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万見
- PDB-2wl7: Crystal structure of the PSD93 PDZ1 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wl7
タイトルCrystal structure of the PSD93 PDZ1 domain
要素DISKS LARGE HOMOLOG 2
キーワードTRANSFERASE / DELTA2 RECEPTOR INTERACTING PROTEIN / DLG2 / MAGUK / PSD93 / PDZ DOMAIN / CHAPSYN-110
機能・相同性
機能・相同性情報


retrograde axonal protein transport / Neurexins and neuroligins / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / clustering of voltage-gated potassium channels / anterograde axonal protein transport / RAF/MAP kinase cascade / structural constituent of postsynaptic density / cellular response to potassium ion / axon initial segment / juxtaparanode region of axon ...retrograde axonal protein transport / Neurexins and neuroligins / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / clustering of voltage-gated potassium channels / anterograde axonal protein transport / RAF/MAP kinase cascade / structural constituent of postsynaptic density / cellular response to potassium ion / axon initial segment / juxtaparanode region of axon / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / sensory perception of pain / axon cytoplasm / neuromuscular junction / kinase binding / synaptic vesicle membrane / cell junction / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / postsynaptic density / glutamatergic synapse / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Disks Large homologue 2, SH3 domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. ...Disks Large homologue 2, SH3 domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.028 Å
データ登録者Fiorentini, M. / Kallehauge, A. / Kristensen, O. / Kastrup, J.S. / Gajhede, M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2009
タイトル: Structure of the First Pdz Domain of Human Psd-93.
著者: Fiorentini, M. / Nielsen, A.K. / Kristensen, O. / Kastrup, J.S. / Gajhede, M.
履歴
登録2009年6月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DISKS LARGE HOMOLOG 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2785
ポリマ－10,9541
非ポリマー3244
水2,162120
1
A: DISKS LARGE HOMOLOG 2
ヘテロ分子

A: DISKS LARGE HOMOLOG 2
ヘテロ分子

A: DISKS LARGE HOMOLOG 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,83415
ポリマ－32,8633
非ポリマー97112
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-144.48 kcal/mol
Surface area14370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.198, 85.198, 45.515
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2002-

HOH

21A-2024-

HOH

31A-2063-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 DISKS LARGE HOMOLOG 2 / POSTSYNAPTIC DENSITY PROTEIN PSD-93 / CHANNEL-ASSOCIATED PROTEIN OF SYNAPSE-110 / CHAPSYN-110 / PSD-93


分子量: 10954.328 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ1, RESIDUES 95-188 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q91XM9, guanylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST 8 N-TERMINAL RESIDUES ARE CLONING ARTIFACTS REMAINING FROM THE VECTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.34 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 0.01 M NICL2, 0.1 M TRIS, PH 8.5, 1 M LI2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年11月28日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→28.67 Å / Num. obs: 7993 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 18.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 27.2
反射 シェル解像度: 2.01→2.12 Å / 冗長度: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / % possible all: 85.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2I1N

2i1n


解像度: 2.028→21.747 Å / SU ML: 0.87 / σ(F): 2.28 / 位相誤差: 19.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2077 800 10.03 %
Rwork0.1644 --
obs0.1687 7977 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.57 Å2 / ksol: 0.408 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1212 Å20 Å20 Å2
2---2.1212 Å20 Å2
3---4.2423 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.028→21.747 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数735 0 16 120 871
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003770
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7031043
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.946291
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049115
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002139
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0283-2.15530.20491380.16771196X-RAY DIFFRACTION99
2.1553-2.32150.25871110.16071217X-RAY DIFFRACTION100
2.3215-2.55480.21161530.16821182X-RAY DIFFRACTION100
2.5548-2.92370.21471300.17451200X-RAY DIFFRACTION100
2.9237-3.68070.18771440.16191188X-RAY DIFFRACTION100
3.6807-21.74790.18811240.14891194X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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