere, J. / Rousseaux, S. / Steuerwald, U. / Soler-Lopez, M. / Curtet, S. / Vitte, A.-L. / Govin, J. / Gaucher, J. / Sadoul, K. / Hart, D.J. ...Moriniere, J. / Rousseaux, S. / Steuerwald, U. / Soler-Lopez, M. / Curtet, S. / Vitte, A.-L. / Govin, J. / Gaucher, J. / Sadoul, K. / Hart, D.J. / Krijgsveld, J. / Khochbin, S. / Mueller, C.W. / Petosa, C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: Cooperative Binding of Two Acetylation Marks on a Histone Tail by a Single Bromodomain.
著者: Moriniere, J. / Rousseaux, S. / Steuerwald, U. / Soler-Lopez, M. / Curtet, S. / Vitte, A.-L. / Govin, J. / Gaucher, J. / Sadoul, K. / Hart, D.J. / Krijgsveld, J. / Khochbin, S. / Mueller, C.W. / Petosa, C.
履歴
登録2009年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
B: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
P: HISTONE H3
Q: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8794
ポリマ－31,8794
非ポリマー00
水3,801211
1
A: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
P: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9392
ポリマ－15,9392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-7.4 kcal/mol
Surface area7990 Å2
手法PISA
2
B: BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN
Q: HISTONE H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9392
ポリマ－15,9392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-8.2 kcal/mol
Surface area7190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.300, 101.300, 79.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2012-

HOH

21B-2019-

HOH

31B-2068-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 BROMODOMAIN TESTIS-SPECIFIC PROTEIN / RING3-LIKE PROTEIN / BROMODOMAIN-CONTAINING FEMALE STERILE HOMEOTIC-LIKE PROTEIN


分子量: 14753.943 Da / 分子数: 2 / 断片: BROMODOMAIN 2, RESIDUES 257-382 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q91Y44
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3


分子量: 1185.438 Da / 分子数: 2 / 断片: ACETYLATED H3 PEPTIDE, RESIDUES 15-24 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: B9EI85, UniProt: P68433*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: BRDT BD2 PROTEIN AT 25 MG/ML WAS MIXED WITH H3-ACK18 PEPTIDE IN A 1:5 MOLAR RATIO. CRYSTALLIZATION WAS BY THE HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD USING 2.0 M AMMONIUM SULFATE, 2% PEG 400, 0.1 M HEPES PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.07225
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07225 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 22542 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 60.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 93.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E6I

1e6i


解像度: 2.1→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 100000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT MODELLED DUE TO POOR DENSITY - CHAIN A RESIDUES 257-258 AND 382, CHAIN B RESIDUES 257-264 AND 377-382, CHAIN P RESIDUES 14 AND 22-23. THE FOLLOWING RESIDUES ...詳細: THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT MODELLED DUE TO POOR DENSITY - CHAIN A RESIDUES 257-258 AND 382, CHAIN B RESIDUES 257-264 AND 377-382, CHAIN P RESIDUES 14 AND 22-23. THE FOLLOWING RESIDUES WERE MODELLED AS GLYCINE -CHAIN A RESIDUES 260-261 AND 381, CHAIN B RESIDUES 265-267, CHAIN Q RESIDUE 14.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1143 5.1 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 22542 91.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 71.97 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 72.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.052 Å20 Å20 Å2
2---0.052 Å20 Å2
3---0.104 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.34 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2036 0 0 211 2247
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007812
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.20706
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.96
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.458 166 4.4 %
Rwork0.464 3611 -
obs--94 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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