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万見
- PDB-2wne: Mutant Laminarinase 16A cyclizes laminariheptaose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wne
タイトルMutant Laminarinase 16A cyclizes laminariheptaose
要素PUTATIVE LAMINARINASE
キーワードHYDROLASE / LAMINARIN / FAMILY 16 / CYCLICAL POYSACCHARIDES / GLYCOSYL HYDROLASE / BETA SANDWICH / BASIDIOMYCETE / BETA-GLUCANASE / GH7 / GH16 / LAM16A / BETA-1\ / 6-GLUCAN
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
類似検索 - 分子機能
: / Glycoside hydrolase family 16 / Glycosyl hydrolases family 16 (GH16) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative laminarinase
類似検索 - 構成要素
生物種PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.124 Å
データ登録者Vasur, J. / Kawai, R. / Andersson, E. / Widmalm, G. / Jonsson, K.H.M. / Hansson, H. / Engstrom, A. / Einarsson, E. / Forsberg, Z. / Igarashi, K. ...Vasur, J. / Kawai, R. / Andersson, E. / Widmalm, G. / Jonsson, K.H.M. / Hansson, H. / Engstrom, A. / Einarsson, E. / Forsberg, Z. / Igarashi, K. / Sandgren, M. / Samejima, M. / Stahlberg, J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2010
タイトル: Synthesis of Cyclic Beta-Glucan Using Laminarinase 16A Glycosynthase Mutant from the Basidiomycete Phanerochaete Chrysosporium.
著者: Vasur, J. / Kawai, R. / Jonsson, K.H.M. / Widmalm, G. / Engstrom, A. / Frank, M. / Andersson, E. / Hansson, H. / Forsberg, Z. / Igarashi, K. / Samejima, M. / Sandgren, M. / Stahlberg, J.
履歴
登録2009年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月21日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年7月12日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. SECONDARY STRUCTURE ASSIGNED BY DSSP DSSP OUTPUT ... HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. SECONDARY STRUCTURE ASSIGNED BY DSSP DSSP OUTPUT CONVERTED BY DSSP2PDB VERSION 0.03
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. THE FOLLOWING SHEET RECORDS FOR MODEL `1` CHAIN ID ... SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. THE FOLLOWING SHEET RECORDS FOR MODEL `1` CHAIN ID `A` HAVE BEEN DETERMINED BY BETA-SPIDER, VERSION ALPHA 2.0 WITH AN ENERGY THRESHOLD OF -8.2 KCAL/MOL USING COULOMB ELECTROSTATICS USING 12-6 L-J VAN DER WAALS USING BETA-SPIDER RULE SETS.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE LAMINARINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2693
ポリマ－31,8811
非ポリマー2,3882
水4,738263
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.175, 47.911, 152.766
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE LAMINARINASE / LAMINARINASE 16A


分子量: 31880.686 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 21-318 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NUCLEOPHILE MUTANT / 由来: (組換発現) PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (菌類) / 株: K-3 / プラスミド: PPICZALPHAA / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): KM71H / 参照: UniProt: Q874E3, endo-1,3(4)-beta-glucanase
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D- ...beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1153.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3DGlcpb1-3DGlcpb1-3DGlcpb1-3DGlcpb1-3DGlcpb1-3DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,7,6/[a2122h-1a_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-2-2-2-2-2-2/a3-b1_b3-c1_c3-d1_d3-e1_e3-f1_f3-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1_d3-e1_d6-f1_f2-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 263 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 135 TO SER
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細ALFA-LAMINARIHEPTAOSYL FLUORIDE (A401-A407): BETA-1-3-LINKED GLUCAN WITH AN ALPHA-FLUORIDE FOUND IN ...ALFA-LAMINARIHEPTAOSYL FLUORIDE (A401-A407): BETA-1-3-LINKED GLUCAN WITH AN ALPHA-FLUORIDE FOUND IN LAMINARIA DIGITATA. BETA-D-MANNOSE (BMA): PART OF N-GLYCOSYLATION ALPHA-GLYCOSYL-FLUORIDE (GLF): A402 HAS BETA-1,3 GLYCOSIDIC BOND TO THIS RESIDUE IN THE -1 SUBSITE. ALPHA-D-MANNOSE (MAN): PART OF N-GLYCOSYLATION BETA-D-GLUCOSE (BGC): BETA-1,3-GLUCAN IN THE ACTIVE SITE, WITH A407 AT +1 SUBSITE, A406 AT +2 AND A403 AT -3 AND A402 AT -2. B402 IS LINKED TO GLF WITH A BETA-1-3-GLYCOSIDIC BOND. N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): PART OF N-GLYCOSYLATION
配列の詳細POINT MUTATION OF NUCLEOPHILE RESIDUE GLUTAMATE 115 TO SERINE (THIS IS A E115S MUTANT)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: HANGING DROP: 1 UL 2MG/ML PROTEIN MIXED WITH 1 UL RESERVOIR SOLUTION: 20% PEG 3350, 0.2 M NH4NO3 PH 5 (REERVOIR VOLUME 500 UL). XTALS WERE SOAKED O/N IN DROP OF 10 MM AL7F AND EQUAL VOLUME ...詳細: HANGING DROP: 1 UL 2MG/ML PROTEIN MIXED WITH 1 UL RESERVOIR SOLUTION: 20% PEG 3350, 0.2 M NH4NO3 PH 5 (REERVOIR VOLUME 500 UL). XTALS WERE SOAKED O/N IN DROP OF 10 MM AL7F AND EQUAL VOLUME 35% PEG, 0.2 M NH4NO3 PH 5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-2 / 波長: 1.0379
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月16日 / 詳細: MULTILAYER MIRROR
放射モノクロメーター: BENT SI (111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0379 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.11→50.9 Å / Num. obs: 16720 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.124→40.589 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.904 / SU B: 4.555 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.124 / ESU R: 0.261 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: RESTRAINED / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 820 5.08 %RANDOM
Rwork0.1598 ---
obs0.163 16341 98.839 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 13.021 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.006 Å20 Å20 Å2
2--0.015 Å20 Å2
3----0.009 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.124→40.589 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2244 0 161 263 2668
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0212515
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4771.9763477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0995303
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.4524.609115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.62715299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5781511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021910
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.21164
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21709
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1780.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1420.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6351.51528
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.08422409
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.73231125
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5944.51068
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.124→2.179 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 46 -
Rwork0.182 1041 -
obs--91.115 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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