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- PDB-2wni: Crystal Structure Analysis of Klebsiella sp ASR1 Phytase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wni
タイトルCrystal Structure Analysis of Klebsiella sp ASR1 Phytase
要素3-PHYTASE
キーワードHYDROLASE / HISTIDINE ACID PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


3-phytase / inositol hexakisphosphate 3-phosphatase activity / sugar-phosphatase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Histidine acid phosphatases phosphohistidine signature. / Histidine acid phosphatase active site / Histidine phosphatase superfamily, clade-2 / Histidine phosphatase superfamily (branch 2) / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種KLEBSIELLA PNEUMONIAE (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Bohm, K. / Mueller, J.J. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2010
タイトル: Crystal Structure of Klebsiella Sp. Asr1 Phytase Suggests Substrate Binding to a Preformed Active Site that Meets the Requirements of a Plant Rhizosphere Enzyme.
著者: Bohm, K. / Herter, T. / Mueller, J.J. / Borriss, R. / Heinemann, U.
履歴
登録2009年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE ... THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-PHYTASE
B: 3-PHYTASE
C: 3-PHYTASE
D: 3-PHYTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,82621
ポリマ－184,1934
非ポリマー1,63317
水2,306128
1
A: 3-PHYTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4325
ポリマ－46,0481
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: 3-PHYTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6257
ポリマ－46,0481
非ポリマー5766
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: 3-PHYTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3364
ポリマ－46,0481
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: 3-PHYTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4325
ポリマ－46,0481
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.713, 122.929, 205.402
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALLEULEUAA20 - 8120 - 81
21VALVALLEULEUBB20 - 8120 - 81
31VALVALLEULEUCC20 - 8120 - 81
41VALVALLEULEUDD20 - 8120 - 81
12ALAALAALAALAAA83 - 8883 - 88
22ALAALAALAALABB83 - 8883 - 88
32ALAALAALAALACC83 - 8883 - 88
42ALAALAALAALADD83 - 8883 - 88
13SERSERALAALAAA90 - 23390 - 233
23SERSERALAALABB90 - 23390 - 233
33SERSERALAALACC90 - 23390 - 233
43SERSERALAALADD90 - 23390 - 233
14ALAALAPROPROAA235 - 280235 - 280
24ALAALAPROPROBB235 - 280235 - 280
34ALAALAPROPROCC235 - 280235 - 280
44ALAALAPROPRODD235 - 280235 - 280
15TRPTRPVALVALAA284 - 400284 - 400
25TRPTRPVALVALBB284 - 400284 - 400
35TRPTRPVALVALCC284 - 400284 - 400
45TRPTRPVALVALDD284 - 400284 - 400

-
要素

#1: タンパク質
3-PHYTASE / PHYTASE


分子量: 46048.234 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 29-421 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) KLEBSIELLA PNEUMONIAE (肺炎桿菌) / 株: ASR1 / プラスミド: PET22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q84CN9, 3-phytase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 41 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 139 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 41 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 139 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 295 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 413 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 41 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 139 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 295 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 413 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, HIS 41 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, VAL 139 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASN 295 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 413 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 41 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, VAL 139 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASN 295 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 413 TO ALA
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 12% PEG8000, 0.08M (NH4)SO4, 0.1M SODIUM ACETATE, 1.5MM PHYTATE

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.81
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.81 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→50 Å / Num. obs: 62789 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.56→2.65 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 5.35 / % possible all: 81.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.57→105.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.873 / SU B: 9.178 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.51 / ESU R Free: 0.293 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25097 3356 5.1 %RANDOM
Rwork0.19982 ---
obs0.20244 62789 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.667 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→105.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12210 0 85 128 12423
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.030.02212558
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.36817114
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.11951574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.1423.523562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.533152046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.89815118
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.21886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.029594
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.26444
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3340.28848
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2577
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.76128031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.875312636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.59645120
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.65364478
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2886 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.10.05
2Btight positional0.090.05
3Ctight positional0.090.05
4Dtight positional0.10.05
1Atight thermal0.330.5
2Btight thermal0.330.5
3Ctight thermal0.340.5
4Dtight thermal0.320.5
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.637 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.31 228
Rwork0.237 4176

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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