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万見
- PDB-2wo6: Human Dual-Specificity Tyrosine-Phosphorylation-Regulated Kinase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wo6
タイトルHuman Dual-Specificity Tyrosine-Phosphorylation-Regulated Kinase 1A in complex with a consensus substrate peptide
要素
  • ARTIFICIAL CONSENSUS SEQUENCE
  • DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / TRANSFERASE-PEPTIDE COMPLEX / TRANSFERASE PEPTIDE COMPLEX / SERINE/THREONINE-PROTEIN ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / DYRK1 / DYRK1A / KINASE / NUCLEUS / TRANSFERASE / TYROSINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ingression involved in gastrulation with mouth forming second / subapical complex / regulation of gastrulation / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of neurofibrillary tangle assembly / regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / retinal cone cell development / negative regulation of endopeptidase activity / notochord formation ...ingression involved in gastrulation with mouth forming second / subapical complex / regulation of gastrulation / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / regulation of neurofibrillary tangle assembly / regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / retinal cone cell development / negative regulation of endopeptidase activity / notochord formation / apicolateral plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of BMP signaling pathway / photoreceptor cell maintenance / dual-specificity kinase / splicing factor binding / retina homeostasis / circulatory system development / [RNA-polymerase]-subunit kinase / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / tau-protein kinase activity / apical junction complex / negative regulation of microtubule polymerization / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / establishment of cell polarity / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / mesoderm formation / G0 and Early G1 / somitogenesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cytoskeletal protein binding / visual perception / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / tubulin binding / positive regulation of RNA splicing / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / peptidyl-tyrosine phosphorylation / histone H3T45 kinase activity / tau protein binding / circadian rhythm / nervous system development / actin binding / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / transcription coactivator activity / protein kinase activity / nuclear speck / protein phosphorylation / apical plasma membrane / ribonucleoprotein complex / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / calcium ion binding / centrosome / protein-containing complex binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / : / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site ...Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / : / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D15 / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A / Protein crumbs homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Roos, A.K. / Soundararajan, M. / Elkins, J.M. / Fedorov, O. / Eswaran, J. / Phillips, C. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Muniz, J.R.C. / Burgess-Brown, N. ...Roos, A.K. / Soundararajan, M. / Elkins, J.M. / Fedorov, O. / Eswaran, J. / Phillips, C. / Pike, A.C.W. / Ugochukwu, E. / Muniz, J.R.C. / Burgess-Brown, N. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Wikstrom, M. / Edwards, A. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structures of Down Syndrome Kinases, Dyrks, Reveal Mechanisms of Kinase Activation and Substrate Recognition.
著者: Soundararajan, M. / Roos, A.K. / Savitsky, P. / Filippakopoulos, P. / Kettenbach, A.N. / Olsen, J.V. / Gerber, S.A. / Eswaran, J. / Knapp, S. / Elkins, J.M.
履歴
登録2009年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22013年6月26日Group: Database references / Derived calculations / Other
改定 1.32013年12月4日Group: Source and taxonomy
改定 1.42016年12月21日Group: Source and taxonomy
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
C: ARTIFICIAL CONSENSUS SEQUENCE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,8216
ポリマ－89,8893
非ポリマー9313
水4,900272
1
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
C: ARTIFICIAL CONSENSUS SEQUENCE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8194
ポリマ－45,3362
非ポリマー4832
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-15.7 kcal/mol
Surface area15900 Å2
手法PISA
2
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,0012
ポリマ－44,5531
非ポリマー4481
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.430, 168.430, 62.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPILEILEAA146 - 19043 - 87
21ASPASPILEILEBB146 - 19043 - 87
12VALVALMETMETAA204 - 210101 - 107
22VALVALMETMETBB204 - 210101 - 107
13THRTHRSERSERAA215 - 242112 - 139
23THRTHRSERSERBB215 - 242112 - 139
14VALVALLYSLYSAA257 - 299154 - 196
24VALVALLYSLYSBB257 - 299154 - 196
15SERSERLEULEUAA301 - 314198 - 211
25SERSERLEULEUBB301 - 314198 - 211
16LEULEULYSLYSAA333 - 390230 - 287
26LEULEULYSLYSBB333 - 390230 - 287
17GLYGLYVALVALAA419 - 429316 - 326
27GLYGLYVALVALBB419 - 429316 - 326
18TYRTYRPHEPHEAA449 - 479346 - 376
28TYRTYRPHEPHEBB449 - 479346 - 376

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要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION- REGULATED KINASE 1A / PROTEIN KINASE MINIBRAIN HOMOLOG / HP86 / DUAL SPECIFICITY YAK1-RELATED KINASE / MNBH / HMNB


分子量: 44553.188 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 127-485 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2 / 参照: UniProt: Q13627, dual-specificity kinase
#2: タンパク質・ペプチド ARTIFICIAL CONSENSUS SEQUENCE


分子量: 782.908 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 参照: UniProt: Q5IJ48*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-D15 / N-(5-{[(2S)-4-amino-2-(3-chlorophenyl)butanoyl]amino}-1H-indazol-3-yl)benzamide


分子量: 447.917 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H22ClN5O2
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.2M SODIUM FORMATE, 20% PEG3350, 10% ETHYLENE GLYCOL, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.905
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→55.13 Å / Num. obs: 35283 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0089精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VX3

2vx3


解像度: 2.5→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 16.659 / SU ML: 0.18 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.374 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1606 4.6 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.19 33667 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.28 Å2-0.14 Å20 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5635 0 65 272 5972
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0225844
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024063
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5281.9817891
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg139858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9155688
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.33323.623276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.894151038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.041539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2834
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216399
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021228
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5091.53447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1511.51396
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.94225553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.68632397
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6914.52338
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1400tight positional0.080.05
2B1400tight positional0.080.05
1A1843medium positional0.070.5
2B1843medium positional0.070.5
1A1400tight thermal0.140.5
2B1400tight thermal0.140.5
1A1843medium thermal0.142
2B1843medium thermal0.142
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 118 -
Rwork0.206 2448 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0764-0.9842-0.79412.83760.05682.06870.0262-0.03840.08060.08130.0785-0.0797-0.0351-0.0038-0.10460.08110.0021-0.01780.0367-0.01050.0135-85.415232.6859.4469
20.53890.23760.25232.2150.03421.19490.0098-0.04390.02190.01060.03940.08080.0674-0.0478-0.04920.0223-0.00650.00710.0086-0.00150.0117-83.204412.2605-12.1071
33.0969-0.94990.21863.62960.30742.0497-0.0531-0.34370.0170.4326-0.10420.5492-0.2661-0.46210.15720.20960.01790.01430.2052-0.01840.1978-113.433529.1065-22.5713
42.02910.66340.33022.73530.54961.40170.06090.0666-0.289-0.0911-0.03250.3020.1319-0.198-0.02840.11380.0161-0.0720.069-0.00020.2357-114.94066.4646-41.0316
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A133 - 241
2X-RAY DIFFRACTION2A242 - 481
3X-RAY DIFFRACTION3B133 - 241
4X-RAY DIFFRACTION4B242 - 481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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