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- PDB-2wjx: Crystal structure of the human ionotropic glutamate receptor GluR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wjx
タイトルCrystal structure of the human ionotropic glutamate receptor GluR2 ATD region at 4.1 A resolution
要素GLUTAMATE RECEPTOR 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / POSTSYNAPTIC CELL MEMBRANE / GLUR2 / SYNAPSE / MEMBRANE / RECEPTOR / PALMITATE / SYNAPTIC PLASTICITY / ALTERNATIVE SPLICING / ION TRANSPORT / CELL JUNCTION / CELL MEMBRANE / TRANSMEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / GLUTAMATE RECEPTORS / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / IONIC CHANNEL / TRANSPORT / ION CHANNEL / RNA EDITING / LIPOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AMPA receptors / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor complex / Long-term potentiation / asymmetric synapse / excitatory synapse ...Activation of AMPA receptors / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor complex / Long-term potentiation / asymmetric synapse / excitatory synapse / glutamate-gated receptor activity / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / endocytic vesicle membrane / amyloid-beta binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynapse / postsynaptic density / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Clayton, A. / Siebold, C. / Gilbert, R.J.C. / Sutton, G.C. / Harlos, K. / McIlhinney, R.A.J. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structure of the Glur2 Amino-Terminal Domain Provides Insights Into the Architecture and Assembly of Ionotropic Glutamate Receptors.
著者: Clayton, A. / Siebold, C. / Gilbert, R.J.C. / Sutton, G.C. / Harlos, K. / Mcilhinney, R.A.J. / Jones, E.Y. / Aricescu, A.R.
履歴
登録2009年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,3263
ポリマ－131,3263
非ポリマー00
水00
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR 2
B: GLUTAMATE RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5512
ポリマ－87,5512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-12.03 kcal/mol
Surface area31920 Å2
手法PISA
2
C: GLUTAMATE RECEPTOR 2

C: GLUTAMATE RECEPTOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,5512
ポリマ－87,5512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area2420 Å2
ΔGint-11.87 kcal/mol
Surface area32210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)224.253, 224.253, 76.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 25:130 OR RESSEQ 262:371 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 25:130 OR RESSEQ 262:371 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 25:130 OR RESSEQ 262:371 )
112CHAIN A AND (RESSEQ 131:261 OR RESSEQ 372:398 )
212CHAIN B AND (RESSEQ 131:261 OR RESSEQ 372:398 )
312CHAIN C AND (RESSEQ 131:261 OR RESSEQ 372:398 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.900245, -0.431759, -0.056061), (-0.435219, 0.89596, 0.088552), (0.011996, 0.104117, -0.994493)-53.5996, -12.5662, 8.6579
2given(-0.508279, -0.860711, -0.028789), (-0.860997, 0.507166, 0.038296), (-0.018361, 0.044253, -0.998852)-26.674, -14.9084, 22.2928

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR 2 / IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR GLUR2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC\ / AMPA 2 / ...IONOTROPIC GLUTAMATE RECEPTOR GLUR2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC\ / AMPA 2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-2


分子量: 43775.328 Da / 分子数: 3 / 断片: AMINO-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 25-412 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK 293S GNTI- CELLS / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P42262
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.2M BIS-TRIS PROPANE, PH 7.5 0.2M POTASSIUM/SODIUM TARTRATE 20% (W/V) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→50 Å / Num. obs: 15949 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 28.5 % / Biso Wilson estimate: 149.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 4.1→4.2 Å / 冗長度: 29.2 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.1→48.379 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 0.23 / 位相誤差: 34.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3539 773 5 %
Rwork0.2896 --
obs0.2928 15433 96.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 99 Å2 / ksol: 0.311 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.1656 Å20 Å2-0 Å2
2--7.1656 Å20 Å2
3----14.3312 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→48.379 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8706 0 0 0 8706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118862
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.49211982
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8073177
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0121545
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1667X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1667X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.197
13C1667X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.208
21A1227X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B1227X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.28
23C1227X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.188
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.1001-4.35680.38021380.31252260X-RAY DIFFRACTION93
4.3568-4.69290.36041420.27892341X-RAY DIFFRACTION95
4.6929-5.16470.35461110.26942422X-RAY DIFFRACTION97
5.1647-5.91090.36671250.28592464X-RAY DIFFRACTION98
5.9109-7.44280.37651210.27132503X-RAY DIFFRACTION98
7.4428-48.38190.31691360.28332670X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.42542.10082.93924.9725-0.52153.8679-0.0666-0.13740.15010.1638-0.03430.0671-0.17720.47180.10590.4417-0.18470.05111.1997-0.18580.8682-3.75-86.774419.4427
27.3968-0.78314.52571.0588-0.36465.6816-0.41350.41920.1257-0.87610.0103-0.15520.5002-0.83080.41451.2226-0.13180.21680.972-0.05990.6838-12.4509-86.8882-20.0919
33.20912.53770.65272.0772-0.26272.43190.55020.2641-0.0522-0.6351-0.5965-0.2066-0.1925-0.22520.10071.5841-0.36520.30341.16240.26791.49450.2767-56.3054-0.5659
40.8922-0.9816-0.86191.79612.54423.8561-0.34040.09681.6041-0.15960.00860.17090.24920.39790.24551.5517-0.275-0.36071.0678-0.08222.13626.9421-41.75217.4788
50.50630.30351.33891.9952-1.57865.8617-0.38990.29991.03180.4057-0.67121.15820.217-0.08140.85740.98290.2834-0.30741.279-0.5941.87-4.1718-59.139411.9653
63.6067-1.0225-1.2341.11882.82215.6750.24140.1170.72890.23360.338-0.9661-0.12370.0335-0.40661.5351-0.1485-0.30830.86750.31471.2633-24.5736-62.3121-10.7223
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 25:130 OR RESID 262:371)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESID 25:130 OR RESID 262:371)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND (RESID 25:130 OR RESID 262:371)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN C AND (RESID 131:261 OR RESID 372:398)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 131:261 OR RESID 372:398)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 131:261 OR RESID 372:398)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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