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- PDB-2wj5: Rat alpha crystallin domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wj5
タイトルRat alpha crystallin domain
要素HEAT SHOCK PROTEIN BETA-6
キーワードCHAPERONE / DISULFIDE BOND / STRESS RESPONSE
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of eye lens / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / : / protein folding chaperone / positive regulation of angiogenesis / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / negative regulation of apoptotic process ...structural constituent of eye lens / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / : / protein folding chaperone / positive regulation of angiogenesis / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / protein homodimerization activity / extracellular region / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Immunoglobulin-like - #790 / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein beta-6
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.12 Å
データ登録者Naylor, C.E. / Bagneris, C. / Bateman, O.A. / Cronin, N. / Keep, N.H. / Slingsby, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal Structures of Alpha-Crystallin Domain Dimers of Alphab-Crystallin and Hsp20.
著者: Bagneris, C. / Bateman, O.A. / Naylor, C.E. / Cronin, N. / Boelens, W.C. / Keep, N.H. / Slingsby, C.
履歴
登録2009年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _struct.title
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN BETA-6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8441
ポリマ－10,8441
非ポリマー00
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.479, 37.964, 28.081
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.55, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2151-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN BETA-6 / HEAT SHOCK 20 KDA-LIKE PROTEIN P20 / HSPB6


分子量: 10844.139 Da / 分子数: 1 / 断片: ALPHA-CRYSTALLIN DOMAIN, RESIDUES 65-162 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P97541
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE ALPHA-CRYSTALLIN DOMAIN COMPRISES RESIDUES 65-162, PRECEDED BY A GAM TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: SINGLE CRYSTALS OF RAT HSP20 ACD GREW AT 16 DEGREESIN 100 MM MES PH 6.5, BETWEEN 45-52% V/V PEG 200, AT A PROTEIN CONCENTRATION OF AROUND 10 MG/ML USING 1 UL PROTEIN SOLUTION AND 2 UL RESERVOIR SOLUTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9757
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月5日
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9757 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.12→28 Å / Num. obs: 39225 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 8.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.12→1.15 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 51.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GME

1gme


解像度: 1.12→28.071 Å / SU ML: 0.09 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 16.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1802 1967 5 %
Rwork0.1523 --
obs0.1537 39185 91.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 99 Å2 / ksol: 0.426 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2602 Å2-0 Å20.4253 Å2
2---3.6232 Å2-0 Å2
3----0.3678 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.12→28.071 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数732 0 0 227 959
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.025872
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.531212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.655337
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.151129
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.02170
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.12-1.1480.2075770.20771452X-RAY DIFFRACTION50
1.148-1.17910.23061110.19751806X-RAY DIFFRACTION64
1.1791-1.21370.23391120.17612258X-RAY DIFFRACTION77
1.2137-1.25290.19441540.1572696X-RAY DIFFRACTION94
1.2529-1.29770.17831600.14892861X-RAY DIFFRACTION99
1.2977-1.34970.1661430.1362931X-RAY DIFFRACTION99
1.3497-1.41110.14961700.12452867X-RAY DIFFRACTION100
1.4111-1.48550.17491410.11942871X-RAY DIFFRACTION100
1.4855-1.57850.15591440.11492891X-RAY DIFFRACTION99
1.5785-1.70040.17731330.11632904X-RAY DIFFRACTION100
1.7004-1.87150.14821370.11932928X-RAY DIFFRACTION100
1.8715-2.14220.1371640.11572884X-RAY DIFFRACTION99
2.1422-2.69860.17451700.1452900X-RAY DIFFRACTION99
2.6986-28.07950.19541510.17412969X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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