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- PDB-1p7n: Dimeric Rous Sarcoma virus Capsid protein structure with an upstr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p7n
タイトルDimeric Rous Sarcoma virus Capsid protein structure with an upstream 25-amino acid residue extension of C-terminal of Gag p10 protein
要素GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27
キーワードVIRAL PROTEIN / Retrovirus / capsid protein / Gag Polyprotein / immature gag
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / structural constituent of virion / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane ...host cell nucleoplasm / viral procapsid maturation / host cell nucleolus / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / viral capsid / structural constituent of virion / aspartic-type endopeptidase activity / nucleic acid binding / viral translational frameshifting / host cell plasma membrane / proteolysis / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / : / gag protein p24 N-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Nandhagopal, N. / Simpson, A.A. / Johnson, M.C. / Francisco, A.B. / Schatz, G.W. / Rossmann, M.G. / Vogt, V.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Dimeric rous sarcoma virus capsid protein structure relevant to immature gag assembly
著者: Nandhagopal, N. / Simpson, A.A. / Johnson, M.C. / Francisco, A.B. / Schatz, G.W. / Rossmann, M.G. / Vogt, V.M.
履歴
登録2003年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE The protein sequence contains the N-terminal domain of capsid protein P27 with an upstream ...SEQUENCE The protein sequence contains the N-terminal domain of capsid protein P27 with an upstream 25-amino acid extension C-terminal of GAG P10 PROTEIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7371
ポリマ－18,7371
非ポリマー00
水00
1
A: GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27

A: GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4732
ポリマ－37,4732
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_775-y+2,-x+2,-z+1/21
Buried area3960 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)47.870, 47.870, 170.390
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 GAG POLYPROTEIN CAPSID PROTEIN P27


分子量: 18736.674 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03322

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10 mM HEPES-sodium buffer and 0.8M potassium sodium tartrate tetrahydrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.0
325 mM1dropNaCl
40.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.5
50.8 Mpotassium sodium tartrate tetrahydrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→30 Å / Num. all: 7911 / Num. obs: 6743 / % possible obs: 85.2 % / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.329 / Num. unique all: 396 / % possible all: 51.4
反射
*PLUS
冗長度: 3.18 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 51.4 % / 冗長度: 1.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EM9

1em9


解像度: 2.6→26.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 558128.82 / Data cutoff high rms absF: 558128.82 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 331 5.7 %RANDOM
Rwork0.26 ---
obs0.26 5856 87.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.5603 Å2 / ksol: 0.303224 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.81 Å20 Å20 Å2
2--10.17 Å20 Å2
3----20.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→26.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1315 0 0 0 1315
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.32
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.71.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.252.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.062 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 33 6 %
Rwork0.343 521 -
obs--52.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.11
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.32
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.366 / Rfactor Rwork: 0.337

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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