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万見
- PDB-2wk5: Structural features of native human thymidine phosphorylase and i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wk5
タイトルStructural features of native human thymidine phosphorylase and in complex with 5-iodouracil
要素THYMIDINE PHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / GLYCOSYLTRANSFERASE / DEVELOPMENTAL PROTEIN / ANGIOGENESIS / 5-IODOURACIL / GROWTH FACTOR / ENZYME KINETICS / DIFFERENTIATION / DISEASE MUTATION / THYMIDINE PHOSPHORYLASE / CHEMOTAXIS / MUTAGENESIS / POLYMORPHISM
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of gastric motility / thymidine phosphorylase / dTMP catabolic process / pyrimidine nucleoside metabolic process / regulation of transmission of nerve impulse / pyrimidine-nucleoside phosphorylase activity / thymidine phosphorylase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / Pyrimidine catabolism ...regulation of gastric motility / thymidine phosphorylase / dTMP catabolic process / pyrimidine nucleoside metabolic process / regulation of transmission of nerve impulse / pyrimidine-nucleoside phosphorylase activity / thymidine phosphorylase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / Pyrimidine catabolism / Pyrimidine salvage / AMP catabolic process / mitochondrial genome maintenance / regulation of myelination / growth factor activity / chemotaxis / angiogenesis / cell differentiation / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C ...Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain superfamily / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thymidine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Mitsiki, E. / Papageorgiou, A.C. / Iyer, S. / Thiyagarajan, N. / Prior, S.H. / Sleep, D. / Finnis, C. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2009
タイトル: Structures of Native Human Thymidine Phosphorylase and in Complex with 5-Iodouracil.
著者: Mitsiki, E. / Papageorgiou, A.C. / Iyer, S. / Thiyagarajan, N. / Prior, S.H. / Sleep, D. / Finnis, C. / Acharya, K.R.
履歴
登録2009年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
B: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
C: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
D: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,1095
ポリマ－200,0174
非ポリマー921
水32418
1
A: THYMIDINE PHOSPHORYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0041
ポリマ－50,0041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: THYMIDINE PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0962
ポリマ－50,0041
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: THYMIDINE PHOSPHORYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0041
ポリマ－50,0041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: THYMIDINE PHOSPHORYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0041
ポリマ－50,0041
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.532, 77.188, 100.878
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
THYMIDINE PHOSPHORYLASE / TDRPASE / PLATELET-DERIVED ENDOTHELIAL CELL GROWTH FACTOR / GLIOSTATIN / TP / PD-ECGF


分子量: 50004.301 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PYSBLIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CODONPLUS(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: P19971, thymidine phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 1M SODIUM-ACETATE (PH 5.2), 25% PEG 4000, 0.1M AMMONIUM ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.97→50 Å / Num. obs: 33291 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 1.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.97→3.08 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 39.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UOU

1uou


解像度: 2.99→42.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 67592.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 926 3.4 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 27431 85.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.0632 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.96 Å20 Å2-2.02 Å2
2---3.52 Å20 Å2
3---11.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→42.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13010 0 6 18 13034
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.97→3.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 114 3.7 %
Rwork0.266 2959 -
obs--56.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GOL.PARAMGOL.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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