+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2woe | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of the D97N variant of dinitrogenase reductase- activating glycohydrolase (DRAG) from Rhodospirillum rubrum in complex with ADP-ribose | ||||||
要素 | ADP-RIBOSYL-[DINITROGEN REDUCTASE] GLYCOHYDROLASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE / DIMANGANESE / NITROGEN FIXATION / ADP-RIBOSYLGLYCOHYDROLASE / MONO-ADP-RIBOSYLHYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase / ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase activity / protein de-ADP-ribosylation / nitrogen fixation / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | RHODOSPIRILLUM RUBRUM (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Berthold, C.L. / Wang, H. / Nordlund, S. / Hogbom, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009 タイトル: Mechanism of Adp-Ribosylation Removal Revealed by the Structure and Ligand Complexes of the Dimanganese Mono-Adp-Ribosylhydrolase Drag. 著者: Berthold, C.L. / Wang, H. / Nordlund, S. / Hogbom, M. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2woe.cif.gz | 193.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2woe.ent.gz | 152.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2woe.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2woe_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 2woe_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | 2woe_validation.xml.gz | 39.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2woe_validation.cif.gz | 59.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wo/2woe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wo/2woe | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 3 - 293 / Label seq-ID: 8 - 298
NCS oper:
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 3分子 ABC
#1: タンパク質 | 分子量: 32243.768 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) RHODOSPIRILLUM RUBRUM (バクテリア) 株: S1 / プラスミド: PGEX-6P-2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 STAR (DE3) 参照: UniProt: P14300, ADP-ribosyl-[dinitrogen reductase] hydrolase |
---|
-非ポリマー , 5種, 766分子
#2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-TLA / | #5: 化合物 | ChemComp-GOL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-詳細
構成要素の詳細 | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 97 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 97 TO ASN ...ENGINEERED |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: NONE |
---|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.979 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→73.13 Å / Num. obs: 78445 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.6 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: NONE 解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 6.241 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.657 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|